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- EMDB-23817: Glutamate synthase, glutamate dehydrogenase counter-enzyme complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23817
タイトルGlutamate synthase, glutamate dehydrogenase counter-enzyme complex
マップデータSharpened map used in model refinement.
試料
  • 複合体: GudB6-GltA2-GltB2
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate synthase (NADPH) large chain
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate synthase (NADPH) small chain
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
  • リガンド: FE3-S4 CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate synthase activity / oxidoreductase activity, acting on the CH-NH2 group of donors, NAD or NADP as acceptor / glutamate biosynthetic process / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate catabolic process / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / glutamine metabolic process / iron-sulfur cluster binding / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glutamate synthase, NADH/NADPH, small subunit 1 / Glutamate synthase domain / Glutamate synthase, central-N / Glutamine amidotransferases class-II / Conserved region in glutamate synthase / Glutamate synthase central domain / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal / GXGXG motif / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II ...Glutamate synthase, NADH/NADPH, small subunit 1 / Glutamate synthase domain / Glutamate synthase, central-N / Glutamine amidotransferases class-II / Conserved region in glutamate synthase / Glutamate synthase central domain / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal / GXGXG motif / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Glutamate dehydrogenase / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Alpha-helical ferredoxin / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Aldolase-type TIM barrel / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate dehydrogenase / Glutamate synthase (NADPH) small chain / Glutamate synthase (NADPH) large chain
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.42 Å
データ登録者Jayaraman V / Lee DJ / Elad N / Fraser JS / Tawfik DS
資金援助 イスラエル, 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Israel Science Foundation2575/20 イスラエル
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM123159 米国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2022
タイトル: A counter-enzyme complex regulates glutamate metabolism in Bacillus subtilis.
著者: Vijay Jayaraman / D John Lee / Nadav Elad / Shay Vimer / Michal Sharon / James S Fraser / Dan S Tawfik /
要旨: Multi-enzyme assemblies composed of metabolic enzymes catalyzing sequential reactions are being increasingly studied. Here, we report the discovery of a 1.6 megadalton multi-enzyme complex from ...Multi-enzyme assemblies composed of metabolic enzymes catalyzing sequential reactions are being increasingly studied. Here, we report the discovery of a 1.6 megadalton multi-enzyme complex from Bacillus subtilis composed of two enzymes catalyzing opposite ('counter-enzymes') rather than sequential reactions: glutamate synthase (GltAB) and glutamate dehydrogenase (GudB), which make and break glutamate, respectively. In vivo and in vitro studies show that the primary role of complex formation is to inhibit the activity of GudB. Using cryo-electron microscopy, we elucidated the structure of the complex and the molecular basis of inhibition of GudB by GltAB. The complex exhibits unusual oscillatory progress curves and is necessary for both planktonic growth, in glutamate-limiting conditions, and for biofilm growth, in glutamate-rich media. The regulation of a key metabolic enzyme by complexing with its counter enzyme may thus enable cell growth under fluctuating glutamate concentrations.
履歴
登録2021年4月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年1月5日-
マップ公開2022年1月5日-
更新2022年2月16日-
現状2022年2月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7mfm
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23817.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23817.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map used in model refinement.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.824 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.2 / ムービー #1: 5
最小 - 最大-20.378754 - 47.48116
平均 (標準偏差)-1.4068342e-12 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 421.888 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8240.8240.824
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z421.888421.888421.888
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ512512512
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-20.37947.481-0.000

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添付データ

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追加マップ: Original map (not sharpened).

ファイルemd_23817_additional_1.map
注釈Original map (not sharpened).
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : GudB6-GltA2-GltB2

全体名称: GudB6-GltA2-GltB2
要素
  • 複合体: GudB6-GltA2-GltB2
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate synthase (NADPH) large chain
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate synthase (NADPH) small chain
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
  • リガンド: FE3-S4 CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER

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超分子 #1: GudB6-GltA2-GltB2

超分子名称: GudB6-GltA2-GltB2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 / 詳細: GudB hexamer binding two GltAB heterodimers.
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
組換発現生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
分子量理論値: 740 KDa

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分子 #1: Glutamate dehydrogenase

