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- EMDB-22416: Cryo-EM structure of Arpin-bound Arp2/3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22416
タイトルCryo-EM structure of Arpin-bound Arp2/3 complex
マップデータMap of bovine Arp2/3 complex with Arpin CA peptide. Postprocessed with deepEMhancer
試料
  • 複合体: bovine Arp2/3 complex with Arpin
    • 複合体: bovine Arp2/3
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 3
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5
    • 複合体: Arpin
      • タンパク質・ペプチド: Arpin
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードactin / ATPase / actin related protein / arp / cytoskeleton / Arp2-3 complex / actin nucleation / actin branching / CONTRACTILE PROTEIN / Arpin
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of lamellipodium morphogenesis / negative regulation of actin nucleation / muscle cell projection membrane / EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / directional locomotion / regulation of actin filament polymerization ...negative regulation of lamellipodium morphogenesis / negative regulation of actin nucleation / muscle cell projection membrane / EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / directional locomotion / regulation of actin filament polymerization / Clathrin-mediated endocytosis / Neutrophil degranulation / positive regulation of actin filament polymerization / cilium assembly / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of lamellipodium assembly / actin filament polymerization / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / negative regulation of cell migration / cell projection / structural constituent of cytoskeleton / actin filament binding / synaptic vesicle membrane / cell migration / site of double-strand break / lamellipodium / actin binding / cell cortex / neuron projection / postsynapse / endosome / focal adhesion / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Arpin / Arp2/3-interacting proteins Arpin / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 superfamily / Arp2/3 complex, 34 kD subunit p34-Arc ...Arpin / Arp2/3-interacting proteins Arpin / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 superfamily / Arp2/3 complex, 34 kD subunit p34-Arc / ARP2/3 complex ARPC3 (21 kDa) subunit / ARP2/3 complex 20 kDa subunit (ARPC4) / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin-related protein 2 / Actin related protein 2/3 complex subunit 5 / Actin-related protein 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B / Arpin
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.24 Å
データ登録者van Eeuwen T / Fregoso FE
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM07391 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32-GM008275 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)F31-HL146077 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Molecular mechanism of Arp2/3 complex inhibition by Arpin.
著者: Fred E Fregoso / Trevor van Eeuwen / Gleb Simanov / Grzegorz Rebowski / Malgorzata Boczkowska / Austin Zimmet / Alexis M Gautreau / Roberto Dominguez /
要旨: Positive feedback loops involving signaling and actin assembly factors mediate the formation and remodeling of branched actin networks in processes ranging from cell and organelle motility to ...Positive feedback loops involving signaling and actin assembly factors mediate the formation and remodeling of branched actin networks in processes ranging from cell and organelle motility to mechanosensation. The Arp2/3 complex inhibitor Arpin controls the directional persistence of cell migration by interrupting a feedback loop involving Rac-WAVE-Arp2/3 complex, but Arpin's mechanism of inhibition is unknown. Here, we describe the cryo-EM structure of Arpin bound to Arp2/3 complex at 3.24-Å resolution. Unexpectedly, Arpin binds Arp2/3 complex similarly to WASP-family nucleation-promoting factors (NPFs) that activate the complex. However, whereas NPFs bind to two sites on Arp2/3 complex, on Arp2-ArpC1 and Arp3, Arpin only binds to the site on Arp3. Like NPFs, Arpin has a C-helix that binds at the barbed end of Arp3. Mutagenesis studies in vitro and in cells reveal how sequence differences within the C-helix define the molecular basis for inhibition by Arpin vs. activation by NPFs.
履歴
登録2020年8月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年2月9日-
マップ公開2022年2月9日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.154
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.154
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7jpn
  • 表面レベル: 0.154
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22416.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22416.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map of bovine Arp2/3 complex with Arpin CA peptide. Postprocessed with deepEMhancer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 267.52 Å		0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 267.52 Å		0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 267.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.836 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.154 / ムービー #1: 0.154
最小 - 最大-0.0017322488 - 1.6263168
平均 (標準偏差)0.001566827 (±0.02819422)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 267.52002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8360.8360.836
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z267.520267.520267.520
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ838693
NX/NY/NZ155149226
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.0021.6260.002

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添付データ

-
追加マップ: Map of bovine Arp2/3 complex with Arpin CA...

ファイルemd_22416_additional_1.map
注釈Map of bovine Arp2/3 complex with Arpin CA peptide. B factor sharpend and postprocessed with deepEMhancer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map 2 of bovine Arp2/3 complex with Arpin CA peptide.

ファイルemd_22416_half_map_1.map
注釈Half map 2 of bovine Arp2/3 complex with Arpin CA peptide.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map 1 of bovine Arp2/3 complex with Arpin CA peptide.

