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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-30297 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of yeast Ribonuclease MRP with substrate ITS1 | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Ribonuclease MRP / RNA-protein complex / RNA BINDING PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ribonuclease MRP activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, RNase MRP-dependent / intronic box C/D snoRNA processing / nucleolar ribonuclease P complex / ribonuclease MRP complex / ribonuclease P RNA binding / ribonuclease P complex / plasmid partitioning / ribonuclease P / nuclease activity ...ribonuclease MRP activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, RNase MRP-dependent / intronic box C/D snoRNA processing / nucleolar ribonuclease P complex / ribonuclease MRP complex / ribonuclease P RNA binding / ribonuclease P complex / plasmid partitioning / ribonuclease P / nuclease activity / ribonuclease P activity / rRNA primary transcript binding / tRNA 5'-leader removal / telomerase holoenzyme complex / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / tRNA processing / maturation of 5.8S rRNA / mRNA processing / rRNA processing / nucleolus / RNA binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Lan P / Wu J | |||||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2020 タイトル: Structural insight into precursor ribosomal RNA processing by ribonuclease MRP. 著者: Pengfei Lan / Bin Zhou / Ming Tan / Shaobai Li / Mi Cao / Jian Wu / Ming Lei / 要旨: Ribonuclease (RNase) MRP is a conserved eukaryotic ribonucleoprotein complex that plays essential roles in precursor ribosomal RNA (pre-rRNA) processing and cell cycle regulation. In contrast to ...Ribonuclease (RNase) MRP is a conserved eukaryotic ribonucleoprotein complex that plays essential roles in precursor ribosomal RNA (pre-rRNA) processing and cell cycle regulation. In contrast to RNase P, which selectively cleaves transfer RNA-like substrates, it has remained a mystery how RNase MRP recognizes its diverse substrates. To address this question, we determined cryo-electron microscopy structures of RNase MRP alone and in complex with a fragment of pre-rRNA. These structures and the results of biochemical studies reveal that coevolution of both protein and RNA subunits has transformed RNase MRP into a distinct ribonuclease that processes single-stranded RNAs by recognizing a short, loosely defined consensus sequence. This broad substrate specificity suggests that RNase MRP may have myriad yet unrecognized substrates that could play important roles in various cellular contexts. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_30297.map.gz | 287.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-30297-v30.xml emd-30297.xml | 22.3 KB 22.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_30297.png | 94.7 KB | ||
Filedesc metadata | emd-30297.cif.gz | 7.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30297 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30297 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_30297_validation.pdf.gz | 487.1 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_30297_full_validation.pdf.gz | 486.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_30297_validation.xml.gz | 7.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_30297_validation.cif.gz | 8.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-30297 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-30297 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_30297.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Ribonuclease MRP with substrate ITS1
+超分子 #1: Ribonuclease MRP with substrate ITS1
+分子 #1: Ribonuclease MRP RNA subunit NME1
+分子 #12: Internal Transcribed Spacer 1
+分子 #2: Ribonucleases P/MRP protein subunit POP1
+分子 #3: Ribonucleases P/MRP protein subunit POP3
+分子 #4: RNases MRP/P 32.9 kDa subunit
+分子 #5: Ribonuclease P/MRP protein subunit POP5
+分子 #6: Ribonucleases P/MRP protein subunit POP6
+分子 #7: Ribonucleases P/MRP protein subunit POP7
+分子 #8: Ribonucleases P/MRP protein subunit POP8
+分子 #9: Ribonuclease P/MRP protein subunit RPP1
+分子 #10: Ribonuclease MRP protein subunit SNM1
+分子 #11: Ribonuclease MRP protein subunit RMP1
+分子 #13: MAGNESIUM ION
+分子 #14: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1037868 |
初期 角度割当 | タイプ: COMMON LINE |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |