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万見
- EMDB-31454: Cryo-EM structure of TELO2-TTI1-TTI2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31454
タイトルCryo-EM structure of TELO2-TTI1-TTI2 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: chaperone adaptor
    • タンパク質・ペプチド: Telomere length regulation protein TEL2 homolog
    • タンパク質・ペプチド: TELO2-interacting protein 1 homolog
    • タンパク質・ペプチド: TELO2-interacting protein 2
キーワードadaptor / CHAPERONE / TELO2 / TTI1 / TTI2
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA damage checkpoint / TTT Hsp90 cochaperone complex / 'de novo' cotranslational protein folding / TORC2 complex / TORC1 complex / regulation of TOR signaling / telomeric DNA binding / Hsp90 protein binding / chromosome, telomeric region / molecular adaptor activity ...positive regulation of DNA damage checkpoint / TTT Hsp90 cochaperone complex / 'de novo' cotranslational protein folding / TORC2 complex / TORC1 complex / regulation of TOR signaling / telomeric DNA binding / Hsp90 protein binding / chromosome, telomeric region / molecular adaptor activity / nuclear body / protein stabilization / protein-containing complex binding / protein kinase binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TEL2-interacting protein 1 / : / : / TELO2-interacting protein 1 / : / Telomere length regulation protein, conserved domain / TEL2, C-terminal domain superfamily / Telomere length regulation protein / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
TELO2-interacting protein 1 homolog / Telomere length regulation protein TEL2 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Cho Y / Kim Y
資金援助 韓国, 1件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Structure of the Human TELO2-TTI1-TTI2 Complex.
著者: Youngran Kim / Junhyeon Park / So Young Joo / Byung-Gyu Kim / Aera Jo / Hyunsook Lee / Yunje Cho /
要旨: Phosphatidylinositol 3-kinase-related protein kinases (PIKKs) play critical roles in various metabolic pathways related to cell proliferation and survival. The TELO2-TTI1-TTI2 (TTT) complex has been ...Phosphatidylinositol 3-kinase-related protein kinases (PIKKs) play critical roles in various metabolic pathways related to cell proliferation and survival. The TELO2-TTI1-TTI2 (TTT) complex has been proposed to recognize newly synthesized PIKKs and to deliver them to the R2TP complex (RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1) and the heat shock protein 90 chaperone, thereby supporting their folding and assembly. Here, we determined the cryo-EM structure of the TTT complex at an average resolution of 4.2 Å. We describe the full-length structures of TTI1 and TELO2, and a partial structure of TTI2. All three proteins form elongated helical repeat structures. TTI1 provides a platform on which TELO2 and TTI2 bind to its central region and C-terminal end, respectively. The TELO2 C-terminal domain (CTD) is required for the interaction with TTI1 and recruitment of Ataxia-telangiectasia mutated (ATM). The N- and C-terminal segments of TTI1 recognize the FRAP-ATM-TRRAP (FAT) domain and the N-terminal HEAT repeats of ATM, respectively. The TELO2 CTD and TTI1 N- and C-terminal segments are required for cell survival in response to ionizing radiation.
履歴
登録2021年6月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月22日-
マップ公開2022年6月22日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_31454.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31454.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 350 pix.
= 374.5 Å		1.07 Å/pix.
x 350 pix.
= 374.5 Å		1.07 Å/pix.
x 350 pix.
= 374.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.0020371953 - 1.9501892
平均 (標準偏差)0.00092386396 (±0.021619314)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ350350350
Spacing350350350
セルA=B=C: 374.50003 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : chaperone adaptor

全体名称: chaperone adaptor
要素
  • 複合体: chaperone adaptor
    • タンパク質・ペプチド: Telomere length regulation protein TEL2 homolog
    • タンパク質・ペプチド: TELO2-interacting protein 1 homolog
    • タンパク質・ペプチド: TELO2-interacting protein 2

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超分子 #1: chaperone adaptor

超分子名称: chaperone adaptor / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Telomere length regulation protein TEL2 homolog

分子名称: Telomere length regulation protein TEL2 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 91.846883 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MEPAPSEVRL AVREAIHALS SSEDGGHIFC TLESLKRYLG EMEPPALPRE KEEFASAHFS PVLRCLASRL SPAWLELLPH GRLEELWAS FFLEGPADQA FLVLMETIEG AAGPSFRLMK MARLLARFLR EGRLAVLMEA QCRQQTQPGF ILLRETLLGK V VALPDHLG ...文字列:
MEPAPSEVRL AVREAIHALS SSEDGGHIFC TLESLKRYLG EMEPPALPRE KEEFASAHFS PVLRCLASRL SPAWLELLPH GRLEELWAS FFLEGPADQA FLVLMETIEG AAGPSFRLMK MARLLARFLR EGRLAVLMEA QCRQQTQPGF ILLRETLLGK V VALPDHLG NRLQQENLAE FFPQNYFRLL GEEVVRVLQA VVDSLQGGLD SSVSFVSQVL GKACVHGRQQ EILGVLVPRL AA LTQGSYL HQRVCWRLVE QVPDRAMEAV LTGLVEAALG PEVLSRLLGN LVVKNKKAQF VMTQKLLFLQ SRLTTPMLQS LLG HLAMDS QRRPLLLQVL KELLETWGSS SAIRHTPLPQ QRHVSKAVLI CLAQLGEPEL RDSRDELLAS MMAGVKCRLD SSLP PVRRL GMIVAEVVSA RIHPEGPPLK FQYEEDELSL ELLALASPQP AGDGASEAGT SLVPATAEPP AETPAEIVDG GVPQA QLAG SDSDLDSDDE FVPYDMSGDR ELKSSKAPAY VRDCVEALTT SEDIERWEAA LRALEGLVYR SPTATREVSV ELAKVL LHL EEKTCVVGFA GLRQRALVAV TVTDPAPVAD YLTSQFYALN YSLRQRMDIL DVLTLAAQEL SRPGCLGRTP QPGSPSP NT PCLPEAAVSQ PGSAVASDWR VVVEERIRSK TQRLSKGGPR QGPAGSPSRF NSVAGHFFFP LLQRFDRPLV TFDLLGED Q LVLGRLAHTL GALMCLAVNT TVAVAMGKAL LEFVWALRFH IDAYVRQGLL SAVSSVLLSL PAARLLEDLM DELLEARSW LADVAEKDPD EDCRTLALRA LLLLQRLKNR LLPPASP

