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万見
- PDB-2qw1: Glucose/galactose binding protein bound to 3-O-methyl D-glucose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qw1
タイトルGlucose/galactose binding protein bound to 3-O-methyl D-glucose
要素D-galactose-binding periplasmic protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / PERIPLASMIC BINDING PROTEIN / ANTAGONIST / CHEMOTAXIS / TRANSPORT / GGBP / 3-O-METHYL GLUCOSE / Sugar transport
機能・相同性
機能・相同性情報


methylgalactoside transport / galactose transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / carbohydrate binding / calcium ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
D-galactose-binding periplasmic protein MglB-like, PBP domain / Periplasmic binding protein / Periplasmic binding protein domain / Response regulator / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-O-methyl-beta-D-glucopyranose / D-galactose/methyl-galactoside binding periplasmic protein MglB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Borrok, M.J. / Kiessling, L.L. / Forest, K.T.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structure-based design of a periplasmic binding protein antagonist that prevents domain closure.
著者: Borrok, M.J. / Zhu, Y. / Forest, K.T. / Kiessling, L.L.
履歴
登録2007年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp / pdbx_chem_comp_identifier ...chem_comp / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-galactose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6885
ポリマ－33,4081
非ポリマー2804
水6,323351
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.93, 74.66, 110.07
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 D-galactose-binding periplasmic protein / GBP / D-galactose/ D-glucose-binding protein / GGBP


分子量: 33407.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: mglB / プラスミド: pVB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB929 / 参照: UniProt: P0AEE5
#2: 糖 ChemComp-3MG / 3-O-methyl-beta-D-glucopyranose / 3-O-methyl-beta-D-glucose / 3-O-methyl-D-glucose / 3-O-methyl-glucose / 3-O-メチル-β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 194.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C7H14O6
識別子タイププログラム
DGlcp[3Me]bCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
3-methyl-b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 351 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.87 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 2.0 M ammonium sulfate and 0.05 M sodium citrate dehydrate, 3-O-methyl glucose (5mM) was soaked in. 2.5 M Na Malonate cryoprotectant, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月25日
放射モノクロメーター: GLOEBEL MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 52428 / Num. obs: 47220 / % possible obs: 90.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.31 % / Rsym value: 0.0341 / Net I/σ(I): 25.15
反射 シェル解像度: 1.7→1.75 Å / 冗長度: 2.11 % / Mean I/σ(I) obs: 3.82 / Num. unique all: 1972 / Rsym value: 0.2589 / % possible all: 56.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
SAINTデータ削減
PROTEUM PLUSPLUSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FW0

2fw0


解像度: 1.7→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.094 / ESU R Free: 0.092 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20426 2291 5 %RANDOM
Rwork0.18038 ---
all0.18159 49733 --
obs0.18159 43596 87.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.533 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.43 Å20 Å20 Å2
2--0.65 Å20 Å2
3----0.21 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.1874 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2319 0 16 351 2686
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222411
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2951.9563271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3315304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.08826.897116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.98115426
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.285157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2376
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021816
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.21291
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.21675
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1270.2290
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1180.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1550.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1150.236
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6781.51523
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.26622445
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.213888
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6644.5826
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 86 -
Rwork0.244 1886 -
obs-1886 51.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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