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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1pwl | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human Aldose Reductase complexed with NADP and Minalrestat | ||||||
要素 | aldose reductase | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / ALDOSE REDUCTASE / ATOMIC RESOLUTION / TERNARY COMPLEX / INHIBITOR BINDING | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / aldose reductase / C21-steroid hormone biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / NADP-retinol dehydrogenase ...glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / aldose reductase / C21-steroid hormone biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / NADP-retinol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase activity / L-ascorbic acid biosynthetic process / metanephric collecting duct development / prostaglandin H2 endoperoxidase reductase activity / regulation of urine volume / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity / renal water homeostasis / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / epithelial cell maturation / retinal dehydrogenase activity / aldose reductase (NADPH) activity / retinoid metabolic process / cellular hyperosmotic salinity response / carbohydrate metabolic process / electron transfer activity / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å | ||||||
データ登録者 | El-Kabbani, O. / Darmanin, C. / Schneider, T.R. / Hazemann, I. / Ruiz, F. / Oka, M. / Joachimiak, A. / Schulze-Briese, C. / Tomizaki, T. / Mitschler, A. / Podjarny, A. | ||||||
引用 | ジャーナル: PROTEINS / 年: 2004 タイトル: Ultrahigh resolution drug design. II. Atomic resolution structures of human aldose reductase holoenzyme complexed with Fidarestat and Minalrestat: implications for the binding of cyclic imide inhibitors 著者: El-Kabbani, O. / Darmanin, C. / Schneider, T.R. / Hazemann, I. / Ruiz, F. / Oka, M. / Joachimiak, A. / Schulze-Briese, C. / Tomizaki, T. / Mitschler, A. / Podjarny, A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1pwl.cif.gz | 169.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1pwl.ent.gz | 132 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1pwl.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pw/1pwl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pw/1pwl | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 35898.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P15121, aldose reductase |
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#2: 化合物 | ChemComp-BFI / |
#3: 化合物 | ChemComp-NAP / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 24.9 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 詳細: PEG 6000, ammonium citrate, pH 5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9 / 波長: 0.9 Å | |||||||||
検出器 | タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月30日 | |||||||||
放射 | モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 1.1→50 Å / Num. all: 115145 / Num. obs: 115145 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.63 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 25.6 | |||||||||
反射 シェル | 解像度: 1.1→1.61 Å / 冗長度: 3.13 % / Rmerge(I) obs: 0.0921 / Mean I/σ(I) obs: 11.75 / % possible all: 81.5 | |||||||||
反射 | *PLUS % possible obs: 92.6 % / Rmerge(I) obs: 0.041 | |||||||||
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 81.5 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: ALDOSE REDUCTASE HOLOENZYME 解像度: 1.1→10 Å / Num. parameters: 28902 / Num. restraintsaints: 36371 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
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原子変位パラメータ | Biso mean: 13.4 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.035 Å / Num. disordered residues: 95 / Occupancy sum hydrogen: 2390.21 / Occupancy sum non hydrogen: 2967.93 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.1→10 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.1 Å / 最低解像度: 10 Å / Rfactor Rfree: 0.124 / Rfactor Rwork: 0.099 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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