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- EMDB-25775: Structure of STEAP2 in complex with ligands -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25775
タイトルStructure of STEAP2 in complex with ligands
マップデータ
試料
  • 複合体: Homo-trimeric complex of STEAP2
    • タンパク質・ペプチド: Metalloreductase STEAP2
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE
  • リガンド: 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine
  • リガンド: CHOLESTEROL
キーワードmembrane-embedded oxidoreductase / membrane protein / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


copper ion import across plasma membrane / 酸化還元酵素; 金属イオンを酸化する; NADHまたはNADPHを電子供与体とする / ferric-chelate reductase (NADPH) activity / iron ion import across plasma membrane / cupric reductase (NADH) activity / copper ion import / regulated exocytosis / Golgi to plasma membrane transport / trans-Golgi network transport vesicle / response to hormone ...copper ion import across plasma membrane / 酸化還元酵素; 金属イオンを酸化する; NADHまたはNADPHを電子供与体とする / ferric-chelate reductase (NADPH) activity / iron ion import across plasma membrane / cupric reductase (NADH) activity / copper ion import / regulated exocytosis / Golgi to plasma membrane transport / trans-Golgi network transport vesicle / response to hormone / endocytosis / early endosome / endosome membrane / endosome / Golgi membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ferric reductase transmembrane component-like domain / Ferric reductase like transmembrane component / Pyrroline-5-carboxylate reductase, catalytic, N-terminal / NADP oxidoreductase coenzyme F420-dependent / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Metalloreductase STEAP2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Wang L / Chen KH
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD) 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2023
タイトル: Mechanism of stepwise electron transfer in six-transmembrane epithelial antigen of the prostate (STEAP) 1 and 2.
著者: Kehan Chen / Lie Wang / Jiemin Shen / Ah-Lim Tsai / Ming Zhou / Gang Wu /
要旨: Six transmembrane epithelial antigen of the prostate (STEAP) 1-4 are membrane-embedded hemoproteins that chelate a heme prosthetic group in a transmembrane domain (TMD). STEAP2-4, but not STEAP1, ...Six transmembrane epithelial antigen of the prostate (STEAP) 1-4 are membrane-embedded hemoproteins that chelate a heme prosthetic group in a transmembrane domain (TMD). STEAP2-4, but not STEAP1, have an intracellular oxidoreductase domain (OxRD) and can mediate cross-membrane electron transfer from NADPH via FAD and heme. However, it is unknown whether STEAP1 can establish a physiologically relevant electron transfer chain. Here, we show that STEAP1 can be reduced by reduced FAD or soluble cytochrome reductase that serves as a surrogate OxRD, providing the first evidence that STEAP1 can support a cross-membrane electron transfer chain. It is not clear whether FAD, which relays electrons from NADPH in OxRD to heme in TMD, remains constantly bound to the STEAPs. We found that FAD reduced by STEAP2 can be utilized by STEAP1, suggesting that FAD is diffusible rather than staying bound to STEAP2. We determined the structure of human STEAP2 in complex with NADP and FAD to an overall resolution of 3.2 Å by cryo-electron microscopy and found that the two cofactors bind STEAP2 similarly as in STEAP4, suggesting that a diffusible FAD is a general feature of the electron transfer mechanism in the STEAPs. We also demonstrated that STEAP2 reduces ferric nitrilotriacetic acid (Fe-NTA) significantly slower than STEAP1 and proposed that the slower reduction is due to the poor Fe-NTA binding to the highly flexible extracellular region in STEAP2. These results establish a solid foundation for understanding the function and mechanisms of the STEAPs.
履歴
登録2021年12月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年1月25日-
マップ公開2023年1月25日-
更新2024年2月7日-
現状2024年2月7日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_25775.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25775.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 240 pix.
= 256.56 Å		1.07 Å/pix.
x 240 pix.
= 256.56 Å		1.07 Å/pix.
x 240 pix.
= 256.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.069 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.7
最小 - 最大-1.8521452 - 3.0089824
平均 (標準偏差)0.006155498 (±0.081661396)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 256.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_25775_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_25775_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homo-trimeric complex of STEAP2

全体名称: Homo-trimeric complex of STEAP2
要素
  • 複合体: Homo-trimeric complex of STEAP2
    • タンパク質・ペプチド: Metalloreductase STEAP2
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE
  • リガンド: 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine
  • リガンド: CHOLESTEROL

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超分子 #1: Homo-trimeric complex of STEAP2

超分子名称: Homo-trimeric complex of STEAP2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 56 KDa

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分子 #1: Metalloreductase STEAP2

分子名称: Metalloreductase STEAP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 酸化還元酵素; 金属イオンを酸化する; NADHまたはNADPHを電子供与体とする
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 56.115305 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MESISMMGSP KSLSETFLPN GINGIKDARK VTVGVIGSGD FAKSLTIRLI RCGYHVVIGS RNPKFASEFF PHVVDVTHHE DALTKTNII FVAIHREHYT SLWDLRHLLV GKILIDVSNN MRINQYPESN AEYLASLFPD SLIVKGFNVV SAWALQLGPK D ASRQVYIC ...文字列:
MESISMMGSP KSLSETFLPN GINGIKDARK VTVGVIGSGD FAKSLTIRLI RCGYHVVIGS RNPKFASEFF PHVVDVTHHE DALTKTNII FVAIHREHYT SLWDLRHLLV GKILIDVSNN MRINQYPESN AEYLASLFPD SLIVKGFNVV SAWALQLGPK D ASRQVYIC SNNIQARQQV IELARQLNFI PIDLGSLSSA REIENLPLRL FTLWRGPVVV AISLATFFFL YSFVRDVIHP YA RNQQSDF YKIPIEIVNK TLPIVAITLL SLVYLAGLLA AAYQLYYGTK YRRFPPWLET WLQCRKQLGL LSFFFAMVHV AYS LCLPMR RSERYLFLNM AYQQVHANIE NSWNEEEVWR IEMYISFGIM SLGLLSLLAV TSIPSVSNAL NWREFSFIQS TLGY VALLI STFHVLIYGW KRAFEEEYYR FYTPPNFVLA LVLPSIVILG KIILFLPCIS RKLKRIKKGW EKSQFLEEGM GGTIP HVSP ERVTVM

UniProtKB: Metalloreductase STEAP2

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分子 #2: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 3 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

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分子 #3: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

分子名称: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3 / 式: HEM
分子量理論値: 616.487 Da
Chemical component information

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

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分子 #4: NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE

分子名称: NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: NAP
分子量理論値: 743.405 Da
Chemical component information

ChemComp-NAP:
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE

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分子 #5: 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine

分子名称: 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: LBN
分子量理論値: 760.076 Da
Chemical component information

ChemComp-LBN:
1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine / リン脂質*YM

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分子 #6: CHOLESTEROL

分子名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 6 / 式: CLR
分子量理論値: 386.654 Da
Chemical component information

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL / コレステロ-ル

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 1.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 305849
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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