+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-27963 | |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Mycobacterial respiratory complex I with both quinone positions modelled | |||||||||||||||
マップデータ | ||||||||||||||||
試料 |
| |||||||||||||||
キーワード | Complex / Oxidative Phosphorylation / NADH-quinone oxidoreductase / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 NADH dehydrogenase (quinone) / : / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / molybdopterin cofactor binding / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / phosphorelay signal transduction system / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I ...NADH dehydrogenase (quinone) / : / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / molybdopterin cofactor binding / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / phosphorelay signal transduction system / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Liang Y / Rubinstein JL | |||||||||||||||
資金援助 | カナダ, 4件
| |||||||||||||||
引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023 タイトル: Structure of mycobacterial respiratory complex I. 著者: Yingke Liang / Alicia Plourde / Stephanie A Bueler / Jun Liu / Peter Brzezinski / Siavash Vahidi / John L Rubinstein / 要旨: Oxidative phosphorylation, the combined activity of the electron transport chain (ETC) and adenosine triphosphate synthase, has emerged as a valuable target for the treatment of infection by and ...Oxidative phosphorylation, the combined activity of the electron transport chain (ETC) and adenosine triphosphate synthase, has emerged as a valuable target for the treatment of infection by and other mycobacteria. The mycobacterial ETC is highly branched with multiple dehydrogenases transferring electrons to a membrane-bound pool of menaquinone and multiple oxidases transferring electrons from the pool. The proton-pumping type I nicotinamide adenine dinucleotide (NADH) dehydrogenase (Complex I) is found in low abundance in the plasma membranes of mycobacteria in typical in vitro culture conditions and is often considered dispensable. We found that growth of in carbon-limited conditions greatly increased the abundance of Complex I and allowed isolation of a rotenone-sensitive preparation of the enzyme. Determination of the structure of the complex by cryoEM revealed the "orphan" two-component response regulator protein MSMEG_2064 as a subunit of the assembly. MSMEG_2064 in the complex occupies a site similar to the proposed redox-sensing subunit NDUFA9 in eukaryotic Complex I. An apparent purine nucleoside triphosphate within the NuoG subunit resembles the GTP-derived molybdenum cofactor in homologous formate dehydrogenase enzymes. The membrane region of the complex binds acyl phosphatidylinositol dimannoside, a characteristic three-tailed lipid from the mycobacterial membrane. The structure also shows menaquinone, which is preferentially used over ubiquinone by gram-positive bacteria, in two different positions along the quinone channel, comparable to ubiquinone in other structures and suggesting a conserved quinone binding mechanism. #1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022 タイトル: Structure of mycobacterial respiratory Complex I 著者: Liang Y / Plourde A / Bueler SA / Liu J / Brzezinski P / Vahidi S / Rubinstein JL | |||||||||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
添付画像 |
---|
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_27963.map.gz | 108.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-27963-v30.xml emd-27963.xml | 38.5 KB 38.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_27963_fsc.xml | 12.5 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_27963.png | 51.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-27963.cif.gz | 9.9 KB | ||
その他 | emd_27963_half_map_1.map.gz emd_27963_half_map_2.map.gz | 200.7 MB 200.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-27963 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-27963 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_27963_validation.pdf.gz | 828.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_27963_full_validation.pdf.gz | 827.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_27963_validation.xml.gz | 21.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_27963_validation.cif.gz | 27.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-27963 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-27963 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_27963.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.18021 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
|
-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_27963_half_map_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_27963_half_map_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Mycobacterial respiratory complex I, consensus map
+超分子 #1: Mycobacterial respiratory complex I, consensus map
+分子 #1: Two-component system response regulator
+分子 #2: NADH-quinone oxidoreductase subunit B
+分子 #3: NADH-quinone oxidoreductase subunit A
+分子 #4: NADH-quinone oxidoreductase subunit C
+分子 #5: NADH-quinone oxidoreductase subunit D
+分子 #6: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
+分子 #7: NADH-quinone oxidoreductase subunit G
+分子 #8: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
+分子 #9: NADH-quinone oxidoreductase subunit I
+分子 #10: NADH-quinone oxidoreductase subunit H
+分子 #11: NADH-quinone oxidoreductase subunit J
+分子 #12: NADH-quinone oxidoreductase subunit K
+分子 #13: NADH-quinone oxidoreductase, L subunit
+分子 #14: NADH-quinone oxidoreductase subunit N
+分子 #15: NADH-quinone oxidoreductase, M subunit
+分子 #16: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #17: MENAQUINONE-9
+分子 #18: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
+分子 #19: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #20: ZINC ION
+分子 #21: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
+分子 #22: (2R)-3-{[(R)-hydroxy({(1S,2R,3R,4R,5S,6S)-3,4,5-trihydroxy-2-(alp...
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 2 mg/mL |
---|---|
緩衝液 | pH: 6 |
グリッド | モデル: Homemade / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 36 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: LEICA EM GP |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 47.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |