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- EMDB-30949: Cryo EM structure of a Na+-bound Na+,K+-ATPase in the E1 state wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30949
タイトルCryo EM structure of a Na+-bound Na+,K+-ATPase in the E1 state with ATP-gamma-S
マップデータ
試料
  • 複合体: cryo EM structure of a Na+-bound Na+,K+-ATPase in the E1 state with ATP-gamma-S
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit gamma
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: water
キーワードNa+ / K+-ATPase / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glucocorticoid biosynthetic process / protein transport into plasma membrane raft / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / Na+/K+-exchanging ATPase / positive regulation of striated muscle contraction / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / positive regulation of heart contraction / response to glycoside ...negative regulation of glucocorticoid biosynthetic process / protein transport into plasma membrane raft / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / Na+/K+-exchanging ATPase / positive regulation of striated muscle contraction / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / positive regulation of heart contraction / response to glycoside / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / photoreceptor inner segment membrane / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / steroid hormone binding / sodium ion binding / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / membrane repolarization / negative regulation of heart contraction / establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient / regulation of the force of heart contraction / osmosensory signaling pathway / sodium ion export across plasma membrane / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / intracellular potassium ion homeostasis / regulation of calcium ion transmembrane transport / intracellular sodium ion homeostasis / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / positive regulation of ATP-dependent activity / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / relaxation of cardiac muscle / Basigin interactions / cellular response to steroid hormone stimulus / organelle membrane / potassium ion import across plasma membrane / phosphatase activity / monoatomic cation transmembrane transport / potassium ion binding / Ion transport by P-type ATPases / ATPase activator activity / intercalated disc / lateral plasma membrane / sperm flagellum / sodium channel regulator activity / sodium ion transmembrane transport / cardiac muscle contraction / ATP metabolic process / regulation of sodium ion transport / Ion homeostasis / T-tubule / proton transmembrane transport / protein localization to plasma membrane / sarcolemma / transmembrane transport / regulation of blood pressure / intracellular calcium ion homeostasis / melanosome / extracellular vesicle / MHC class II protein complex binding / protein-folding chaperone binding / ATPase binding / protein-macromolecule adaptor activity / regulation of gene expression / basolateral plasma membrane / transmembrane transporter binding / Potential therapeutics for SARS / postsynaptic density / protein stabilization / cell adhesion / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / membrane raft / apical plasma membrane / axon / innate immune response / protein kinase binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / extracellular exosome / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Ion-transport regulator, FXYD motif / : / ATP1G1/PLM/MAT8 family / FXYD family signature. / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / : / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. ...: / Ion-transport regulator, FXYD motif / : / ATP1G1/PLM/MAT8 family / FXYD family signature. / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / : / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-1 / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1 / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Guo YY / Zhang YY / Yan RH / Huang BD / Ye FF / Wu LS / Chi XM / Zhou Q
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971123 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31800139 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structures of recombinant human sodium-potassium pump determined in three different states.
著者: Yingying Guo / Yuanyuan Zhang / Renhong Yan / Bangdong Huang / Fangfei Ye / Liushu Wu / Ximin Chi / Yi Shi / Qiang Zhou /
要旨: Sodium-Potassium Pump (Na/K-ATPase, NKA) is an ion pump that generates an electrochemical gradient of sodium and potassium ions across the plasma membrane by hydrolyzing ATP. During each Post-Albers ...Sodium-Potassium Pump (Na/K-ATPase, NKA) is an ion pump that generates an electrochemical gradient of sodium and potassium ions across the plasma membrane by hydrolyzing ATP. During each Post-Albers cycle, NKA exchanges three cytoplasmic sodium ions for two extracellular potassium ions through alternating changes between the E1 and E2 states. Hitherto, several steps remained unknown during the complete working cycle of NKA. Here, we report cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of recombinant human NKA (hNKA) in three distinct states at 2.7-3.2 Å resolution, representing the E1·3Na and E1·3Na·ATP states with cytosolic gates open and the basic E2·[2K] state, respectively. This work provides the insights into the cytoplasmic Na entrance pathway and the mechanism of cytoplasmic gate closure coupled with ATP hydrolysis, filling crucial gaps in the structural elucidation of the Post-Albers cycle of NKA.
履歴
登録2021年2月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月15日-
マップ公開2022年6月15日-
更新2024年11月6日-
現状2024年11月6日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_30949.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30949.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 200 pix.
= 217.4 Å		1.09 Å/pix.
x 200 pix.
= 217.4 Å		1.09 Å/pix.
x 200 pix.
= 217.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.087 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.045
最小 - 最大-0.07170412 - 0.14017704
平均 (標準偏差)0.00049538445 (±0.005506758)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 217.40001 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : cryo EM structure of a Na+-bound Na+,K+-ATPase in the E1 state wi...

全体名称: cryo EM structure of a Na+-bound Na+,K+-ATPase in the E1 state with ATP-gamma-S
要素
  • 複合体: cryo EM structure of a Na+-bound Na+,K+-ATPase in the E1 state with ATP-gamma-S
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit gamma
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: water

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超分子 #1: cryo EM structure of a Na+-bound Na+,K+-ATPase in the E1 state wi...

