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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-25371 | |||||||||
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タイトル | Allosteric Regulation of Human Plastins | |||||||||
マップデータ | F-actin/Plastin 3-ABD1 | |||||||||
試料 |
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生物種 | Gallus gallus (ニワトリ) / Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Zheng W / Schwebach CL / Kudryashova E / Egelman EH / Kudryashov DS | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022 タイトル: Allosteric regulation controls actin-bundling properties of human plastins. 著者: Christopher L Schwebach / Elena Kudryashova / Richa Agrawal / Weili Zheng / Edward H Egelman / Dmitri S Kudryashov / 要旨: Plastins/fimbrins are conserved actin-bundling proteins contributing to motility, cytokinesis and other cellular processes by organizing strikingly different actin assemblies as in aligned bundles ...Plastins/fimbrins are conserved actin-bundling proteins contributing to motility, cytokinesis and other cellular processes by organizing strikingly different actin assemblies as in aligned bundles and branched networks. We propose that this ability of human plastins stems from an allosteric communication between their actin-binding domains (ABD1/2) engaged in a tight spatial association. Here we show that ABD2 can bind actin three orders of magnitude stronger than ABD1, unless the domains are involved in an equally strong inhibitory engagement. A mutation mimicking physiologically relevant phosphorylation at the ABD1-ABD2 interface greatly weakened their association, dramatically potentiating actin cross-linking. Cryo-EM reconstruction revealed the ABD1-actin interface and enabled modeling of the plastin bridge and domain separation in parallel bundles. We predict that a strong and tunable allosteric inhibition between the domains allows plastins to modulate the cross-linking strength, contributing to remodeling of actin assemblies of different morphologies defining the unique place of plastins in actin organization. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_25371.map.gz | 10.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-25371-v30.xml emd-25371.xml | 10.6 KB 10.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_25371.png | 52.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-25371 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-25371 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_25371_validation.pdf.gz | 350.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_25371_full_validation.pdf.gz | 349.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_25371_validation.xml.gz | 6.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_25371_validation.cif.gz | 7.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-25371 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-25371 | HTTPS FTP |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_25371.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | F-actin/Plastin 3-ABD1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.4 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Complex of Plastin3-ABD1 with F-actin
全体 | 名称: Complex of Plastin3-ABD1 with F-actin |
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要素 |
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-超分子 #1: Complex of Plastin3-ABD1 with F-actin
超分子 | 名称: Complex of Plastin3-ABD1 with F-actin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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-分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle
分子 | 名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Gallus gallus (ニワトリ) |
配列 | 文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTL KYPIEHGIIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE K MTQIMFET FNVPAMYVAI QAVLSLYASG RTTGIVLDSG DGVTHNVPIY ...文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTL KYPIEHGIIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE K MTQIMFET FNVPAMYVAI QAVLSLYASG RTTGIVLDSG DGVTHNVPIY EGYALPHAIM RL DLAGRDL TDYLMKILTE RGYSFVTTAE REIVRDIKEK LCYVALDFEN EMATAASSSS LEK SYELPD GQVITIGNER FRCPETLFQP SFIGMESAGI HETTYNSIMK CDIDIRKDLY ANNV MSGGT TMYPGIADRM QKEITALAPS TMKIKIIAPP ERKYSVWIGG SILASLSTFQ QMWIT KQEY DEAGPSIVHR KCF |
-分子 #2: Plastin 3
分子 | 名称: Plastin 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MDEMATTQIS KDELDELKEA FAKVDLNSNG FICDYELHEL FKEANMPLPG YKVREIIQKL MLDGDRNKDG KISFDEFVYI FQEVKSSDIA KTFRKAINRK EGICALGGTS ELSSEGTQHS YSEEEKYAFV NWINKALEND PDCRHVIPMN PNTDDLFKAV GDGIVLCKMI ...文字列: MDEMATTQIS KDELDELKEA FAKVDLNSNG FICDYELHEL FKEANMPLPG YKVREIIQKL MLDGDRNKDG KISFDEFVYI FQEVKSSDIA KTFRKAINRK EGICALGGTS ELSSEGTQHS YSEEEKYAFV NWINKALEND PDCRHVIPMN PNTDDLFKAV GDGIVLCKMI NLSVPDTIDE RAINKKKLTP FIIQENLNLA LNSASAIGCH VVNIGAEDLR AGKPHLVLGL LWQIIKIGLF ADIELSRNEA LAALLRDGET LEELMKLSPE ELLLRWANFH LENSGWQKIN NFSADIKDSK AYFHLLNQIA PKGQKEGEPR IDINMSGFNE TDDLKRAESM LQQADKLGCR QFVTPADVVS GNPKLNLAFV ANLFNKYPAL TKPENQDIDW TLLEGETREE RTFRNWMNSL GVNPHVNHLY ADLQDALVIL QLYERIKVPV DWSKVNKPPY PKLGANMKKL ENCNYAVELG KHPAKFSLVG IGGQDLNDGN QTLTLALVWQ LMRRYTLNVL EDLGDGQKAN DDIIVNWVNR TLSEAGKSTS IQSFKDKTIS SSLAVVDLID AIQPGCINYD LVKSGNLTED DKHNNAKYAV SMARRIGARV YALPEDLVEV KPKMVMTVFA CLMGRGMKRV |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | モデル: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 20.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 28.0 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.5 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 155939 |
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CTF補正 | ソフトウェア - 名称: RELION |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION |