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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Collar sheath structure of Agrobacterium phage Milano | |||||||||
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![]() | Myophage / redox trigger / VIRUS | |||||||||
機能・相同性 | Bacterial Ig domain / Virion-associated protein![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å | |||||||||
![]() | Sonani RR / Wang F / Esteves NC / Kelly RJ / Sebastian A / Kreutzberger MAB / Leiman PG / Scharf BE / Egelman EH | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Neck and capsid architecture of the robust Agrobacterium phage Milano. 著者: Ravi R Sonani / Nathaniel C Esteves / Abigail A Horton / Rebecca J Kelly / Amanda L Sebastian / Fengbin Wang / Mark A B Kreutzberger / Petr G Leiman / Birgit E Scharf / Edward H Egelman / ![]() 要旨: Large gaps exist in our understanding of how bacteriophages, the most abundant biological entities on Earth, assemble and function. The structure of the "neck" region, where the DNA-filled capsid is ...Large gaps exist in our understanding of how bacteriophages, the most abundant biological entities on Earth, assemble and function. The structure of the "neck" region, where the DNA-filled capsid is connected to the host-recognizing tail remains poorly understood. We describe cryo-EM structures of the neck, the neck-capsid and neck-tail junctions, and capsid of the Agrobacterium phage Milano. The Milano neck 1 protein connects the 12-fold symmetrical neck to a 5-fold vertex of the icosahedral capsid. Comparison of Milano neck 1 homologs leads to four proposed classes, likely evolved from the simplest one in siphophages to more complex ones in myo- and podophages. Milano neck is surrounded by the atypical collar, which covalently crosslinks the tail sheath to neck 1. The Milano capsid is decorated with three types of proteins, a minor capsid protein (mCP) and two linking proteins crosslinking the mCP to the major capsid protein. The extensive network of disulfide bonds within and between neck, collar, capsid and tail provides an exceptional structural stability to Milano. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 323 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 13.6 KB 13.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 14.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 166 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.1 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 318.3 MB 318.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 24.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 31.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8fwcMC ![]() 8fwbC ![]() 8fweC ![]() 8fwgC ![]() 8fwmC ![]() 8fxpC ![]() 8fxrC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_29501_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_29501_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Agrobacterium phage Milano
全体 | 名称: ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Agrobacterium phage Milano
超分子 | 名称: Agrobacterium phage Milano / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 2557550 / 生物種: Agrobacterium phage Milano / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Collar sheath protein, gp13
分子 | 名称: Collar sheath protein, gp13 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 60 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 24.490402 KDa |
配列 | 文字列: MYFFSVDPRN GASKSGDVCG SCCCESISAR PGEVNGVMVS YAAWSAPLRG HGLTNKTTFE IDGVSVTPPK VSNAFGRTKV GVVFEGTLS DLFPNPEGEQ VEYEISELNG PSNGVVELGA NGAFTYTPGA LFTGVDRFWF SINGNIGEYV ISVDPTTSEL P QPPFTTPV ...文字列: MYFFSVDPRN GASKSGDVCG SCCCESISAR PGEVNGVMVS YAAWSAPLRG HGLTNKTTFE IDGVSVTPPK VSNAFGRTKV GVVFEGTLS DLFPNPEGEQ VEYEISELNG PSNGVVELGA NGAFTYTPGA LFTGVDRFWF SINGNIGEYV ISVDPTTSEL P QPPFTTPV YVPAARRSVD PRTHVLKFVL GVSPAAIPGD VYRLTVRQVA IDCDGNEFVH ISCYDISIGS CG UniProtKB: Virion-associated protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |