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- EMDB-27021: Human glycogenin-1 and glycogen synthase-1 complex in the apo mob... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27021
タイトルHuman glycogenin-1 and glycogen synthase-1 complex in the apo mobile state
マップデータSharpened map of GYS1:GYG1 apo mobile complex
試料
  • 複合体: Human glycogenin-1 and glycogen synthase-1 complex in the apo ordered state
    • タンパク質・ペプチド: Glycogen [starch] synthase, muscle
    • タンパク質・ペプチド: Glycogenin-1
キーワードMetabolism Glycogen synthesis Glycogen synthase Glycogenin / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen synthase activity, transferring glucose-1-phosphate / Glycogen storage disease type XV (GYG1) / Glycogen storage disease type 0 (muscle GYS1) / glycogen(starch) synthase / Glycogen storage disease type II (GAA) / glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / : / glycogen (starch) synthase activity / D-glucose binding ...glycogen synthase activity, transferring glucose-1-phosphate / Glycogen storage disease type XV (GYG1) / Glycogen storage disease type 0 (muscle GYS1) / glycogen(starch) synthase / Glycogen storage disease type II (GAA) / glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / : / glycogen (starch) synthase activity / D-glucose binding / glycogen biosynthetic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycosyltransferase activity / inclusion body / Myoclonic epilepsy of Lafora / Glycogen synthesis / lysosomal lumen / heart development / manganese ion binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / protein homodimerization activity / extracellular region / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycogen synthase / Glycogen synthase / Glycosyl transferase, family 8 / Glycosyl transferase family 8 / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycogen [starch] synthase, muscle / Glycogenin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Liu Y / Fastman NM / Tzitzilonis C
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Other private 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2022
タイトル: The structural mechanism of human glycogen synthesis by the GYS1-GYG1 complex.
著者: Nathan M Fastman / Yuxi Liu / Vyas Ramanan / Hanne Merritt / Eileen Ambing / Anna A DePaoli-Roach / Peter J Roach / Thomas D Hurley / Kevin T Mellem / Julie C Ullman / Eric Green / David ...著者: Nathan M Fastman / Yuxi Liu / Vyas Ramanan / Hanne Merritt / Eileen Ambing / Anna A DePaoli-Roach / Peter J Roach / Thomas D Hurley / Kevin T Mellem / Julie C Ullman / Eric Green / David Morgans / Christos Tzitzilonis /
要旨: Glycogen is the primary energy reserve in mammals, and dysregulation of glycogen metabolism can result in glycogen storage diseases (GSDs). In muscle, glycogen synthesis is initiated by the enzymes ...Glycogen is the primary energy reserve in mammals, and dysregulation of glycogen metabolism can result in glycogen storage diseases (GSDs). In muscle, glycogen synthesis is initiated by the enzymes glycogenin-1 (GYG1), which seeds the molecule by autoglucosylation, and glycogen synthase-1 (GYS1), which extends the glycogen chain. Although both enzymes are required for proper glycogen production, the nature of their interaction has been enigmatic. Here, we present the human GYS1:GYG1 complex in multiple conformations representing different functional states. We observe an asymmetric conformation of GYS1 that exposes an interface for close GYG1 association, and propose this state facilitates handoff of the GYG1-associated glycogen chain to a GYS1 subunit for elongation. Full activation of GYS1 widens the GYG1-binding groove, enabling GYG1 release concomitant with glycogen chain growth. This structural mechanism connecting chain nucleation and extension explains the apparent stepwise nature of glycogen synthesis and suggests distinct states to target for GSD-modifying therapeutics.
履歴
登録2022年5月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月13日-
マップ公開2022年7月13日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27021.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27021.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 129.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map of GYS1:GYG1 apo mobile complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.9142 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.4
最小 - 最大-3.1846437 - 4.099748
平均 (標準偏差)-0.00011329272 (±0.091613375)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ324324324
Spacing324324324
セルA=B=C: 296.2008 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_27021_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unsharpened map of GYS1:GYG1 apo mobile complex

ファイルemd_27021_additional_1.map
注釈Unsharpened map of GYS1:GYG1 apo mobile complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A of GYS1:GYG1 apo mobile complex

ファイルemd_27021_half_map_1.map
注釈Half map A of GYS1:GYG1 apo mobile complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B of GYS1:GYG1 apo mobile complex

ファイルemd_27021_half_map_2.map
注釈Half map B of GYS1:GYG1 apo mobile complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human glycogenin-1 and glycogen synthase-1 complex in the apo ord...

