[日本語] English
万見
- EMDB-28048: Structure of focused PtuA(dimer) and PtuB(monomer) complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28048
タイトルStructure of focused PtuA(dimer) and PtuB(monomer) complex
マップデータ
試料
  • 複合体: 6 ptuA form as a complex
    • タンパク質・ペプチド: PtuA
  • タンパク質・ペプチド: PtuB
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードPtuA / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性Retron Ec78 putative HNH endonuclease-like / TIGR02646 family protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.72 Å
データ登録者Shen ZF / Fu TM
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: PtuA and PtuB assemble into an inflammasome-like oligomer for anti-phage defense.
著者: Yuanyuan Li / Zhangfei Shen / Mengyuan Zhang / Xiao-Yuan Yang / Sean P Cleary / Jiale Xie / Ila A Marathe / Marius Kostelic / Jacelyn Greenwald / Anthony D Rish / Vicki H Wysocki / Chong Chen ...著者: Yuanyuan Li / Zhangfei Shen / Mengyuan Zhang / Xiao-Yuan Yang / Sean P Cleary / Jiale Xie / Ila A Marathe / Marius Kostelic / Jacelyn Greenwald / Anthony D Rish / Vicki H Wysocki / Chong Chen / Qiang Chen / Tian-Min Fu / Yamei Yu /
要旨: Escherichia coli Septu system, an anti-phage defense system, comprises two components: PtuA and PtuB. PtuA contains an ATPase domain, while PtuB is predicted to function as a nuclease. Here we show ...Escherichia coli Septu system, an anti-phage defense system, comprises two components: PtuA and PtuB. PtuA contains an ATPase domain, while PtuB is predicted to function as a nuclease. Here we show that PtuA and PtuB form a stable complex with a 6:2 stoichiometry. Cryo-electron microscopy structure of PtuAB reveals a distinctive horseshoe-like configuration. PtuA adopts a hexameric arrangement, organized as an asymmetric trimer of dimers, contrasting the ring-like structure by other ATPases. Notably, the three pairs of PtuA dimers assume distinct conformations and fulfill unique roles in recruiting PtuB. Our functional assays have further illuminated the importance of the oligomeric assembly of PtuAB in anti-phage defense. Moreover, we have uncovered that ATP molecules can directly bind to PtuA and inhibit the activities of PtuAB. Together, the assembly and function of the Septu system shed light on understanding other ATPase-containing systems in bacterial immunity.
履歴
登録2022年9月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月3日-
マップ公開2024年1月3日-
更新2024年4月3日-
現状2024年4月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_28048.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28048.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.12 Å/pix.
x 256 pix.
= 286.72 Å		1.12 Å/pix.
x 256 pix.
= 286.72 Å		1.12 Å/pix.
x 256 pix.
= 286.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.12 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.454
最小 - 最大-2.4635856 - 4.1224747
平均 (標準偏差)-0.00053283013 (±0.085238956)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 286.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_28048_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_28048_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_28048_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : 6 ptuA form as a complex

全体名称: 6 ptuA form as a complex
要素
  • 複合体: 6 ptuA form as a complex
    • タンパク質・ペプチド: PtuA
  • タンパク質・ペプチド: PtuB
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

-
超分子 #1: 6 ptuA form as a complex

超分子名称: 6 ptuA form as a complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

-
分子 #1: PtuA

分子名称: PtuA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 53.189656 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MRIDKLSLLN FRCFKQLDIT FDEHITILVA PNGAGKTTVL DAVRLALFPF IRGFDASLYV KDKSLAIRTE DLRLIYRQEA LNMEMSSPA KITATGEWAS GKTATWMLDK RGEQPPHEDK MAAQLTRWGE QLQKRVREEH SLQQVELPLM LYLGTARLWY Q ERYEKQPT ...文字列:
MRIDKLSLLN FRCFKQLDIT FDEHITILVA PNGAGKTTVL DAVRLALFPF IRGFDASLYV KDKSLAIRTE DLRLIYRQEA LNMEMSSPA KITATGEWAS GKTATWMLDK RGEQPPHEDK MAAQLTRWGE QLQKRVREEH SLQQVELPLM LYLGTARLWY Q ERYEKQPT EQRLDNSAFS RLSGYDDCLS ATSNYKQFEQ WYSWLWLSYR EHQITQLESP SAKLKEGVRV QRMKEAIQAI QQ AINCLTQ QVTGWHDLEY SASHNQQLVM SHPQYGKIPL SQLSDGLRNA VAMVADIAFR CVKLNPHLQN DAALKTQGIV LID EVDMFL HPAWQQQIIQ SLRSAFPQIQ FIVTTHSPQV LSTVKRESIR LLEQDENGNG KALMPLGATY GEPSNDVLQS VMGV DPQPA VKEKADLQKL TGWVDQGKYD EPKTQQLMVA LEVALGEKHP QLQRLQRSIA RQRLLKGKAQ

-
分子 #2: PtuB

分子名称: PtuB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 28.136291 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MRHVIKTQLG TVALLTAHEN PPQDADQSTR RWRNFRRDKA AVMVQLINEQ YHLCCYSEIR SDLRGLGYHI EHVENKSQHP ERTFDYQNL AASALDSGEN GGLSSLKGKN AFGGHAQGKQ DVVDMAKFIH CHIRDCSRYF AYLSDGRIVP ADELNAQETE N AQYTIDLL ...文字列:
MRHVIKTQLG TVALLTAHEN PPQDADQSTR RWRNFRRDKA AVMVQLINEQ YHLCCYSEIR SDLRGLGYHI EHVENKSQHP ERTFDYQNL AASALDSGEN GGLSSLKGKN AFGGHAQGKQ DVVDMAKFIH CHIRDCSRYF AYLSDGRIVP ADELNAQETE N AQYTIDLL NLNSGFLQTE RRNHWEELEQ LFDEHIEKDW DLQQLLQLDL VSTPDHKLHE FFSITRQFFQ QEAEQVLQSH AP ALI

UniProtKB: TIGR02646 family protein

-
分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度1.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.72 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1832915
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る