分子名称: Glutamate dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
分子量理論値: 47.100715 KDa
組換発現生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
配列文字列: MAADRNTGHT EEDKLDVLKS TQTVIHKALE KLGYPEEVYE LLKEPMRLLT VKIPVRMDDG SVKIFTGYRA QHNDSVGPTK GGIRFHPNV TEKEVKALSI WMSLKCGIID LPYGGGKGGI VCDPRDMSFR ELERLSRGYV RAISQIVGPT KDVPAPDVFT N SQIMAWMM ...文字列:
MAADRNTGHT EEDKLDVLKS TQTVIHKALE KLGYPEEVYE LLKEPMRLLT VKIPVRMDDG SVKIFTGYRA QHNDSVGPTK GGIRFHPNV TEKEVKALSI WMSLKCGIID LPYGGGKGGI VCDPRDMSFR ELERLSRGYV RAISQIVGPT KDVPAPDVFT N SQIMAWMM DEYSRIDEFN SPGFITGKPL VLGGSHGRES ATAKGVTICI KEAAKKRGID IKGARVVVQG FGNAGSYLAK FM HDAGAKV VGISDAYGGL YDPEGLDIDY LLDRRDSFGT VTKLFNDTIT NQELLELDCD ILVPAAIENQ ITEENAHNIR AKI VVEAAN GPTTLEGTKI LSDRDILLVP DVLASAGGVT VSYFEWVQNN QGFYWSEEEV EEKLEKMMVK SFNNIYEMAN NRRI DMRLA AYMVGVRKMA EASRFRGWI

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分子 #2: Glutamate synthase (NADPH) large chain

分子名称: Glutamate synthase (NADPH) large chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
分子量理論値: 169.006375 KDa
組換発現生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
配列文字列: MTYNQMPKAQ GLYRPEFEHD ACGIGLYAHL KGKQTHDIVK QGLKMLCQLD HRGGQGSDPD TGDGAGLLVQ IPDAFFRKEC KNINLPEKE RYGVGMVFFS QKEDERKKIE KQINALIEQE GQVVLGWRTV PVNVGKIGTV AQKSCPFVRQ VFIGASSDLK D NLSFERKL ...文字列:
MTYNQMPKAQ GLYRPEFEHD ACGIGLYAHL KGKQTHDIVK QGLKMLCQLD HRGGQGSDPD TGDGAGLLVQ IPDAFFRKEC KNINLPEKE RYGVGMVFFS QKEDERKKIE KQINALIEQE GQVVLGWRTV PVNVGKIGTV AQKSCPFVRQ VFIGASSDLK D NLSFERKL YVIRKQAENW GVTEGLDFYF ASLSSQTIVY KGLLTPEQVD AFYSDLQDEA FVSAFALVHS RFSTNTFPTW ER AHPNRYL VHNGEINTLR GNINWMRARE QQFVSESFGE DLNKILPILN ADGSDSSILD NAFEFFVMAG RKPAHTAMML IPE PWTENT HMSKEKRAFY EYHSSLMEPW DGPTAISFTD GKQIGAILDR NGLRPARYYV TKDDYIIFSS EVGVIEVEQE NVLY KNRLE PGKMLLIDLE EGRIISDEEV KTQIATEYPY QKWLEEELVQ VNPDPESREE EQFSDLLTRQ KAFGYTYEDI QKYLI PVIK EGKDPLGSMG NDAPLAVLSD RAQSLFNYFK QLFAQVTNPP IDAIREQLVT STMTWLGAEG DLLHPSERNV RRIKLY TPV LSNEQFYALK TIVHPDLKSQ KIDVLFSEDL ERGLKDMFTQ AEKAISQGVS LLILSDKKMN ERLTPIPPLL AVSALHQ HL IRKGLRTKVS IIVESGEARE VHHFAALIGY GADAINPYLA YATYKQEIDE GRLDISYEEA VSKYGKSITE GVVKVMSK M GISTVQSYRG AQIFEAVGIS RDVIDRYFSG TASQLGGIDL QTIAEEAQRR HREAYQDDYS KTLEPGSDFQ WRNGGEHHA FNPKTIHTLQ WACRRNDYNL FKQYTKAADE ERIGFLRNLF AFDGNRKPLK LEEVESAESI VKRFKTGAMS FGSLSKEAHE ALAIAMNRL GGKSNSGEGG EDPKRFVPDE NGDDRRSAIK QIASGRFGVK SHYLVNADEL QIKMAQGAKP GEGGQLPGNK V YPWVADVR GSTPGVGLIS PPPHHDIYSI EDLAQLIHDL KNANRDARIS VKLVSKAGVG TIAAGVAKAT ADVIVISGYD GG TGASPKT SIKHTGLPWE LGLAEAHQTL MLNGLRDRVV LETDGKLMTG RDVVMAALLG AEEFGFATAP LVVLGCVMMR ACH LDTCPV GVATQNPELR KKFMGDPDHI VNYMLFIAEE VREYMAALGF KTFDEMIGRT DVLHVSERAK EHWKASQLDL STLL YQPEG VRTFQSPQNH KIDQSLDITT ILPAVQEAIE SGKEADISIE INNTNRVAGT ITGSEISKRY GEEGLPEDTI KLHFT GSAG QSFGAFVPKG MTLYLDGDSN DYVGKGLSGG KIIVKSSEGF NSASDDNVII GNVAFYGATS GEAYINGRAG ERFAVR NSG VNVVVEGIGD HGCEYMTGGS VVVLGDVGKN FAAGMSGGIA YVLTEDVKAF KRKCNLEMIL FESLEDEKEI QQIKAML ER HTAYTNSQKA EDLLDQWEDS VKKFVKVIPK NYKQMLASIE EQKAAGLSDE EAIMFAFEAN TKPKQNTAAS GQKQAVVQ