ファイルemd_22416_half_map_2.map
注釈Half map 1 of bovine Arp2/3 complex with Arpin CA peptide.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

+
全体 : bovine Arp2/3 complex with Arpin

全体名称: bovine Arp2/3 complex with Arpin
要素
  • 複合体: bovine Arp2/3 complex with Arpin
    • 複合体: bovine Arp2/3
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 3
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5
    • 複合体: Arpin
      • タンパク質・ペプチド: Arpin
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

+
超分子 #1: bovine Arp2/3 complex with Arpin

超分子名称: bovine Arp2/3 complex with Arpin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
分子量理論値: 248.9 KDa

+
超分子 #2: bovine Arp2/3

超分子名称: bovine Arp2/3 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 器官: brain

+
超分子 #3: Arpin

超分子名称: Arpin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: BL21 (DE3)

+
分子 #1: Actin-related protein 3

分子名称: Actin-related protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 46.908355 KDa
配列文字列: GRLPACVVDC GTGYTKLGYA GNTEPQFIIP SCIAIKESAK VGDQAQRRVM KGVDDLDFFI GDEAIEKPTY ATKWPIRHGI VEDWDLMER FMEQVIFKYL RAEPEDHYFL LTEPPLNTPE NREYTAEIMF ESFNVPGLYI AVQAVLALAA SWTSRQVGER T LTGTVIDS ...文字列:
GRLPACVVDC GTGYTKLGYA GNTEPQFIIP SCIAIKESAK VGDQAQRRVM KGVDDLDFFI GDEAIEKPTY ATKWPIRHGI VEDWDLMER FMEQVIFKYL RAEPEDHYFL LTEPPLNTPE NREYTAEIMF ESFNVPGLYI AVQAVLALAA SWTSRQVGER T LTGTVIDS GDGVTHVIPV AEGYVIGSCI KHIPIAGRDI TYFIQQLLRD REVGIPPEQS LETAKAVKER YSYVCPDLVK EF NKYDTDG SKWIKQYTGI NAISKKEFSI DVGYERFLGP EIFFHPEFAN PDFTQPISEV VDEVIQNCPI DVRRPLYKNI VLS GGSTMF RDFGRRLQRD LKRTVDARLK LSEELSGGRL KPKPIDVQVI THHMQRYAVW FGGSMLASTP EFYQVCHTKK DYEE IGPSI CRHNPVFG

UniProtKB: Actin-related protein 3

+
分子 #2: Actin-related protein 2

分子名称: Actin-related protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 42.945453 KDa
配列文字列: QGRKVVVCDN GTGFVKCGYA GSNFPEHIFP ALVGRPIIRS TTKVGNIEIK DLMVGDEASE LRSMLEVNYP MENGIVRNWD DMKHLWDYT FGPEKLNIDT RNCKILLTEP PMNPTKNREK IVEVMFETYQ FSGVYVAIQA VLTLYAQGLL TGVVVDSGDG V THICPVYE ...文字列:
QGRKVVVCDN GTGFVKCGYA GSNFPEHIFP ALVGRPIIRS TTKVGNIEIK DLMVGDEASE LRSMLEVNYP MENGIVRNWD DMKHLWDYT FGPEKLNIDT RNCKILLTEP PMNPTKNREK IVEVMFETYQ FSGVYVAIQA VLTLYAQGLL TGVVVDSGDG V THICPVYE GFSLPHLTRR LDIAGRDITR YLIKLLLLRG YAFNHSADFE TVRMIKEKLC YVGYNIEQEQ KLALETTVLV ES YTLPDGR IIKVGGERFE APEALFQPHL INVEGVGVAE LLFNTIQAAD IDTRSEFYKH IVLSGGSTMY PGLPSRLERE LKQ LYLERV LKGDVEKLSK FKIRIEDPPR RKHMVFLGGA VLADIMKDKD NFWMTRQEYQ E

UniProtKB: Actin-related protein 2

+
分子 #3: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 41.030766 KDa
配列文字列: MAYHSFLVEP ISCHAWNKDR TQIAICPNNH EVHIYEKSGN KWVQVHELKE HNGQVTGIDW APDSNRIVTC GTDRNAYVWT LKGRTWKPT LVILRINRAA RCVRWAPNEK KFAVGSGSRV ISICYFEQEN DWWVCKHIKK PIRSTVLSLD WHPNSVLLAA G SCDFKCRI ...文字列:
MAYHSFLVEP ISCHAWNKDR TQIAICPNNH EVHIYEKSGN KWVQVHELKE HNGQVTGIDW APDSNRIVTC GTDRNAYVWT LKGRTWKPT LVILRINRAA RCVRWAPNEK KFAVGSGSRV ISICYFEQEN DWWVCKHIKK PIRSTVLSLD WHPNSVLLAA G SCDFKCRI FSAYIKEVEE RPAPTPWGSK MPFGELMFES SSSCGWVHGV CFSANGSRVA WVSHDSTVCL ADADKKMAVA TL ASETLPL LAVTFITESS LVAAGHDCFP VLFTYDSAAG KLSFGGRLDV PKQSSQRGLT ARERFQNLDK KASSEGSAAA GAG LDSLHK NSVSQISVLS GGKAKCSQFC TTGMDGGMSI WDVRSLESAL KDLKIV

