[日本語] English
万見
- EMDB-21893: Cryo-EM structure of VASH1-SVBP bound to microtubules -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21893
タイトルCryo-EM structure of VASH1-SVBP bound to microtubules
マップデータCryo-EM structure of VASH1-SVBP bound to microtubules
試料
  • 複合体: Tenary complex of microtubule with VASH1-SVBP complex
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1A chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-3 chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1
    • タンパク質・ペプチド: Small vasohibin-binding protein
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
キーワードMicrotubule / Posttranslational modification / Detyrosination / Vasohibin / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / netrin receptor binding / Post-chaperonin tubulin folding pathway / axonemal microtubule / dorsal root ganglion development / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / regulation of cellular senescence ...regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / netrin receptor binding / Post-chaperonin tubulin folding pathway / axonemal microtubule / dorsal root ganglion development / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / regulation of cellular senescence / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / negative regulation of lymphangiogenesis / organelle transport along microtubule / glial cell differentiation / peptidase activator activity / forebrain morphogenesis / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Intraflagellar transport / neuron projection arborization / cytoskeleton-dependent intracellular transport / cerebellar cortex morphogenesis / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / dentate gyrus development / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / pyramidal neuron differentiation / Gap junction assembly / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / Kinesins / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / metallocarboxypeptidase activity / centrosome cycle / motor behavior / negative regulation of endothelial cell migration / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / labyrinthine layer blood vessel development / response to L-glutamate / smoothened signaling pathway / intercellular bridge / regulation of synapse organization / axon development / startle response / negative regulation of endothelial cell proliferation / locomotory exploration behavior / Recycling pathway of L1 / microtubule polymerization / microtubule-based process / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / protein secretion / RHO GTPases activate IQGAPs / response to tumor necrosis factor / Hedgehog 'off' state / regulation of angiogenesis / COPI-mediated anterograde transport / response to mechanical stimulus / Activation of AMPK downstream of NMDARs / condensed chromosome / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / homeostasis of number of cells within a tissue / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / negative regulation of protein ubiquitination / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / cellular response to calcium ion / negative regulation of angiogenesis / adult locomotory behavior / filopodium / axon guidance / cell periphery / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / intracellular protein transport / neuron migration / peptide binding / synapse organization / neuromuscular junction / visual learning / PKR-mediated signaling / recycling endosome / cerebral cortex development / structural constituent of cytoskeleton / mitotic spindle / memory / response to wounding / microtubule cytoskeleton organization / Aggrephagy / HCMV Early Events / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / apical part of cell / lamellipodium
類似検索 - 分子機能
Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / Small vasohibin-binding protein / Vasohibin / Coiled-coil domain-containing protein 23 / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal ...Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / Small vasohibin-binding protein / Vasohibin / Coiled-coil domain-containing protein 23 / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin beta-3 chain / Tubulin alpha-1A chain / Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1 / Small vasohibin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Li F / Li Y
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP160667-P2 米国
Welch FoundationI-1441 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of VASH1-SVBP bound to microtubules.
著者: Faxiang Li / Yang Li / Xuecheng Ye / Haishan Gao / Zhubing Shi / Xuelian Luo / Luke M Rice / Hongtao Yu /
要旨: The dynamic tyrosination-detyrosination cycle of α-tubulin regulates microtubule functions. Perturbation of this cycle impairs mitosis, neural physiology, and cardiomyocyte contraction. The ...The dynamic tyrosination-detyrosination cycle of α-tubulin regulates microtubule functions. Perturbation of this cycle impairs mitosis, neural physiology, and cardiomyocyte contraction. The carboxypeptidases vasohibins 1 and 2 (VASH1 and VASH2), in complex with the small vasohibin-binding protein (SVBP), mediate α-tubulin detyrosination. These enzymes detyrosinate microtubules more efficiently than soluble αβ-tubulin heterodimers. The structural basis for this substrate preference is not understood. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we have determined the structure of human VASH1-SVBP bound to microtubules. The acidic C-terminal tail of α-tubulin binds to a positively charged groove near the active site of VASH1. VASH1 forms multiple additional contacts with the globular domain of α-tubulin, including contacts with a second α-tubulin in an adjacent protofilament. Simultaneous engagement of two protofilaments by VASH1 can only occur within the microtubule lattice, but not with free αβ heterodimers. These lattice-specific interactions enable preferential detyrosination of microtubules by VASH1.
履歴
登録2020年5月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年8月26日-
マップ公開2020年8月26日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6wsl
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6wsl
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21893.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21893.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 101.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of VASH1-SVBP bound to microtubules
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 218 pix.
= 180.94 Å		0.83 Å/pix.
x 467 pix.
= 387.61 Å		0.83 Å/pix.
x 262 pix.
= 217.46 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.06151651 - 0.13170771
平均 (標準偏差)0.001088013 (±0.010416935)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ467262218
Spacing262467218
セルA: 217.45999 Å / B: 387.61 Å / C: 180.94 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.830.830.83
M x/y/z262467218
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z217.460387.610180.940
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS262467218
D min/max/mean-0.0620.1320.001

