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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20411 | ||||||||||||
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タイトル | MicroED Structure of a Natural Product VFAThiaGlu | ||||||||||||
マップデータ | Natural Product VFAThiaGlu | ||||||||||||
試料 |
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キーワード | Ribosomal synthesized small peptide / MicroED / microcrystal electron diffraction / UNKNOWN FUNCTION | ||||||||||||
生物種 | Pseudomonas syringae (バクテリア) | ||||||||||||
手法 | 電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 | ||||||||||||
データ登録者 | Halaby S / Gonen T | ||||||||||||
資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2019 タイトル: Use of a scaffold peptide in the biosynthesis of amino acid-derived natural products. 著者: Chi P Ting / Michael A Funk / Steve L Halaby / Zhengan Zhang / Tamir Gonen / Wilfred A van der Donk / 要旨: Genome sequencing of environmental bacteria allows identification of biosynthetic gene clusters encoding unusual combinations of enzymes that produce unknown natural products. We identified a pathway ...Genome sequencing of environmental bacteria allows identification of biosynthetic gene clusters encoding unusual combinations of enzymes that produce unknown natural products. We identified a pathway in which a ribosomally synthesized small peptide serves as a scaffold for nonribosomal peptide extension and chemical modification. Amino acids are transferred to the carboxyl terminus of the peptide through adenosine triphosphate and amino acyl-tRNA-dependent chemistry that is independent of the ribosome. Oxidative rearrangement, carboxymethylation, and proteolysis of a terminal cysteine yields an amino acid-derived small molecule. Microcrystal electron diffraction demonstrates that the resulting product is isosteric to glutamate. We show that a similar peptide extension is used during the biosynthesis of the ammosamides, which are cytotoxic pyrroloquinoline alkaloids. These results suggest an alternative paradigm for biosynthesis of amino acid-derived natural products. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_20411.map.gz | 233.1 KB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-20411-v30.xml emd-20411.xml | 11.9 KB 11.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_20411.png | 103.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-20411.cif.gz | 4.6 KB | ||
Filedesc structureFactors | emd_20411_sf.cif.gz | 50.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20411 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20411 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_20411_validation.pdf.gz | 480.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_20411_full_validation.pdf.gz | 480 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_20411_validation.xml.gz | 3.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_20411_validation.cif.gz | 4.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20411 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20411 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_20411.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1004.9 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Natural Product VFAThiaGlu | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 これらの図は立方格子座標系で作成されたものです | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X: 0.30188 Å / Y: 0.29938 Å / Z: 0.31947 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : VAL-PHE-ALA-ThiaGLU
全体 | 名称: VAL-PHE-ALA-ThiaGLU |
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要素 |
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-超分子 #1: VAL-PHE-ALA-ThiaGLU
超分子 | 名称: VAL-PHE-ALA-ThiaGLU / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Pseudomonas syringae (バクテリア) |
-分子 #1: YFAThiaGlu
分子 | 名称: YFAThiaGlu / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Pseudomonas syringae (バクテリア) |
分子量 | 理論値: 482.55 Da |
配列 | 文字列: VFA(OV7) |
-分子 #2: water
分子 | 名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: HOH |
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分子量 | 理論値: 18.015 Da |
Chemical component information | ChemComp-HOH: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 電子線結晶学 |
試料の集合状態 | 3D array |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 |
凍結 | 凍結剤: NITROGEN / 装置: HOMEMADE PLUNGER |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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温度 | 最低: 77.0 K / 最高: 100.0 K |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 2048 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 2048 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 0.01 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: DIFFRACTION / カメラ長: 1100 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES |
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Crystallography statistics | Number intensities measured: 7590 / Number structure factors: 3047 / Fourier space coverage: 95.4 / R sym: 23.5 / R merge: 23.5 / Overall phase error: 0 / Overall phase residual: 15 / Phase error rejection criteria: 0 / High resolution: 0.9 Å / 殻 - Shell ID: 1 / 殻 - High resolution: 0.9 Å / 殻 - Low resolution: 0.93 Å / 殻 - Number structure factors: 642 / 殻 - Phase residual: 15 / 殻 - Fourier space coverage: 92.8 / 殻 - Multiplicity: 2.25 |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: RECIPROCAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 3.746 |
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得られたモデル | PDB-6po6: |