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B

+
分子 #4: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 34.402043 KDa
配列文字列: MILLEVNNRI IEETLALKFE NAAAGNKPEA VEVTFADFDG VLYHISNPNG DKTKVMVSIS LKFYKELQAH GADELLKRVY GSYLVNPES GYNVSLLYDL ENLPASKDSI VHQAGMLKRN CFASVFEKYF QFQEEGKEGE NRAVIHYRDD ETMYVESKKD R VTVVFSTV ...文字列:
MILLEVNNRI IEETLALKFE NAAAGNKPEA VEVTFADFDG VLYHISNPNG DKTKVMVSIS LKFYKELQAH GADELLKRVY GSYLVNPES GYNVSLLYDL ENLPASKDSI VHQAGMLKRN CFASVFEKYF QFQEEGKEGE NRAVIHYRDD ETMYVESKKD R VTVVFSTV FKDDDDVVIG KVFMQEFKEG RRASHTAPQV LFSHREPPLE LKDTDAAVGD NIGYITFVLF PRHTNASARD NT INLIHTF RDYLHYHIKC SKAYIHTRMR AKTSDFLKVL NRARPDAEKK EMKTITGKTF SSR

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2

+
分子 #5: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 20.572666 KDa
配列文字列:
MPAYHSSLMD PDTKLIGNMA LLPIRSQFKG PAPRETKDTD IVDEAIYYFK ANVFFKNYEI KNEADRTLIY ITLYISECLK KLQKCNSKS QGEKEMYTLG ITNFPIPGEP GFPLNAIYAK PANKQEDEVM RAYLQQLRQE TGLRLCEKVF DPQNDKPSKW W TCFVKRQF MNKSLSGPGQ

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3

+
分子 #6: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 19.697047 KDa
配列文字列:
MTATLRPYLS AVRATLQAAL CLENFSSQVV ERHNKPEVEV RSSKELLLQP VTISRNEKEK VLIEGSINSV RVSIAVKQAD EIEKILCHK FMRFMMMRAE NFFILRRKPV EGYDISFLIT NFHTEQMYKH KLVDFVIHFM EEIDKEISEM KLSVNARARI V AEEFLKNF

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4

+
分子 #7: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 15.473396 KDa
配列文字列:
ARFRKVDVDE YDENKFVDEE DGGDGQAGPD EGEVDSCLRQ GNMTAALQAA LKNPPINTKS QAVKDRAGSI VLKVLISFKA NDIEKAVQS LDKNGVDLLM KYIYKGFESP SDNSSAVLLQ WHEKALAAGG VGSIVRVLTA RKTV

UniProtKB: Actin related protein 2/3 complex subunit 5

+
分子 #8: Arpin

分子名称: Arpin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 3.730892 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ASWTDNIMAQ KCSKGAAAEI REQGDGAEDE EWDD

UniProtKB: Arpin

+
分子 #9: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #10: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
100.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMHSCH2CH(OH)CH(OH)CH2SHDithiothreitol
0.2 mMC10H14N5O13P3Na2Adenosine triphosphate disodium salt
0.2 mMMgCl2magnesium chloride
グリッド前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM CPC
詳細: Grids were manually blotted for 3 seconds with Whatman 41 filter paper and manually plunged using a Leica EM CPC manual plunger..
詳細This sample was monodisperse.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
詳細Data were collected in super-resolution mode with an illuminated area of 1.01 um, nominal dose of 40 e-/A^2, a dose rate of 4.87 e-/s/pixel, and 2 or 5 exposures per hole by image shift.
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9661 / 平均露光時間: 2.6 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.5 µm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

詳細Super resolution mode; micrographs binned during motion correction
粒子像選択選択した数: 4485066 / 詳細: Particles autopicked in cryoSPARC
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab initio model generated by cryoSPARC
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.24 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.12.4) / 使用した粒子像数: 182324
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.12.4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.12.4)
最終 3次元分類クラス数: 6 / 平均メンバー数/クラス: 150000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.12.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

4jd2

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1k8k

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 132 / 当てはまり具合の基準: correlation
得られたモデル

PDB-7jpn:
Cryo-EM structure of Arpin-bound Arp2/3 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

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