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- PDB-2a2g: THE CRYSTAL STRUCTURES OF A2U-GLOBULIN AND ITS COMPLEX WITH A HYA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a2g
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURES OF A2U-GLOBULIN AND ITS COMPLEX WITH A HYALINE DROPLET INDUCER.
要素PROTEIN (ALPHA-2U-GLOBULIN)
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / LIPID-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid metabolic process / pheromone binding / negative regulation of lipid biosynthetic process / odorant binding / energy reserve metabolic process / positive regulation of glucose metabolic process / insulin receptor activity / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cellular response to lipid / negative regulation of lipid storage ...positive regulation of lipid metabolic process / pheromone binding / negative regulation of lipid biosynthetic process / odorant binding / energy reserve metabolic process / positive regulation of glucose metabolic process / insulin receptor activity / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cellular response to lipid / negative regulation of lipid storage / heat generation / small molecule binding / locomotor rhythm / negative regulation of gluconeogenesis / mitochondrion organization / aerobic respiration / glucose homeostasis / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / extracellular space / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Major urinary protein / Lipocalin / Lipocalin family conserved site / Calycin beta-barrel core domain / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-LIMONENE 1,2-EPOXIDE / Major urinary protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Chaudhuri, B.N. / Kleywegt, G.J. / Jones, T.A.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: The structures of alpha 2u-globulin and its complex with a hyaline droplet inducer.
著者: Chaudhuri, B.N. / Kleywegt, G.J. / Bjorkman, J. / Lehman-McKeeman, L.D. / Oliver, J.D. / Jones, T.A.
#1: ジャーナル: Adv.Protein Chem. / 年: 1994
タイトル: Lipid-Binding Proteins: A Family of Fatty Acid and Retinoid Transport Proteins
著者: Banaszak, L. / Winter, N. / Xu, Z. / Bernlohr, D.A. / Cowan, S.W. / Jones, T.A.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1992
タイトル: Pheromone Binding to Two Rodent Urinary Proteins Revealed by X-Ray Crystallography
著者: Bocskei, Z. / Groom, C.R. / Flower, D.R. / Wright, C.E. / Phillips, S.E.V. / Cavaggioni, A. / Findlay, J.B.C. / North, A.C.T.
履歴
登録1998年11月19日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_keywords / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_keywords.text / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ALPHA-2U-GLOBULIN)
B: PROTEIN (ALPHA-2U-GLOBULIN)
C: PROTEIN (ALPHA-2U-GLOBULIN)
D: PROTEIN (ALPHA-2U-GLOBULIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,6688
ポリマ－83,0594
非ポリマー6094
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.810, 98.010, 123.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.972301, 0.21213, -0.098143), (0.207365, 0.589145, -0.780966), (-0.107846, -0.779685, -0.616815)25.1464, 53.1512, 114.4923
2given(-0.997446, 0.020763, 0.068346), (0.040007, -0.630272, 0.775343), (0.059175, 0.776097, 0.627831)13.8928, -55.4778, 25.745
3given(0.964591, -0.259589, 0.046673), (-0.25784, -0.965345, -0.040357), (0.055532, 0.026893, -0.998095)-3.3516, 4.8897, 140.12781

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (ALPHA-2U-GLOBULIN)


分子量: 20764.854 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PURIFIED FROM MALE RAT URINE / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Secretion: URINE / 参照: UniProt: P02761
#2: 化合物
ChemComp-LEO / D-LIMONENE 1,2-EPOXIDE / trans-リモネンオキシド


分子量: 152.233 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化pH: 4.8 / 詳細: pH 4.80
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
210-20 %PEG40001reservoir
30.1 Msodium acetate1reservoir
40.175 mMammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→49 Å / Num. obs: 15350 / % possible obs: 88 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.9→2.98 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 91.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 49 Å / 冗長度: 3.2 % / Num. measured all: 49636
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.3 % / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.3精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: AN ORTHORHOMBIC FORM OF A2U

解像度: 2.9→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: THE LIGAND WAS *NOT* INCLUDED IN THE REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1245 8.3 %SHELL
Rwork0.248 ---
obs0.248 14950 87.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 41.4 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.4 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.45 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5148 0 44 0 5192
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.96
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 189 7.5 %
Rwork0.321 2345 -
obs--90.8 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.96
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.398 / Rfactor Rwork: 0.321

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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