超分子名称: cryo EM structure of a Na+-bound Na+,K+-ATPase in the E1 state with ATP-gamma-S
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-1

分子名称: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: Na+/K+-exchanging ATPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 113.012828 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGKGVGRDKY EPAAVSEQGD KKGKKGKKDR DMDELKKEVS MDDHKLSLDE LHRKYGTDLS RGLTSARAAE ILARDGPNAL TPPPTTPEW IKFCRQLFGG FSMLLWIGAI LCFLAYSIQA ATEEEPQNDN LYLGVVLSAV VIITGCFSYY QEAKSSKIME S FKNMVPQQ ...文字列:
MGKGVGRDKY EPAAVSEQGD KKGKKGKKDR DMDELKKEVS MDDHKLSLDE LHRKYGTDLS RGLTSARAAE ILARDGPNAL TPPPTTPEW IKFCRQLFGG FSMLLWIGAI LCFLAYSIQA ATEEEPQNDN LYLGVVLSAV VIITGCFSYY QEAKSSKIME S FKNMVPQQ ALVIRNGEKM SINAEEVVVG DLVEVKGGDR IPADLRIISA NGCKVDNSSL TGESEPQTRS PDFTNENPLE TR NIAFFST NCVEGTARGI VVYTGDRTVM GRIATLASGL EGGQTPIAAE IEHFIHIITG VAVFLGVSFF ILSLILEYTW LEA VIFLIG IIVANVPEGL LATVTVCLTL TAKRMARKNC LVKNLEAVET LGSTSTICSD KTGTLTQNRM TVAHMWFDNQ IHEA DTTEN QSGVSFDKTS ATWLALSRIA GLCNRAVFQA NQENLPILKR AVAGDASESA LLKCIELCCG SVKEMRERYA KIVEI PFNS TNKYQLSIHK NPNTSEPQHL LVMKGAPERI LDRCSSILLH GKEQPLDEEL KDAFQNAYLE LGGLGERVLG FCHLFL PDE QFPEGFQFDT DDVNFPIDNL CFVGLISMID PPRAAVPDAV GKCRSAGIKV IMVTGDHPIT AKAIAKGVGI ISEGNET VE DIAARLNIPV SQVNPRDAKA CVVHGSDLKD MTSEQLDDIL KYHTEIVFAR TSPQQKLIIV EGCQRQGAIV AVTGDGVN D SPALKKADIG VAMGIAGSDV SKQAADMILL DDNFASIVTG VEEGRLIFDN LKKSIAYTLT SNIPEITPFL IFIIANIPL PLGTVTILCI DLGTDMVPAI SLAYEQAESD IMKRQPRNPK TDKLVNERLI SMAYGQIGMI QALGGFFTYF VILAENGFLP IHLLGLRVD WDDRWINDVE DSYGQQWTYE QRKIVEFTCH TAFFVSIVVV QWADLVICKT RRNSVFQQGM KNKILIFGLF E ETALAAFL SYCPGMGVAL RMYPLKPTWW FCAFPYSLLI FVYDEVRKLI IRRRPGGWVE KETYY

UniProtKB: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-1

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分子 #2: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1

分子名称: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.108258 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MARGKAKEEG SWKKFIWNSE KKEFLGRTGG SWFKILLFYV IFYGCLAGIF IGTIQVMLLT ISEFKPTYQD RVAPPGLTQI PQIQKTEIS FRPNDPKSYE AYVLNIVRFL EKYKDSAQRD DMIFEDCGDV PSEPKERGDF NHERGERKVC RFKLEWLGNC S GLNDETYG ...文字列:
MARGKAKEEG SWKKFIWNSE KKEFLGRTGG SWFKILLFYV IFYGCLAGIF IGTIQVMLLT ISEFKPTYQD RVAPPGLTQI PQIQKTEIS FRPNDPKSYE AYVLNIVRFL EKYKDSAQRD DMIFEDCGDV PSEPKERGDF NHERGERKVC RFKLEWLGNC S GLNDETYG YKEGKPCIII KLNRVLGFKP KPPKNESLET YPVMKYNPNV LPVQCTGKRD EDKDKVGNVE YFGLGNSPGF PL QYYPYYG KLLQPKYLQP LLAVQFTNLT MDTEIRIECK AYGENIGYSE KDRFQGRFDV KIEVKS

UniProtKB: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1

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分子 #3: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit gamma

分子名称: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit gamma / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.292322 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MTGLSMDGGG SPKGDVDPFY YDYETVRNGG LIFAGLAFIV GLLILLSRRF RCGGNKKRRQ INEDEP

UniProtKB: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit gamma

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分子 #5: SODIUM ION

分子名称: SODIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4
分子量理論値: 22.99 Da

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #7: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: AGS
分子量理論値: 523.247 Da
Chemical component information

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #8: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

分子名称: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 6 / 式: Y01
分子量理論値: 486.726 Da
Chemical component information

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト

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分子 #9: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE

分子名称: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: PC1
分子量理論値: 790.145 Da
Chemical component information

ChemComp-PC1:
1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / リン脂質*YM

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分子 #10: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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分子 #11: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 5 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.6) / 使用した粒子像数: 51044
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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