全体名称: Human glycogenin-1 and glycogen synthase-1 complex in the apo ordered state
要素
  • 複合体: Human glycogenin-1 and glycogen synthase-1 complex in the apo ordered state
    • タンパク質・ペプチド: Glycogen [starch] synthase, muscle
    • タンパク質・ペプチド: Glycogenin-1

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超分子 #1: Human glycogenin-1 and glycogen synthase-1 complex in the apo ord...

超分子名称: Human glycogenin-1 and glycogen synthase-1 complex in the apo ordered state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 450 KDa

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分子 #1: Glycogen [starch] synthase, muscle

分子名称: Glycogen [starch] synthase, muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glycogen(starch) synthase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 72.634438 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MPLNRTLEMS ELPGLEDWED EFDLENAVLF EVAWEVANKV GGIYTVLQTK AKVTGDEWGD NYFLVGPYTE QGVRTQVELL EAPTPALKR TLDSMNSKGC KVYFGRWLIE GGPLVVLLDV GASAWALERW KGELWDTCNI GVPWYDREAN DAVLFGFLTT W FLGEFLAQ ...文字列:
MPLNRTLEMS ELPGLEDWED EFDLENAVLF EVAWEVANKV GGIYTVLQTK AKVTGDEWGD NYFLVGPYTE QGVRTQVELL EAPTPALKR TLDSMNSKGC KVYFGRWLIE GGPLVVLLDV GASAWALERW KGELWDTCNI GVPWYDREAN DAVLFGFLTT W FLGEFLAQ SEEKPHVVAH FHEWLAGVGL CLCRARRLPV ATIFTTHATL LGRYLCAGAV DFYNNLENFN VDKEAGERQI YH RYCMERA AAHCAHVFTT VSQITAIEAQ HLLKRKPDIV TPNGLNVKKF SAMHEFQNLH AQSKARIQEF VRGHFYGHLD FNL DKTLYF FIAGRYEFSN KGADVFLEAL ARLNYLLRVN GSEQTVVAFF IMPARTNNFN VETLKGQAVR KQLWDTANTV KEKF GRKLY ESLLVGSLPD MNKMLDKEDF TMMKRAIFAT QRQSFPPVCT HNMLDDSSDP ILTTIRRIGL FNSSADRVKV IFHPE FLSS TSPLLPVDYE EFVRGCHLGV FPSYYEPWGY TPAECTVMGI PSISTNLSGF GCFMEEHIAD PSAYGIYILD RRFRSL DDS CSQLTSFLYS FCQQSRRQRI IQRNRTERLS DLLDWKYLGR YYMSARHMAL SKAFPEHFTY EPNEADAAQG Y

UniProtKB: Glycogen [starch] synthase, muscle

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分子 #2: Glycogenin-1

分子名称: Glycogenin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glycogenin glucosyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.560789 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GPMTDQAFVT LTTNDAYAKG ALVLGSSLKQ HRTTRRLVVL ATPQVSDSMR KVLETVFDEV IMVDVLDSGD SAHLTLMKRP ELGVTLTKL HCWSLTQYSK CVFMDADTLV LANIDDLFDR EELSAAPDPG WPDCFNSGVF VYQPSVETYN QLLHLASEQG S FDGGDQGI ...文字列:
GPMTDQAFVT LTTNDAYAKG ALVLGSSLKQ HRTTRRLVVL ATPQVSDSMR KVLETVFDEV IMVDVLDSGD SAHLTLMKRP ELGVTLTKL HCWSLTQYSK CVFMDADTLV LANIDDLFDR EELSAAPDPG WPDCFNSGVF VYQPSVETYN QLLHLASEQG S FDGGDQGI LNTFFSSWAT TDIRKHLPFI YNLSSISIFS YLPAFKVFGA SAKVVHFLGR VKPWNYTYDP KTKSVKSEAH DP NMTHPEF LILWWNIFTT NVLPLLQQFG LVKDTCSYVN VLSDLVYTLA FSCGFCRKED VSGAISHLSL GEIPAMAQPF VSS EERKER WEQGQADYMG ADSFDNIKRK LDTYLQ

UniProtKB: Glycogenin-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.9 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMC4H11NO3Tris
150.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMC9H15O6PTCEP
0.0005 w/vC14H28O6beta-octyl glucoside
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 7 sec blotting time, 15 blot force.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
実像数: 8536 / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 914196
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Prior cryo-EM maps of the same sample in slightly different conditions
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.3.2) / 使用した粒子像数: 184341
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.3.2)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.3.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8cvy:
Human glycogenin-1 and glycogen synthase-1 complex in the apo mobile state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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