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- EMDB-28039: Mycobacteriophage Muddy capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28039
タイトルMycobacteriophage Muddy capsid
マップデータSharpened map of Bayesian polished and ewald sphere corrected Muddy_postprocess.
試料
  • ウイルス: Mycobacterium phage Muddy (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid
キーワードBacteriophage / Mycobacteriophage / HK97-fold / Capsid / VIRUS
機能・相同性Phage capsid / Phage capsid family / Capsid
機能・相同性情報
生物種Mycobacterium phage Muddy (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Freeman KG / White SJ / Huet A / Conway JF
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM131729 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI)GT12053 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorOD019995 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorOD025009 米国
引用ジャーナル: Structure / : 2023
タイトル: A structural dendrogram of the actinobacteriophage major capsid proteins provides important structural insights into the evolution of capsid stability.
著者: Jennifer M Podgorski / Krista Freeman / Sophia Gosselin / Alexis Huet / James F Conway / Mary Bird / John Grecco / Shreya Patel / Deborah Jacobs-Sera / Graham Hatfull / Johann Peter Gogarten ...著者: Jennifer M Podgorski / Krista Freeman / Sophia Gosselin / Alexis Huet / James F Conway / Mary Bird / John Grecco / Shreya Patel / Deborah Jacobs-Sera / Graham Hatfull / Johann Peter Gogarten / Janne Ravantti / Simon J White /
要旨: Many double-stranded DNA viruses, including tailed bacteriophages (phages) and herpesviruses, use the HK97-fold in their major capsid protein to make the capsomers of the icosahedral viral capsid. ...Many double-stranded DNA viruses, including tailed bacteriophages (phages) and herpesviruses, use the HK97-fold in their major capsid protein to make the capsomers of the icosahedral viral capsid. After the genome packaging at near-crystalline densities, the capsid is subjected to a major expansion and stabilization step that allows it to withstand environmental stresses and internal high pressure. Several different mechanisms for stabilizing the capsid have been structurally characterized, but how these mechanisms have evolved is still not understood. Using cryo-EM structure determination of 10 capsids, structural comparisons, phylogenetic analyses, and Alphafold predictions, we have constructed a detailed structural dendrogram describing the evolution of capsid structural stability within the actinobacteriophages. We show that the actinobacteriophage major capsid proteins can be classified into 15 groups based upon their HK97-fold.
履歴
登録2022年9月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年2月1日-
マップ公開2023年2月1日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28039.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map of Bayesian polished and ewald sphere corrected Muddy_postprocess.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.076 Å
密度
表面レベル登録者による: 4.5
最小 - 最大-15.437397000000001 - 26.439910000000001
平均 (標準偏差)0.00000000000125 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 860.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_28039_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: Ewald sphere corrected map of Muddy 3DRefine After Polishing And CTFRefine....

ファイルemd_28039_additional_1.map
注釈Ewald sphere corrected map of Muddy_3DRefine_After_Polishing_And_CTFRefine.
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: Map before ewald sphere correction but after Bayesian...

ファイルemd_28039_additional_2.map
注釈Map before ewald sphere correction but after Bayesian polishing and CTF Refinement.
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Half map of ewald sphere corrected Muddy 3DRefine After Polishing And CTFRefine.mrc....

ファイルemd_28039_half_map_1.map
注釈Half map of ewald sphere corrected Muddy_3DRefine_After_Polishing_And_CTFRefine.mrc.
投影像・断面図
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投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Half map of ewald sphere corrected Muddy 3DRefine After Polishing And CTFRefine.mrc....

ファイルemd_28039_half_map_2.map
注釈Half map of ewald sphere corrected Muddy_3DRefine_After_Polishing_And_CTFRefine.mrc.
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Mycobacterium phage Muddy

全体名称: Mycobacterium phage Muddy (ファージ)
要素
  • ウイルス: Mycobacterium phage Muddy (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid

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超分子 #1: Mycobacterium phage Muddy

超分子名称: Mycobacterium phage Muddy / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Phage Muddy particles generated by amplification on bacterial host and purification via CsCl gradient.
NCBI-ID: 1340829 / 生物種: Mycobacterium phage Muddy / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 710.0 Å / T番号(三角分割数): 7

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分子 #1: Capsid

分子名称: Capsid / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium phage Muddy (ファージ)
分子量理論値: 34.670102 KDa
配列文字列: AGFANIQGRA DLSDVHLPDQ VIKDVLQTAP EASVLLNRAR KVRMSSKKTK QPVLASLPDA YWVDGDTGLK QTTKNIWSNV FMTAEELAV IVPIPDALIA DSDLPLWDEV KPLLVEAIGK KVDDAGIFGN DKPASWPAAL IPGAIAAGNS VTLGTGDDIG V DVATLGEQ ...文字列:
AGFANIQGRA DLSDVHLPDQ VIKDVLQTAP EASVLLNRAR KVRMSSKKTK QPVLASLPDA YWVDGDTGLK QTTKNIWSNV FMTAEELAV IVPIPDALIA DSDLPLWDEV KPLLVEAIGK KVDDAGIFGN DKPASWPAAL IPGAIAAGNS VTLGTGDDIG V DVATLGEQ LALDGFSING FISRPGLHWS LVGLRNAQGQ PIYTPPLSTG LNGAPPTPAL YGFPLNEVTS GVWDADEAIL LG ADWSKVV IGIRQDITFD LFSEGVISDS DGKVVLNLMQ QDSKALRVVF RVGFQVANPM TRLNPNEATR YPAGVIIPAG GGS GEGEGE SE

UniProtKB: Capsid

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
10.0 mMC4H11NO3Tris
1.0 mMMgSO4Magnesium sulfate
68.44 mMNaClSodium chloride
1.0 mMCaCl2Calcium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec.
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1027 / 平均露光時間: 40.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 28207
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / 詳細: Relion SGD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1) / 使用した粒子像数: 25244
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細Amino acid sequence built into the map for a single major capsid protein and refined with Phenix. Model then used for rest of asymmetric unit and refined with Phenix. Final step involved using Isolde.
精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8edu:
Mycobacteriophage Muddy capsid

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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