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Tenary complex of microtubule with VASH1-SVBP complex

全体名称: Tenary complex of microtubule with VASH1-SVBP complex
要素
  • 複合体: Tenary complex of microtubule with VASH1-SVBP complex
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1A chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-3 chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1
    • タンパク質・ペプチド: Small vasohibin-binding protein
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER

-
超分子 #1: Tenary complex of microtubule with VASH1-SVBP complex

超分子名称: Tenary complex of microtubule with VASH1-SVBP complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Tubulin alpha-1A chain

分子名称: Tubulin alpha-1A chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.188441 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE ...文字列:
MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE FSIYPAPQVS TAVVEPYNSI LTTHTTLEHS DCAFMVDNEA IYDICRRNLD IERPTYTNLN RLIGQIVSSI TA SLRFDGA LNVDLTEFQT NLVPYPRIHF PLATYAPVIS AEKAYHEQLS VAEITNACFE PANQMVKCDP RHGKYMACCL LYR GDVVPK DVNAAIATIK TKRTIQFVDW CPTGFKVGIN YQPPTVVPGG DLAKVQRAVC MLSNTTAIAE AWARLDHKFD LMYA KRAFV HWYVGEGMEE GEFSEAREDM AALEKDYEEV GVDSVEGEGE EEGEEY

UniProtKB: Tubulin alpha-1A chain

-
分子 #2: Tubulin beta-3 chain

分子名称: Tubulin beta-3 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.48152 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPSGNYVGDS DLQLERISVY YNEASSHKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGA FGHLFRPDN FIFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKECENCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKVREEY P DRIMNTFS ...文字列:
MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPSGNYVGDS DLQLERISVY YNEASSHKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGA FGHLFRPDN FIFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKECENCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKVREEY P DRIMNTFS VVPSPKVSDT VVEPYNATLS IHQLVENTDE TYCIDNEALY DICFRTLKLA TPTYGDLNHL VSATMSGVTT SL RFPGQLN ADLRKLAVNM VPFPRLHFFM PGFAPLTARG SQQYRALTVP ELTQQMFDAK NMMAACDPRH GRYLTVATVF RGR MSMKEV DEQMLAIQSK NSSYFVEWIP NNVKVAVCDI PPRGLKMSST FIGNSTAIQE LFKRISEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY QDATAEEEGE MYEDDEEESE AQGPK

UniProtKB: Tubulin beta-3 chain

-
分子 #3: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1

分子名称: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: tubulinyl-Tyr carboxypeptidase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.780445 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: DLRDGGVPFF VNRGGLPVDE ATWERMWKHV AKIHPDGEKV AQRIRGATDL PKIPIPSVPT FQPSTPVPER LEAVQRYIRE LQYNHTGTQ FFEIKKSRPL TGLMDLAKEM TKEALPIKCL EAVILGIYLT NSMPTLERFP ISFKTYFSGN YFRHIVLGVN F AGRYGALG ...文字列:
DLRDGGVPFF VNRGGLPVDE ATWERMWKHV AKIHPDGEKV AQRIRGATDL PKIPIPSVPT FQPSTPVPER LEAVQRYIRE LQYNHTGTQ FFEIKKSRPL TGLMDLAKEM TKEALPIKCL EAVILGIYLT NSMPTLERFP ISFKTYFSGN YFRHIVLGVN F AGRYGALG MSRREDLMYK PPAFRTLSEL VLDFEAAYGR CWHVLKKVKL GQSVSHDPHS VEQIEWKHSV LDVERLGRDD FR KELERHA RDMRLKIGKG TG

UniProtKB: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1

-
分子 #4: Small vasohibin-binding protein

分子名称: Small vasohibin-binding protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.821939 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MDPPARKEKT KVKESVSRVE KAKQKSAQQE LKQRQRAEIY ALNRVMTELE QQQFDEFCKQ MQPPGE

UniProtKB: Small vasohibin-binding protein

-
分子 #5: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
分子 #6: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: G2P
分子量理論値: 521.208 Da
Chemical component information

ChemComp-G2P:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP / GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 86 K

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 46999
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る