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- PDB-2wpe: Trypanosoma brucei trypanothione reductase in complex with 3,4- d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wpe
タイトルTrypanosoma brucei trypanothione reductase in complex with 3,4- dihydroquinazoline inhibitor (DDD00073359)
要素TRYPANOTHIONE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / TRYPANOSOMIASIS / SLEEPING SICKNESS / REDOX-ACTIVE CENTER
機能・相同性
機能・相同性情報


trypanothione-disulfide reductase / trypanothione-disulfide reductase (NADPH) activity / glycosome / ciliary plasm / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / nucleoplasm / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-WPE / Trypanothione reductase
類似検索 - 構成要素
生物種TRYPANOSOMA BRUCEI (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Alphey, M.S. / Patterson, S. / Fairlamb, A.H.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: Dihydroquinazolines as a Novel Class of Trypanosoma Brucei Trypanothione Reductase Inhibitors: Discovery, Synthesis, and Characterization of Their Binding Mode by Protein Crystallography.
著者: Patterson, S. / Alphey, M.S. / Jones, D.C. / Shanks, E.J. / Street, I.P. / Frearson, J.A. / Wyatt, P.G. / Gilbert, I.H. / Fairlamb, A.H.
履歴
登録2009年8月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月19日Group: Database references / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
B: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
C: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
D: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,67636
ポリマ－213,9924
非ポリマー5,68432
水21,9061216
1
C: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
D: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,83818
ポリマ－106,9962
非ポリマー2,84216
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11560 Å2
ΔGint-201.8 kcal/mol
Surface area36280 Å2
手法PISA
2
A: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
B: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,83818
ポリマ－106,9962
非ポリマー2,84216
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11640 Å2
ΔGint-200.7 kcal/mol
Surface area36240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.640, 63.290, 169.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.20, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.01592, 0.95616, 0.2924), (0.956, -0.10024, 0.27571), (0.29294, 0.27514, -0.91569)-43.66763, -2.26742, 159.18738
2given(-0.12871, 0.9223, 0.36441), (0.9527, 0.01299, 0.30362), (0.2753, 0.38625, -0.88035)-50.1324, 10.44828, 68.90612
3given(0.98494, 0.16907, 0.03611), (-0.17126, 0.98274, 0.06993), (-0.02367, -0.07506, 0.9969)-15.0254, -32.82316, 84.29844

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
TRYPANOTHIONE REDUCTASE


分子量: 53497.969 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA BRUCEI (トリパノソーマ)
株: TREU927 / プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / Variant (発現宿主): CODONPLUS RIL / 参照: UniProt: Q389T8, trypanothione-disulfide reductase

-
非ポリマー , 7種, 1248分子

#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-WPE / N-{2-[(4S)-6-CHLORO-2-METHYL-4-PHENYLQUINAZOLIN-3(4H)-YL]ETHYL}FURAN-2-CARBOXAMIDE


分子量: 393.866 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H20ClN3O2
#4: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.74 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8
詳細: 15MG/ML PROTEIN IN 25MM HEPES PH 7.5 AND 50MM NABR EQUILIBRATED AGAINST 24% MPD, 10% PEG3350 AND 40MM IMIDAZOLE PH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月25日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→46 Å / Num. obs: 123374 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 31.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 87.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0088精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WOI

2woi


解像度: 2.1→45.979 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 4.677 / SU ML: 0.124 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.203 / ESU R Free: 0.184 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 6169 5 %RANDOM
Rwork0.168 ---
obs0.171 123374 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 27.723 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.345 Å20 Å20.38 Å2
2---0.156 Å20 Å2
3----1.081 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→45.979 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14796 0 362 1216 16374
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.02215566
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9461.98721180
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.86151969
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.64724.489617
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.98152552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4021571
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1390.22376
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.02111675
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.27401
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.210588
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1580.21390
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1320.27
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2620.298
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1840.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0961.59681
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.839215634
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.17935885
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8474.55534
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 450 -
Rwork0.219 8549 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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