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- EMDB-29029: Langya Virus Fusion Protein (LayV-F) in Pre-Fusion Conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29029
タイトルLangya Virus Fusion Protein (LayV-F) in Pre-Fusion Conformation
マップデータFinal 3D refinement
試料
  • 複合体: Langya Virus Fusion Protein Ectodomain Prefusion Conformation
    • タンパク質・ペプチド: Fusion Protein
キーワードGlycoprotein / Fusion / Paramyxovirus / Henipavirus / Viral Protein
生物種Langya virus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.64 Å
データ登録者May AJ / Pothula KR / Janowska K / Acharya P
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2023
タイトル: Structures of Langya Virus Fusion Protein Ectodomain in Pre- and Postfusion Conformation.
著者: Aaron J May / Karunakar Reddy Pothula / Katarzyna Janowska / Priyamvada Acharya /
要旨: Langya virus (LayV) is a paramyxovirus in the genus, closely related to the deadly Nipah (NiV) and Hendra (HeV) viruses, that was identified in August 2022 through disease surveillance following ...Langya virus (LayV) is a paramyxovirus in the genus, closely related to the deadly Nipah (NiV) and Hendra (HeV) viruses, that was identified in August 2022 through disease surveillance following animal exposure in eastern China. Paramyxoviruses present two glycoproteins on their surface, known as attachment and fusion proteins, that mediate entry into cells and constitute the primary antigenic targets for immune response. Here, we determine cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of the uncleaved LayV fusion protein (F) ectodomain in pre- and postfusion conformations. The LayV-F protein exhibits pre- and postfusion architectures that, despite being highly conserved across paramyxoviruses, show differences in their surface properties, in particular at the apex of the prefusion trimer, that may contribute to antigenic variability. While dramatic conformational changes were visualized between the pre- and postfusion forms of the LayV-F protein, several domains remained invariant, held together by highly conserved disulfides. The LayV-F fusion peptide (FP) is buried within a highly conserved, hydrophobic interprotomer pocket in the prefusion state and is notably less flexible than the rest of the protein, highlighting its "spring-loaded" state and suggesting that the mechanism of pre-to-post transition must involve perturbations to the pocket and release of the fusion peptide. Together, these results offer a structural basis for how the Langya virus fusion protein compares to its Henipavirus relatives and propose a mechanism for the initial step of pre- to postfusion conversion that may apply more broadly to paramyxoviruses. The genus is quickly expanding into new animal hosts and geographic locations. This study compares the structure and antigenicity of the Langya virus fusion protein to other henipaviruses, which have important vaccine and therapeutic development implications. Furthermore, the study proposes a new mechanism to explain the early steps of the fusion initiation process that can be more broadly applied to the family.
履歴
登録2022年12月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月19日-
マップ公開2023年4月19日-
更新2024年4月24日-
現状2024年4月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_29029.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29029.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final 3D refinement
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.0
最小 - 最大-0.8782657 - 2.6222289
平均 (標準偏差)0.008948961 (±0.09842681)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 276.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Sharpened map for model building

ファイルemd_29029_additional_1.map
注釈Sharpened map for model building
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_29029_half_map_1.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_29029_half_map_2.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Langya Virus Fusion Protein Ectodomain Prefusion Conformation

全体名称: Langya Virus Fusion Protein Ectodomain Prefusion Conformation
要素
  • 複合体: Langya Virus Fusion Protein Ectodomain Prefusion Conformation
    • タンパク質・ペプチド: Fusion Protein

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超分子 #1: Langya Virus Fusion Protein Ectodomain Prefusion Conformation

超分子名称: Langya Virus Fusion Protein Ectodomain Prefusion Conformation
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Langya virus (ウイルス)
分子量理論値: 180 KDa

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分子 #1: Fusion Protein

分子名称: Fusion Protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Langya virus (ウイルス)
分子量理論値: 59.02577 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: SLHYDSLSKV GIIKGLTYNY KIKGSPSTKL MVVKLIPNID GVRNCTQKQF DEYKNLVKNV LEPVKLALNA MLDNVKSGNN KYRFAGAIM AGVALGVATA ATVTAGIALH RSNENAQAIA NMKNAIQNTN EAVKQLQLAN KQTLAVIDTI RGEINNNIIP V INQLSCDT ...文字列:
SLHYDSLSKV GIIKGLTYNY KIKGSPSTKL MVVKLIPNID GVRNCTQKQF DEYKNLVKNV LEPVKLALNA MLDNVKSGNN KYRFAGAIM AGVALGVATA ATVTAGIALH RSNENAQAIA NMKNAIQNTN EAVKQLQLAN KQTLAVIDTI RGEINNNIIP V INQLSCDT IGLSVGIKLT QYYSEILTAF GPALQNPVNT RITIQAISSV FNRNFDELLK IMGYTSGDLY EILHSGLIRG NI IDVDVEA GYIALEIEFP NLTLVPNAVV QELMPISYNV DGDEWVTLVP RFVLTRTTLL SNIDTSRCTV TESSVICDND YAL PMSYEL IGCLQGDTSK CAREKVVSSY VPRFALSDGL VYANCLNTIC RCMDTDTPIS QSLGTTVSLL DNKKCLVYQV GDIL ISVGS YLGEGEYSAD NVELGPPVVI DKIDIGNQLA GINQTLQNAE DYIEKSEEFL KGINPSIGSG YIPEAPRDGQ AYVRK DGEW VLLSTFLGRS LEVLFQGPGH HHHHHHHSAW SHPQFEKGGG SGGGGSGGSA WSHPQFEK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6179 / 平均電子線量: 56.3 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 13042103
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.64 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 195778
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: SwissModel / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-8fej:
Langya Virus Fusion Protein (LayV-F) in Pre-Fusion Conformation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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