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分子 #3: Glutamate synthase (NADPH) small chain

分子名称: Glutamate synthase (NADPH) small chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
分子量理論値: 58.010598 KDa
組換発現生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
配列文字列: MGKPTGFMEI KREKPAERDP LTRLKDWKEY SAPFSEEASK RQGARCMDCG TPFCQIGADI NGFTSGCPIY NLIPEWNGLV YRGRWKEAL ERLLKTNNFP EFTGRVCPAP CEGSCTLAIS DPAVSIKNIE RTIIDKGFEN GWIQPRIPKK RTGKKVAIVG S GPAGLASA ...文字列:
MGKPTGFMEI KREKPAERDP LTRLKDWKEY SAPFSEEASK RQGARCMDCG TPFCQIGADI NGFTSGCPIY NLIPEWNGLV YRGRWKEAL ERLLKTNNFP EFTGRVCPAP CEGSCTLAIS DPAVSIKNIE RTIIDKGFEN GWIQPRIPKK RTGKKVAIVG S GPAGLASA DQLNQAGHSV TVFERADRAG GLLTYGIPNM KLEKGIVERR IKLLTQEGID FVTNTEIGVD ITADELKEQF DA VILCTGA QKQRDLLIEG RDSKGVHYAM DYLTLATKSY LDSNFKDKQF IDAKGKDVIV IGGGDTGADC VATALRQKAK SVH QFGKHP KLPPARTNDN MWPEQPHVFT LEYAYEEAEA KFGRDPREYS IQTTKMVADK NGKLKELHTI QMEKVKNEHG KYEF RELPG TEKVWPAQLV FIAIGFEGTE QPLLKQFGVN SVNNKISAAY GDYQTNIDGV FAAGDARRGQ SLIVWAINEG REVAR EVDR YLMGSSVLPG SWSHPQFEKG GGSGGGSGGS AWSHPQFENK

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分子 #4: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN MONONUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: FMN
分子量理論値: 456.344 Da
Chemical component information

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN

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分子 #5: FE3-S4 CLUSTER

分子名称: FE3-S4 CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: F3S
分子量理論値: 295.795 Da
Chemical component information

ChemComp-F3S:
FE3-S4 CLUSTER

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分子 #6: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

-
分子 #7: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 4 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.9
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 47.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 1353359
CTF補正ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0.0beta)
ソフトウェア - 詳細: CTFFIND4 as part of cisTEM suite
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.42 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0.0beta) / 使用した粒子像数: 718672
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0.0beta)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0.0beta)
最終 3次元分類クラス数: 1 / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0.0beta)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3k8z

chain_id: C, residue_range: 17-424

1ofd

chain_id: A

6s6t

chain_id: G
詳細Real-space refinement involved iterative rounds of ISOLDE, Coot and PHENIX refinement. 1OFD and 6S6T were used as templates for homology modeling in SWISS-MODEL.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7mfm:
Glutamate synthase, glutamate dehydrogenase counter-enzyme complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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