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- EMDB-2945: Structure of lysozyme solved by MicroED to 2.9 A -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2945
タイトルStructure of lysozyme solved by MicroED to 2.9 A
マップデータDiffraction data phased by molecular replacement (PDB ID: 3J4G)
試料
  • 試料: Hen egg white lysozyme
  • タンパク質・ペプチド: Lysozyme C
キーワードlysozyme
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Shi D / Nannenga BL / Iadanza MG / Gonen T
引用ジャーナル: Elife / 年: 2013
タイトル: Three-dimensional electron crystallography of protein microcrystals.
著者: Dan Shi / Brent L Nannenga / Matthew G Iadanza / Tamir Gonen /
要旨: We demonstrate that it is feasible to determine high-resolution protein structures by electron crystallography of three-dimensional crystals in an electron cryo-microscope (CryoEM). Lysozyme ...We demonstrate that it is feasible to determine high-resolution protein structures by electron crystallography of three-dimensional crystals in an electron cryo-microscope (CryoEM). Lysozyme microcrystals were frozen on an electron microscopy grid, and electron diffraction data collected to 1.7 Å resolution. We developed a data collection protocol to collect a full-tilt series in electron diffraction to atomic resolution. A single tilt series contains up to 90 individual diffraction patterns collected from a single crystal with tilt angle increment of 0.1-1° and a total accumulated electron dose less than 10 electrons per angstrom squared. We indexed the data from three crystals and used them for structure determination of lysozyme by molecular replacement followed by crystallographic refinement to 2.9 Å resolution. This proof of principle paves the way for the implementation of a new technique, which we name 'MicroED', that may have wide applicability in structural biology. DOI: http://dx.doi.org/10.7554/eLife.01345.001.
履歴
登録2015年3月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年4月1日-
マップ公開2015年4月1日-
更新2015年4月15日-
現状2015年4月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j4g
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j4g
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2945.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Diffraction data phased by molecular replacement (PDB ID: 3J4G)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.71 Å/pix.
x 108 pix.
= 77.004 Å		0.71 Å/pix.
x 108 pix.
= 77.004 Å		0.69 Å/pix.
x 54 pix.
= 36.99 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX: 0.713 Å / Y: 0.713 Å / Z: 0.685 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.5 / ムービー #1: 1.5
最小 - 最大-3.54059219 - 4.46073055
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 96
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin-108-54-108
サイズ10854108
Spacing10810854
セルA: 77.004 Å / B: 77.004 Å / C: 36.99 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.7130.7130.685
M x/y/z10810854
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z77.00477.00436.990
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-108-108-54
NX/NY/NZ10810854
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS-54-108-108
NC/NR/NS54108108
D min/max/mean-3.5414.4610.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Hen egg white lysozyme

全体名称: Hen egg white lysozyme
要素
  • 試料: Hen egg white lysozyme
  • タンパク質・ペプチド: Lysozyme C

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超分子 #1000: Hen egg white lysozyme

超分子名称: Hen egg white lysozyme / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1
分子量理論値: 14.3 KDa

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分子 #1: Lysozyme C

分子名称: Lysozyme C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Hen egg white lysozyme / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 別称: Chicken / 組織: egg whites
分子量理論値: 14.3 KDa
配列UniProtKB: Lysozyme C

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態3D array

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試料調製

濃度200 mg/mL
緩衝液pH: 4.5
詳細: 3.5M sodium chloride; 15% PEG 5,000; 50 mM sodium acetate
グリッド詳細: glow discharged copper grid with holey carbon support
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 100 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: blot approximately 10 seconds before plunging
詳細batch crystallization
結晶化詳細: batch crystallization

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度最低: 90 K / 最高: 110 K / 平均: 100 K
詳細selected area diffraction
日付2013年7月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
平均電子線量: 0.1 e/Å2 / カメラ長: 1500
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: DIFFRACTION
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle min: -45 / Tilt angle max: 45 / Tilt series - Axis1 - Min angle: -45 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 45 °
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
結晶パラメータ単位格子 - A: 77 Å / 単位格子 - B: 77 Å / 単位格子 - C: 37 Å / 単位格子 - γ: 90 ° / 単位格子 - α: 90 ° / 単位格子 - β: 90 ° / 空間群: P 43 21 2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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