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- PDB-1tad: GTPASE MECHANISM OF GPROTEINS FROM THE 1.7-ANGSTROM CRYSTAL STRUC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tad
タイトルGTPASE MECHANISM OF GPROTEINS FROM THE 1.7-ANGSTROM CRYSTAL STRUCTURE OF TRANSDUCIN ALPHA-GDP-ALF4-
要素TRANSDUCIN-ALPHA
キーワードGTP-BINDING PROTEIN (Gタンパク質) / G-PROTEIN (Gタンパク質) / GTPASE (GTPアーゼ) / TRANSDUCIN
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of light stimulus involved in visual perception / negative regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / G protein-coupled receptor complex / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Activation of the phototransduction cascade / phototransduction, visible light / photoreceptor outer segment membrane / G alpha (i) signalling events / phototransduction / acyl binding ...detection of light stimulus involved in visual perception / negative regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / G protein-coupled receptor complex / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Activation of the phototransduction cascade / phototransduction, visible light / photoreceptor outer segment membrane / G alpha (i) signalling events / phototransduction / acyl binding / response to light stimulus / photoreceptor inner segment / G protein-coupled receptor binding / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / photoreceptor disc membrane / GDP binding / heterotrimeric G-protein complex / GTPase activity / GTP binding / protein kinase binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / G-protein alpha subunit, group I / G-alpha domain profile. / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase ...GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / G-protein alpha subunit, group I / G-alpha domain profile. / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRAFLUOROALUMINATE ION / CACODYLATE ION / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(t) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Sondek, J. / Lambright, D.G. / Noel, J.P. / Hamm, H.E. / Sigler, P.B.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: GTPase mechanism of Gproteins from the 1.7-A crystal structure of transducin alpha-GDP-AIF-4.
著者: Sondek, J. / Lambright, D.G. / Noel, J.P. / Hamm, H.E. / Sigler, P.B.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Structural Determinants for Activation of the Alpha-Subunit of a Heterotrimeric G Protein
著者: Lambright, D.G. / Noel, J.P. / Hamm, H.E. / Sigler, P.B.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1993
タイトル: The 2.2 Angstroms Crystal Structure of Transducin-Alpha Complexed with GTP-Gamma-S
著者: Noel, J.P. / Hamm, H.E. / Sigler, P.B.
履歴
登録1995年1月5日処理サイト: BNL
改定 1.01995年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSDUCIN-ALPHA
B: TRANSDUCIN-ALPHA
C: TRANSDUCIN-ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,00518
ポリマ－111,4243
非ポリマー2,58115
水18,2671014
1
C: TRANSDUCIN-ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0026
ポリマ－37,1411
非ポリマー8605
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: TRANSDUCIN-ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0026
ポリマ－37,1411
非ポリマー8605
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: TRANSDUCIN-ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0026
ポリマ－37,1411
非ポリマー8605
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.900, 108.200, 79.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: RESIDUES CAC A 353, CAC B 353, AND CAC C 353 MODIFY RESIDUES CYS A 62, CYS B 62, AND CYS C 62, RESPECTIVELY.
2: RESIDUES CAC A 354, CAC B 354, AND CAC C 354 MODIFY RESIDUES CYS A 210, CYS B 210, AND CYS C 210, RESPECTIVELY.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.108857, -0.734399, 0.669931), (0.740433, -0.509567, -0.438291), (0.663255, 0.448328, 0.599244)-0.14894, 122.4098, -67.93221
2given(-0.025413, 0.728142, 0.684955), (-0.770147, -0.45111, 0.450974), (0.637359, -0.51606, 0.572241)-92.19028, 89.60443, 28.33287
3given(-0.075158, -0.69048, 0.719434), (0.71881, -0.53756, -0.440838), (0.691132, 0.484, 0.536728)41.19659, 125.4493, 5.41535
詳細THERE ARE THREE COMPLEXES OF TRANSDUCIN ALPHA, GDP, ALUMINUM FLUORIDE, AND CA 2+ PER ASYMMETRIC UNIT. MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 C 30 .. C 340 B 30 .. B 340 0.252 M2 C 30 .. C 340 A 30 .. A 340 0.353 M3 B 30 .. B 340 A 30 .. A 340 0.404

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 TRANSDUCIN-ALPHA


分子量: 37141.465 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 組織: RETINA網膜 / 器官: EYE / 参照: UniProt: P04695

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非ポリマー , 5種, 1029分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン / カコジル酸


分子量: 136.989 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#4: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#5: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1014 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細CAC IS DIMETHYL ARSENIC OXIDE, DERIVED FROM CRYSTALLIZATION BUFFER. ALSO KNOWN AS DIMETHYLARSINIC ...CAC IS DIMETHYL ARSENIC OXIDE, DERIVED FROM CRYSTALLIZATION BUFFER. ALSO KNOWN AS DIMETHYLARSINIC ACID AND CACODYLIC ACID.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.91 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6 / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein11
220 %(w/v)PEG800011
3200 mM11CaCl2
4100 mMsodium cacodylate11
50.2 %(v/v)beta-mercaptoethanol11
65 mM11MgCl2
70.1 M11AlCl3
830 mM11NaF
940 %(v/v)glycerol11

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年2月11日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 116584 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / Rmerge(I) obs: 0.103
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 1.78 Å / % possible obs: 76.7 % / 冗長度: 4.22 % / Num. unique obs: 12535 / Rmerge(I) obs: 0.186

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.7→8 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rfree0.266 -
Rwork0.209 -
obs0.209 116584
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7633 0 126 1014 8773
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.235
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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