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万見
- EMDB-31974: Cryo-EM 3D reconstruction of Vibrio cholerae Cytolysin partially ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31974
タイトルCryo-EM 3D reconstruction of Vibrio cholerae Cytolysin partially embedded in lipid bilayer- State 2
マップデータCryo-EM 3D reconstruction of Vibrio cholerae Cytolysin partially embedded in lipid bilayer
試料
  • 複合体: Cryo-EM 3D reconstruction of Vibrio cholerae Cytolysin partially embedded in lipid bilayer- State 2
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.6 Å
データ登録者Sengupta N / Mondal AK / Mishra S / Chattopadhyay K / Dutta S
資金援助 インド, 5件
OrganizationGrant number国
Department of Biotechnology (DBT, India)BT/INF/22/SP22844/2017 インド
Department of Science & Technology (DST, India)SR/FST/LSII-039/2015 インド
Science and Engineering Research Board (SERB)SB/S2/RJN-145/2015 インド
Science and Engineering Research Board (SERB)SERB-EMR/2016/000608 インド
Department of Biotechnology (DBT, India)BT/PR25580/BRB/10/1619/2017 インド
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2021
タイトル: Single-particle cryo-EM reveals conformational variability of the oligomeric VCC β-barrel pore in a lipid bilayer.
著者: Nayanika Sengupta / Anish Kumar Mondal / Suman Mishra / Kausik Chattopadhyay / Somnath Dutta /
要旨: Vibrio cholerae cytolysin (VCC) is a water-soluble, membrane-damaging, pore-forming toxin (PFT) secreted by pathogenic V. cholerae, which causes eukaryotic cell death by altering the plasma membrane ...Vibrio cholerae cytolysin (VCC) is a water-soluble, membrane-damaging, pore-forming toxin (PFT) secreted by pathogenic V. cholerae, which causes eukaryotic cell death by altering the plasma membrane permeability. VCC self-assembles on the cell surface and undergoes a dramatic conformational change from prepore to heptameric pore structure. Over the past few years, several high-resolution structures of detergent-solubilized PFTs have been characterized. However, high-resolution structural characterization of small β-PFTs in a lipid environment is still rare. Therefore, we used single-particle cryo-EM to characterize the structure of the VCC oligomer in large unilamellar vesicles, which is the first atomic-resolution cryo-EM structure of VCC. From our study, we were able to provide the first documented visualization of the rim domain amino acid residues of VCC interacting with lipid membrane. Furthermore, cryo-EM characterization of lipid bilayer-embedded VCC suggests interesting conformational variabilities, especially in the transmembrane channel, which could have a potential impact on the pore architecture and assist us in understanding the pore formation mechanism.
履歴
登録2021年9月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月29日-
マップ公開2021年9月29日-
更新2022年3月16日-
現状2022年3月16日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0054
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0054
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_31974.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31974.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 20.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM 3D reconstruction of Vibrio cholerae Cytolysin partially embedded in lipid bilayer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.17 Å/pix.
x 176 pix.
= 205.92 Å		1.17 Å/pix.
x 176 pix.
= 205.92 Å		1.17 Å/pix.
x 176 pix.
= 205.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.17 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0054 / ムービー #1: 0.0054
最小 - 最大-0.02143925 - 0.045396034
平均 (標準偏差)0.000103350896 (±0.003790828)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ176176176
Spacing176176176
セルA=B=C: 205.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.171.171.17
M x/y/z176176176
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z205.920205.920205.920
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ139118109
NX/NY/NZ123164187
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS176176176
D min/max/mean-0.0210.0450.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM 3D reconstruction of Vibrio cholerae Cytolysin partially ...

全体名称: Cryo-EM 3D reconstruction of Vibrio cholerae Cytolysin partially embedded in lipid bilayer- State 2
要素
  • 複合体: Cryo-EM 3D reconstruction of Vibrio cholerae Cytolysin partially embedded in lipid bilayer- State 2

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超分子 #1: Cryo-EM 3D reconstruction of Vibrio cholerae Cytolysin partially ...

超分子名称: Cryo-EM 3D reconstruction of Vibrio cholerae Cytolysin partially embedded in lipid bilayer- State 2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Vibrio cholerae (コレラ菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 36849
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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