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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-30262 | |||||||||
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タイトル | DXPS | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate synthase / PLANT PROTEIN / TRANSFERASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase / 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate biosynthetic process / 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase activity / chlorophyll biosynthetic process / thiamine biosynthetic process / isopentenyl diphosphate biosynthetic process, methylerythritol 4-phosphate pathway / terpenoid biosynthetic process / chloroplast stroma / chloroplast / identical protein binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Lau WCY | |||||||||
資金援助 | 香港, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021 タイトル: Structural basis of substrate recognition and thermal protection by a small heat shock protein. 著者: Chuanyang Yu / Stephen King Pong Leung / Wenxin Zhang / Louis Tung Faat Lai / Ying Ki Chan / Man Chit Wong / Samir Benlekbir / Yong Cui / Liwen Jiang / Wilson Chun Yu Lau / 要旨: Small heat shock proteins (sHsps) bind unfolding proteins, thereby playing a pivotal role in the maintenance of proteostasis in virtually all living organisms. Structural elucidation of sHsp- ...Small heat shock proteins (sHsps) bind unfolding proteins, thereby playing a pivotal role in the maintenance of proteostasis in virtually all living organisms. Structural elucidation of sHsp-substrate complexes has been hampered by the transient and heterogeneous nature of their interactions, and the precise mechanisms underlying substrate recognition, promiscuity, and chaperone activity of sHsps remain unclear. Here we show the formation of a stable complex between Arabidopsis thaliana plastid sHsp, Hsp21, and its natural substrate 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate synthase (DXPS) under heat stress, and report cryo-electron microscopy structures of Hsp21, DXPS and Hsp21-DXPS complex at near-atomic resolution. Monomeric Hsp21 binds across the dimer interface of DXPS and engages in multivalent interactions by recognizing highly dynamic structural elements in DXPS. Hsp21 partly unfolds its central α-crystallin domain to facilitate binding of DXPS, which preserves a native-like structure. This mode of interaction suggests a mechanism of sHsps anti-aggregation activity towards a broad range of substrates. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_30262.map.gz | 1.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-30262-v30.xml emd-30262.xml | 9.8 KB 9.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_30262.png | 46.9 KB | ||
Filedesc metadata | emd-30262.cif.gz | 5.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30262 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30262 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_30262_validation.pdf.gz | 367.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_30262_full_validation.pdf.gz | 366.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_30262_validation.xml.gz | 5.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_30262_validation.cif.gz | 6.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-30262 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-30262 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_30262.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.03 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Hsp21
全体 | 名称: Hsp21 |
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要素 |
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-超分子 #1: Hsp21
超分子 | 名称: Hsp21 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) |
分子量 | 理論値: 250 KDa |
-分子 #1: 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase, chloroplastic
分子 | 名称: 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase, chloroplastic タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase |
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由来(天然) | 生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) |
分子量 | 理論値: 74.463719 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MADLNWISAG HAIADVGTAS LAEKGEYYSN RPPTPLLDTI NYPIHMKNLS VKELKQLSDE LRSDVIFNVS KTGGHLGSSL GVVELTVAL HYIFNTPQDK ILWDVGHQSY PHKILTGRRG KMPTMRQTNG LSGFTKRGES EHDCFGTGHS STTISAGLGM A VGRDLKGK ...文字列: MADLNWISAG HAIADVGTAS LAEKGEYYSN RPPTPLLDTI NYPIHMKNLS VKELKQLSDE LRSDVIFNVS KTGGHLGSSL GVVELTVAL HYIFNTPQDK ILWDVGHQSY PHKILTGRRG KMPTMRQTNG LSGFTKRGES EHDCFGTGHS STTISAGLGM A VGRDLKGK NNNVVAVIGD GAMTAGQAYE AMNNAGYLDS DMIVILNDNK QVSLPTATLD GPSPPVGALS SALSRLQSNP AL RELREVA KGMTKQIGGP MHQLAAKVDE YARGMISGTG SSLFEELGLY YIGPVDGHNI DDLVAILKEV KSTRTTGPVL IHV VTEKGR GYPYAERADD KYHGVVKFDP ATGRQFKTTN KTQSYTTYFA EALVAEAEVD KDVVAIHAAM GGGTGLNLFQ RRFP TRCFD VGIAEQHAVT FAAGLACEGL KPFCAIYSSF MQRAYDQVVH DVDLQKLPVR FAMDRAGLVG ADGPTHCGAF DVTFM ACLP NMIVMAPSDE ADLFNMVATA VAIDDRPSCF RYPRGNGIGV ALPPGNKGVP IEIGKGRILK EGERVALLGY GSAVQS CLG AAVMLEERGL NVTVADARFC KPLDRALIRS LAKSHEVLIT VEEGSIGGFG SHVVQFLALD GLLDGKLKWR PMVLPDR YI DHGAPADQLA EAGLMPSHIA ATALNLIGAP REALFHHHHH HDYKDDDDK UniProtKB: 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase, chloroplastic |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 45.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab initio from RELION 3.0 |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 128927 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |