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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-2092 | |||||||||
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タイトル | Three Dimensional Structure of the Epstein-Barr Virus Capsid. | |||||||||
マップデータ | EBV capsid purified over CsCl gradient | |||||||||
試料 |
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キーワード | Structure / cryo-electron microscopy / Epstein-Barr virus / purification | |||||||||
生物種 | Human herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 20.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Germi R / Effantin G / Grossi L / Ruigrok RWH / Morand P / Schoehn G | |||||||||
引用 | ジャーナル: J Gen Virol / 年: 2012 タイトル: Three-dimensional structure of the Epstein-Barr virus capsid. 著者: Raphaele Germi / Gregory Effantin / Laurence Grossi / Rob W H Ruigrok / Patrice Morand / Guy Schoehn / 要旨: Epstein-Barr virus (EBV), a gammaherpesvirus, infects >90 % of the world's population. Primary infection by EBV can lead to infectious mononucleosis, and EBV persistence is associated with several ...Epstein-Barr virus (EBV), a gammaherpesvirus, infects >90 % of the world's population. Primary infection by EBV can lead to infectious mononucleosis, and EBV persistence is associated with several malignancies. Despite its importance for human health, little structural information is available on EBV. Here we report the purification of the EBV capsid by CsCl- or sucrose density-gradient centrifugation. Cryo-electron microscopy and image analysis resulted in two slightly different three-dimensional structures at about 20 Å resolution. These structures were compared with that of human herpesvirus 8, another gammaherpesvirus. CsCl-gradient purification leads to the removal of part of the triplex complex around the fivefold axes, whereas the complexes between hexons remained in place. This may be due to local differences in stability resulting from variation in quasi-equivalent interactions between pentons and hexons compared with those between hexons only. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_2092.map.gz | 38.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-2092-v30.xml emd-2092.xml | 8.8 KB 8.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | EMD-2092.png | 240.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-2092 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-2092 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_2092_validation.pdf.gz | 271.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_2092_full_validation.pdf.gz | 271 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_2092_validation.xml.gz | 6.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-2092 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-2092 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_2092.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 39.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | EBV capsid purified over CsCl gradient | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 6.5 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Epstein-Barr capsid purified over CsCl gradient
全体 | 名称: Epstein-Barr capsid purified over CsCl gradient |
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要素 |
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-超分子 #1000: Epstein-Barr capsid purified over CsCl gradient
超分子 | 名称: Epstein-Barr capsid purified over CsCl gradient / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1 |
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-超分子 #1: Human herpesvirus 4
超分子 | 名称: Human herpesvirus 4 / タイプ: virus / ID: 1 詳細: Peripentonal triplex have been removed during purification NCBI-ID: 10376 / 生物種: Human herpesvirus 4 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: EBV / 直径: 1250 Å / T番号(三角分割数): 16 |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: 0.05 M Tris 0.15 M NaCl, pH 7.4 |
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染色 | タイプ: NEGATIVE / 詳細: Cryo |
グリッド | 詳細: Quantifoil 300 mesh R2/1 covered by a thin layer of carbon |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: Blot for 1.5 second before plunging |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI/PHILIPS CM200T |
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アライメント法 | Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification |
日付 | 2007年6月3日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 19 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: LAB6 |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 20000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
-画像解析
詳細 | pft2 and em3dr2 |
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CTF補正 | 詳細: each particle |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: PFT2, em3dr2 / 使用した粒子像数: 500 |