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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM reveals the molecular basis of laminin polymerization and LN-lamininopathies | |||||||||
![]() | Unsharpened map | |||||||||
![]() |
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![]() | Laminin / Complex / Basement membrane / STRUCTURAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() laminin-3 complex / laminin-11 complex / laminin-2 complex / neuronal-glial interaction involved in cerebral cortex radial glia guided migration / laminin-8 complex / laminin complex / laminin-1 complex / laminin-10 complex / retinal blood vessel morphogenesis / regulation of basement membrane organization ...laminin-3 complex / laminin-11 complex / laminin-2 complex / neuronal-glial interaction involved in cerebral cortex radial glia guided migration / laminin-8 complex / laminin complex / laminin-1 complex / laminin-10 complex / retinal blood vessel morphogenesis / regulation of basement membrane organization / L1CAM interactions / morphogenesis of an epithelial sheet / hemidesmosome assembly / glycosphingolipid binding / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / tissue development / Laminin interactions / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / endoderm development / branching involved in salivary gland morphogenesis / protein complex involved in cell-matrix adhesion / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / camera-type eye development / blood vessel morphogenesis / odontogenesis / MET activates PTK2 signaling / extracellular matrix structural constituent / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of muscle cell differentiation / endodermal cell differentiation / regulation of embryonic development / positive regulation of cell adhesion / Non-integrin membrane-ECM interactions / basement membrane / ECM proteoglycans / extracellular matrix disassembly / regulation of cell migration / Degradation of the extracellular matrix / substrate adhesion-dependent cell spreading / extracellular matrix / positive regulation of epithelial cell proliferation / axon guidance / animal organ morphogenesis / Post-translational protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / neuron projection development / cell-cell junction / cell migration / retina development in camera-type eye / protein-containing complex assembly / collagen-containing extracellular matrix / cell surface receptor signaling pathway / cell adhesion / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / protein phosphorylation / signaling receptor binding / structural molecule activity / perinuclear region of cytoplasm / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | |||||||||
![]() | Kulczyk AW | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM reveals the molecular basis oflaminin polymerization and LN-lamininopathies. 著者: Arkadiusz W Kulczyk / Karen K McKee / Ximo Zhang / Iwona Bizukojc / Ying Q Yu / Peter D Yurchenco / ![]() 要旨: Laminin polymerization is the major step in basement membranes assembly. Its failures cause laminin N-terminal domain lamininopathies including Pierson syndrome. We have employed cryo-electron ...Laminin polymerization is the major step in basement membranes assembly. Its failures cause laminin N-terminal domain lamininopathies including Pierson syndrome. We have employed cryo-electron microscopy to determine a 3.7 Å structure of the trimeric laminin polymer node containing α1, β1 and γ1 subunits. The structure reveals the molecular basis of calcium-dependent formation of laminin lattice, and provides insights into polymerization defects manifesting in human disease. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 53.1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 20 KB 20 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 10.4 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 26.6 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 50.5 MB 94.9 MB 95.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8dmkMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Unsharpened map | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.972 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Sharpened map
