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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ocr | ||||||
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タイトル | BOVINE HEART CYTOCHROME C OXIDASE IN THE FULLY REDUCED STATE | ||||||
![]() | (CYTOCHROME C ...) x 13 | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / OXIDOREDUCTASE (CYTOCHROME(C)-OXYGEN) / CYTOCHROME C OXIDASE / REDUCED | ||||||
機能・相同性 | ![]() TP53 Regulates Metabolic Genes / Cytoprotection by HMOX1 / respiratory chain complex IV assembly / mitochondrial respirasome assembly / respiratory chain complex IV / : / regulation of oxidative phosphorylation / Respiratory electron transport / cytochrome-c oxidase / : ...TP53 Regulates Metabolic Genes / Cytoprotection by HMOX1 / respiratory chain complex IV assembly / mitochondrial respirasome assembly / respiratory chain complex IV / : / regulation of oxidative phosphorylation / Respiratory electron transport / cytochrome-c oxidase / : / oxidative phosphorylation / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / cytochrome-c oxidase activity / Mitochondrial protein degradation / electron transport coupled proton transport / enzyme regulator activity / ATP synthesis coupled electron transport / central nervous system development / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / copper ion binding / heme binding / mitochondrion / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Tsukihara, T. / Yao, M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Redox-coupled crystal structural changes in bovine heart cytochrome c oxidase. 著者: Yoshikawa, S. / Shinzawa-Itoh, K. / Nakashima, R. / Yaono, R. / Yamashita, E. / Inoue, N. / Yao, M. / Fei, M.J. / Libeu, C.P. / Mizushima, T. / Yamaguchi, H. / Tomizaki, T. / Tsukihara, T. #1: ![]() タイトル: The Whole Structure of the 13-Subunit Oxidized Cytochrome C Oxidase at 2.8 A 著者: Tsukihara, T. / Aoyama, H. / Yamashita, E. / Tomizaki, T. / Yamaguchi, H. / Shinzawa-Itoh, K. / Nakashima, R. / Yaono, R. / Yoshikawa, S. #2: ![]() タイトル: Structures of Metal Sites of Oxidized Bovine Heart Cytochrome C Oxidase at 2.8 A 著者: Tsukihara, T. / Aoyama, H. / Yamashita, E. / Tomizaki, T. / Yamaguchi, H. / Shinzawa-Itoh, K. / Nakashima, R. / Yaono, R. / Yoshikawa, S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 704.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 594.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.993679, -0.001063, 0.112252), ベクター: 詳細 | THIS ENZYME IS A MULTI-COMPONENT PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. EACH MONOMER IS COMPOSED OF 13 DIFFERENT SUBUNITS AND SEVEN METAL CENTERS: HEME A, HEME A3, CUA, CUB, MG, NA, AND ZN. THE SIDE CHAINS OF H 240 AND Y244 OF SUBUNITS A AND N ARE LINKED TOGETHER BY A COVALENT BOND. THE ELECTRON DENSITY OF REGION FROM D(Q)1 TO D(Q)3, H(U)1 TO H(U)6, J(W)59, K(X)1 TO K(X)5, K(X)55 TO K(X)56 AND M(Z)44 TO M(Z)46 IS NOISY AND VERY POOR. THOSE RESIDUES CANNOT BE MODELLED. | |
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要素
-CYTOCHROME C ... , 13種, 26分子 ANBOCPDQERFSGTHUIVJWKXLYMZ
#1: タンパク質 | 分子量: 57065.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. FULLY REDUCED STATE. 由来: (天然) ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 26040.393 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. FULLY REDUCED STATE. 由来: (天然) ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 29943.600 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. FULLY REDUCED STATE. 由来: (天然) ![]() ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 17179.646 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. FULLY REDUCED STATE. 由来: (天然) ![]() ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 12453.081 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. FULLY REDUCED STATE. 由来: (天然) ![]() ![]() #6: タンパク質 | 分子量: 10684.038 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. FULLY REDUCED STATE. 由来: (天然) ![]() ![]() #7: タンパク質 | 分子量: 9452.687 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. FULLY REDUCED STATE. 由来: (天然) ![]() ![]() #8: タンパク質 | 分子量: 10039.244 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. FULLY REDUCED STATE. 由来: (天然) ![]() ![]() #9: タンパク質 | 分子量: 8494.982 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. FULLY REDUCED STATE. 由来: (天然) ![]() ![]() #10: タンパク質 | 分子量: 6682.726 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. FULLY REDUCED STATE. 由来: (天然) ![]() ![]() #11: タンパク質 | 分子量: 6365.217 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. FULLY REDUCED STATE. 由来: (天然) ![]() ![]() #12: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5449.396 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. FULLY REDUCED STATE. 由来: (天然) ![]() ![]() #13: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4967.756 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. FULLY REDUCED STATE. 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 16分子 ![](data/chem/img/CU.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/HEA.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/HEA.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#14: 化合物 | ChemComp-CU / #15: 化合物 | #16: 化合物 | #17: 化合物 | ChemComp-HEA / #18: 化合物 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 72 % / 解説: OSCILLATION METHOD FOR DATA COLLECTION |
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結晶化 | pH: 6.8 / 詳細: pH 6.8 |
結晶化 | *PLUS 手法: unknown |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 283 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年5月19日 / 詳細: MIRROR |
放射 | モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.35→100 Å / Num. obs: 270061 / % possible obs: 89.2 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 36.56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 14.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.35→2.46 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 72 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 1184694 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 72 % / Num. unique obs: 28814 / Num. measured obs: 55541 / Rmerge(I) obs: 0.32 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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原子変位パラメータ | Biso mean: 40.1 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.35→15 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | NCS model details: RESTRAINTS / Rms dev Biso : 2 Å2 / Rms dev position: 300 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2.35→2.46 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 8
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.211 / Rfactor Rfree: 0.251 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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