UniProtKB: Telomere length regulation protein TEL2 homolog

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分子 #2: TELO2-interacting protein 1 homolog

分子名称: TELO2-interacting protein 1 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 117.124562 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MHHHHHMAVF DTPEEAFGVL RPVCVQLTKT QTVENVEHLQ TRLQAVSDSA LQELQQYILF PLRFTLKTPG PKRERLIQSV VECLTFVLS STCVKEQELL QELFSELSAC LYSPSSQKPA AVSEELKLAV IQGLSTLMHS AYGDIILTFY EPSILPRLGF A VSLLLGLA ...文字列:
MHHHHHMAVF DTPEEAFGVL RPVCVQLTKT QTVENVEHLQ TRLQAVSDSA LQELQQYILF PLRFTLKTPG PKRERLIQSV VECLTFVLS STCVKEQELL QELFSELSAC LYSPSSQKPA AVSEELKLAV IQGLSTLMHS AYGDIILTFY EPSILPRLGF A VSLLLGLA EQE(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)DCQDHP R(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)GDFKQGH SIVVSSLKIF YKTVSFIMAD EQLKRISKVQ AKPAVEHR V AELMVYREAD WVKKTGDKLT ILIKKIIECV SVHPHWKVRL ELVELVEDLL LKCSQSLVEC AGPLLKALVG LVNDESPEI QAQCNKVLRH FADQKVVVGN KALADILSES LHSLATSLPR LMNSQDDQGK FSTLSLLLGY LKLLGPKINF VLNSVAHLQR LSKALIQVL ELDVADIKIV EERRWNSDDL NASPKTSATQ PWNRIQRRYF RFFTDERIFM LLRQVCQLLG YYGNLYLLVD H FMELYHQS VVYRKQAAMI LNELVTGAAG LEVEDLHEKH IKTNPEELRE IVTSILEEYT SQENWYLVTC LETEEMGEEL MM EHPGLQA ITSGEHTCQV TSFLAFSKPS PTICSMNSNI WQICIQLEGI GQFAYALGKD FCLLLMSALY PVLEKAGDQT LLI SQVATS TMMDVCRACG YDSLQHLINQ NSDYLVNGIS LNLRHLALHP HTPKVLEVML RNSDANLLPL VADVVQDVLA TLDQ FYDKR AASFVSVLHA LMAALAQWFP DTGNLGHLQE QSLGEEGSHL NQRPAALEKS TTTAEDIEQF LLNYLKEKDV ADGNV SDFD NEEEEQSVPP KVDENDTRPD VEPPL(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)R LTRD(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)LVTQAP ISARAGPVYS H(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) LNKVADACLI YLSVKQP(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)GQQNP YTT NVLQLLKELQ

UniProtKB: TELO2-interacting protein 1 homolog

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分子 #3: TELO2-interacting protein 2

分子名称: TELO2-interacting protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 54.944137 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MELDSALEAP SQEDSNLSEE LSHSAFGQAF SKILHCLARP (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) D AVLKDLGDLI EATEF(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK) ...文字列:
MELDSALEAP SQEDSNLSEE LSHSAFGQAF SKILHCLARP (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) D AVLKDLGDLI EATEF(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)VAKA LEKYAA(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)QVG LLF (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)LVG PAWQTGL(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) TPRSREVARE (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)FLH GENEDEKGRL SVILGLLKPD LYKESWKNNP AIKHVFSWTL QQVTRPW LS QHLERVLPAS LVISDDYQTE NKILGVHCLH HIVLNVPAAD LLQYNRAQVL YHAISNHLYT PEHHLIQAVL LCLLDLFP I LEKTLHWKGD GARPTTHCDE VLRLILTHME PEHRLLLRRT YARNLPAFVN RLGILTVRHL KRLERVIIGY LEVYDGPEE EARLKILETL KLLMQHTWPR VSCRLVVLLK ALLKLICDVA RDPNLTPESV KSALLQEATD CLILLDRCSQ GRVKGLLAKI PQSCEDRKV VNYIRKVQQV SEGAPYNGT

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 42.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 323679
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る