ファイル | emd_27542_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Sharpened map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_27542_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_27542_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Lamimin polymer node
全体 | 名称: Lamimin polymer node |
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要素 |
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-超分子 #1: Lamimin polymer node
超分子 | 名称: Lamimin polymer node / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 詳細: A trimeric complex of the N-terminal fragments (LN, LE1, LE2 domains) from laminin alpha 1, laminin beta 1 and laminin gamma 1. |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 172 KDa |
-分子 #1: Laminin subunit alpha-1
分子 | 名称: Laminin subunit alpha-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 34.709211 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: GLFPAILNLA TNAHISANAT CGEKGPEMFC KLVEHVPGRP VRHAQCRVCD GNSTNPRERH PISHAIDGTN NWWQSPSIQN GREYHWVTV TLDLRQVFQV AYIIIKAANA PRPGNWILER SVDGVKFKPW QYYAVSDTEC LTRYKITPRR GPPTYRADNE V ICTSYYSK ...文字列: GLFPAILNLA TNAHISANAT CGEKGPEMFC KLVEHVPGRP VRHAQCRVCD GNSTNPRERH PISHAIDGTN NWWQSPSIQN GREYHWVTV TLDLRQVFQV AYIIIKAANA PRPGNWILER SVDGVKFKPW QYYAVSDTEC LTRYKITPRR GPPTYRADNE V ICTSYYSK LVPLEHGEIH TSLINGRPSA DDPSPQLLEF TSARYIRLRL QRIRTLNADL MTLSHRDLRD LDPIVTRRYY YS IKDISVG GMCICYGHAS SCPWDEEAKQ LQCQCEHNTC GESCDRCCPG YHQQPWRPGT ISSGNECE UniProtKB: Laminin subunit alpha-1 |
-分子 #2: Laminin subunit beta-1
分子 | 名称: Laminin subunit beta-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 35.09191 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: GCAEGSCYPA TGDLLIGRAQ KLSVTSTCGL HKPEPYCIVS HLQEDKKCFI CNSQDPYHET LNPDSHLIEN VVTTFAPNRL KIWWQSENG VENVTIQLDL EAEFHFTHLI MTFKTFRPAA MLIERSSDFG KTWGVYRYFA YDCEASFPGI STGPMKKVDD I ICDSRYSD ...文字列: GCAEGSCYPA TGDLLIGRAQ KLSVTSTCGL HKPEPYCIVS HLQEDKKCFI CNSQDPYHET LNPDSHLIEN VVTTFAPNRL KIWWQSENG VENVTIQLDL EAEFHFTHLI MTFKTFRPAA MLIERSSDFG KTWGVYRYFA YDCEASFPGI STGPMKKVDD I ICDSRYSD IEPSTEGEVI FRALDPAFKI EDPYSPRIQN LLKITNLRIK FVKLHTLGDN LLDSRMEIRE KYYYAVYDMV VR GNCFCYG HASECAPVDG FNEEVEGMVH GHCMCRHNTK GLNCELCMDF YHDLPWRPAE GRNSNACKKC UniProtKB: Laminin subunit beta-1 |
-分子 #3: Laminin subunit gamma-1
分子 | 名称: Laminin subunit gamma-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 34.110816 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MDECTDEGGR PQRCMPEFVN AAFNVTVVAT NTCGTPPEEY CVQTGVTGVT KSCHLCDAGQ PHLQHGAAFL TDYNNQADTT WWQSQTMLA GVQYPSSINL TLHLGKAFDI TYVRLKFHTS RPESFAIYKR TWEDGPWIPY QYYSGSCENT YSKANRGFIR T GGDEQQAL ...文字列: MDECTDEGGR PQRCMPEFVN AAFNVTVVAT NTCGTPPEEY CVQTGVTGVT KSCHLCDAGQ PHLQHGAAFL TDYNNQADTT WWQSQTMLA GVQYPSSINL TLHLGKAFDI TYVRLKFHTS RPESFAIYKR TWEDGPWIPY QYYSGSCENT YSKANRGFIR T GGDEQQAL CTDEFSDISP LTGGNVAFST LEGRPSAYNF DNSPVLQEWV TATDISVTLN RLNTFGDEVF NDPKVLKSYY YA ISDFAVG GRCKCNGHAS ECMKNEFDKL VCNCKHNTYG VDCEKCLPFF NDRPWRRATA ESASECLP UniProtKB: Laminin subunit gamma-1 |
-分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
分子 | 名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: NAG |
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分子量 | 理論値: 221.208 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-NAG: |
-分子 #5: CALCIUM ION
分子 | 名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: CA |
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分子量 | 理論値: 40.078 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | モデル: Quantifoil / 材質: GOLD / メッシュ: 300 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / 装置: LEICA EM GP |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 1.8 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 130000 |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: AB INITIO MODEL |
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得られたモデル | ![]() PDB-8dmk: |