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- PDB-1zn7: Human Adenine Phosphoribosyltransferase Complexed with PRPP, ADE ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zn7
タイトルHuman Adenine Phosphoribosyltransferase Complexed with PRPP, ADE and R5P
要素Adenine phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Glycosyltransferase / Purine salvage
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective APRT disrupts adenine salvage / adenine binding / adenine salvage / adenine phosphoribosyltransferase activity / adenine phosphoribosyltransferase / GMP salvage / grooming behavior / Purine salvage / IMP salvage / AMP salvage ...Defective APRT disrupts adenine salvage / adenine binding / adenine salvage / adenine phosphoribosyltransferase activity / adenine phosphoribosyltransferase / GMP salvage / grooming behavior / Purine salvage / IMP salvage / AMP salvage / purine ribonucleoside salvage / AMP binding / secretory granule lumen / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Adenine phosphoribosyl transferase / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENINE / 5-O-phosphono-alpha-D-ribofuranose / PHOSPHATE ION / Chem-PRP / Adenine phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Iulek, J. / Silva, M. / Tomich, C.H.T.P. / Thiemann, O.H.
引用ジャーナル: J.Biomol.Struct.Dyn. / 年: 2008
タイトル: Structural Complexes of Human Adenine Phosphoribosyltransferase Reveal Novel Features of the APRT Catalytic Mechanism
著者: Silva, C.H. / Silva, M. / Iulek, J. / Thiemann, O.H.
履歴
登録2005年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations ...Advisory / Derived calculations / Refinement description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年2月14日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 600 HETEROGEN HOH 510 to HOH 515 are associated with adenine 508 and HOH 516 to HOH 521 are associated ... HETEROGEN HOH 510 to HOH 515 are associated with adenine 508 and HOH 516 to HOH 521 are associated with adenine 509.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenine phosphoribosyltransferase
B: Adenine phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,00912
ポリマ－39,2592
非ポリマー1,74910
水6,612367
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5680 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area14360 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)47.019, 47.267, 47.522
Angle α, β, γ (deg.)76.59, 69.26, 61.89
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Adenine phosphoribosyltransferase / APRT


分子量: 19629.727 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APRT / プラスミド: pET29a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07741, adenine phosphoribosyltransferase

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糖 , 2種, 4分子

#4: 糖 ChemComp-PRP / 1-O-pyrophosphono-5-O-phosphono-alpha-D-ribofuranose / ALPHA-PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHORIC ACID / 1-O-pyrophosphono-5-O-phosphono-alpha-D-ribose / 1-O-pyrophosphono-5-O-phosphono-D-ribose / 1-O-pyrophosphono-5-O-phosphono-ribose / PRPP


タイプ: D-saccharide / 分子量: 390.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H13O14P3
識別子タイププログラム
a-D-Ribf1PO35PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#5: 糖 ChemComp-HSX / 5-O-phosphono-alpha-D-ribofuranose / 5-O-phosphono-alpha-D-ribose / 5-O-phosphono-D-ribose / 5-O-phosphono-ribose / α-D-リボフラノ-ス5-りん酸


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 230.110 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C5H11O8P
識別子タイププログラム
a-D-Ribf5PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

-
非ポリマー , 4種, 373分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物 ChemComp-ADE / ADENINE / アデニン


分子量: 135.127 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H5N5
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 367 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.23 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 15.0 % (V/V) glycerol, 25.5 % (w/V) polyethylene glycol 4000, 0.17 mol/L sodium acetate and 0.085 mol/L Tris-HCl pH 8.5, temperature 291K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, pH 8.50

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→39.75 Å / Num. obs: 28504 / % possible obs: 96 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 1.83→1.93 Å / Rmerge(I) obs: 0.387 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0003 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.83→39.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 6.415 / SU ML: 0.088 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.134 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19 1448 5.1 %RANDOM
Rwork0.146 ---
obs0.148 27055 97.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å21.41 Å2-0.83 Å2
2---0.97 Å20.26 Å2
3---0.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.83→39.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2715 0 104 367 3186
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223002
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022866
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8152.0474091
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96536669
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4465360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.83823.171123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.15115527
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.4551527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2479
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023189
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02576
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.2614
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2040.22904
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1680.21342
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21680
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2110.2298
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0940.23
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1310.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2570.274
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2320.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.031.51862
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2871.5734
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.47322927
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.40731266
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5284.51164
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.83→1.88 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 118 -
Rwork0.239 1927 -
obs--97.29 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 23.5728 Å / Origin y: 0.3303 Å / Origin z: -0.4341 Å
111213212223313233
T-0.0257 Å20.0013 Å20.0006 Å2--0.04 Å20.0183 Å2---0.0298 Å2
L0.4831 °2-0.2263 °20.0564 °2-0.441 °20.1951 °2--0.4796 °2
S0.0019 Å °0.0004 Å °0.0016 Å °-0.0233 Å °-0.0032 Å °0.0015 Å °-0.0107 Å °-0.0017 Å °0.0013 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 180
2X-RAY DIFFRACTION1A502
3X-RAY DIFFRACTION1A504
4X-RAY DIFFRACTION1A500
5X-RAY DIFFRACTION1A506
6X-RAY DIFFRACTION1A655
7X-RAY DIFFRACTION1A656 - 661
8X-RAY DIFFRACTION1B3 - 180
9X-RAY DIFFRACTION1B503
10X-RAY DIFFRACTION1A505
11X-RAY DIFFRACTION1B501
12X-RAY DIFFRACTION1B507
13X-RAY DIFFRACTION1B656
14X-RAY DIFFRACTION1B657 - 662
15X-RAY DIFFRACTION1A662 - 832
16X-RAY DIFFRACTION1B663 - 846

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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