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万見
- PDB-1o7a: Human beta-Hexosaminidase B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o7a
タイトルHuman beta-Hexosaminidase B
要素BETA-HEXOSAMINIDASE BETA CHAIN
キーワードHYDROLASE / GLYCOSYL HYDROLASE / HEXOSAMINIDASE / LYSOSOMAL / SPHINGOLIPID DEGRADATION / SANDHOFF DISEASE / BA8-BARREL / GLYCOSIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-N-acetylhexosaminidase complex / Defective HEXB causes GM2G2 (Hyaluronan metabolism) / chondroitin sulfate proteoglycan catabolic process / dermatan sulfate proteoglycan catabolic process / Keratan sulfate degradation / CS/DS degradation / Hyaluronan degradation / penetration of zona pellucida / male courtship behavior / N-acetylglucosamine metabolic process ...beta-N-acetylhexosaminidase complex / Defective HEXB causes GM2G2 (Hyaluronan metabolism) / chondroitin sulfate proteoglycan catabolic process / dermatan sulfate proteoglycan catabolic process / Keratan sulfate degradation / CS/DS degradation / Hyaluronan degradation / penetration of zona pellucida / male courtship behavior / N-acetylglucosamine metabolic process / cortical granule / glycosaminoglycan metabolic process / acetylglucosaminyltransferase activity / astrocyte cell migration / beta-N-acetylhexosaminidase activity / N-glycan processing / hyaluronan catabolic process / beta-N-acetylhexosaminidase / phospholipid biosynthetic process / Glycosphingolipid catabolism / lipid storage / ganglioside catabolic process / oligosaccharide catabolic process / azurophil granule / lysosome organization / neuromuscular process controlling balance / oogenesis / single fertilization / myelination / acrosomal vesicle / lysosomal lumen / beta-N-acetylglucosaminidase activity / skeletal system development / locomotory behavior / sensory perception of sound / neuron cellular homeostasis / intracellular calcium ion homeostasis / azurophil granule lumen / regulation of cell shape / carbohydrate binding / lysosome / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-hexosaminidase, eukaryotic type, N-terminal / beta-acetyl hexosaminidase like / Beta-hexosaminidase / Glycoside hydrolase family 20, catalytic domain / Glycosyl hydrolase family 20, catalytic domain / Chitobiase/beta-hexosaminidase domain 2-like / Chitobiase; domain 2 / Beta-hexosaminidase-like, domain 2 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily ...Beta-hexosaminidase, eukaryotic type, N-terminal / beta-acetyl hexosaminidase like / Beta-hexosaminidase / Glycoside hydrolase family 20, catalytic domain / Glycosyl hydrolase family 20, catalytic domain / Chitobiase/beta-hexosaminidase domain 2-like / Chitobiase; domain 2 / Beta-hexosaminidase-like, domain 2 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-(acetylamido)-2-deoxy-D-glucono-1,5-lactone / Beta-hexosaminidase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Maier, T. / Strater, N. / Schuette, C. / Klingenstein, R. / Sandhoff, K. / Saenger, W.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: The X-Ray Crystal Structure of Human Beta-Hexosaminidase B Provides New Insights Into Sandhoff Disease
著者: Maier, T. / Strater, N. / Schuette, C. / Klingenstein, R. / Sandhoff, K. / Saenger, W.
#1: ジャーナル: Glycobiology / 年: 2001
タイトル: Complete Analysis of the Glycosylation and Disulfide Bond Pattern of Human Beta-Hexosaminidase B by Maldi-Ms
著者: Schuette, C.G. / Weissgerber, J. / Sandhoff, K.
#2: ジャーナル: Protein Expr.Purif. / 年: 1990
タイトル: Synthesis of a Human Lysosomal Enzyme, Beta-Hexosaminidase B, Using the Baculaovirus Expression System
著者: Boose, J.A. / Tifft, C.J. / Proia, R.L. / Myerowitz, R.
履歴
登録2002年10月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月25日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22019年4月24日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc ...entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42019年10月9日Group: Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly ...pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_biol
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly.details ..._pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12020年11月18日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / citation / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.title
改定 2.22024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-HEXOSAMINIDASE BETA CHAIN
B: BETA-HEXOSAMINIDASE BETA CHAIN
C: BETA-HEXOSAMINIDASE BETA CHAIN
D: BETA-HEXOSAMINIDASE BETA CHAIN
E: BETA-HEXOSAMINIDASE BETA CHAIN
F: BETA-HEXOSAMINIDASE BETA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)359,67439
ポリマ－353,5546
非ポリマー6,12033
水41,9032326
1
A: BETA-HEXOSAMINIDASE BETA CHAIN
B: BETA-HEXOSAMINIDASE BETA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,95314
ポリマ－117,8512
非ポリマー2,10212
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4700 Å2
ΔGint8 kcal/mol
Surface area37690 Å2
手法PISA
2
C: BETA-HEXOSAMINIDASE BETA CHAIN
D: BETA-HEXOSAMINIDASE BETA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,54610
ポリマ－117,8512
非ポリマー1,6958
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4350 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area37540 Å2
手法PISA
3
E: BETA-HEXOSAMINIDASE BETA CHAIN
ヘテロ分子

E: BETA-HEXOSAMINIDASE BETA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,95314
ポリマ－117,8512
非ポリマー2,10212
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_765-x+2,-x+y+1,-z+1/31
Buried area5230 Å2
ΔGint12 kcal/mol
Surface area39750 Å2
手法PISA
4
F: BETA-HEXOSAMINIDASE BETA CHAIN
ヘテロ分子

F: BETA-HEXOSAMINIDASE BETA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,39616
ポリマ－117,8512
非ポリマー2,54414
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_765-x+2,-x+y+1,-z+1/31
Buried area5430 Å2
ΔGint15 kcal/mol
Surface area37920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)163.931, 163.931, 244.717
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
BETA-HEXOSAMINIDASE BETA CHAIN / BETA-N-ACETYLHEXOSAMINIDASE / HEXOSAMINIDASE B / N-ACETYL-BETA-GLUCOSAMINIDASE


分子量: 58925.711 Da / 分子数: 6 / 断片: 42-556 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RECOMBINANTLY EXPRESSED FRAGMENT COMPOSED OF RESIDUES 42-556, N-TERMINUS OF MATURE HUMAN ENZYME IS BETWEEN RESIDUE 48 - 50
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PACYM-1BETA / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P07686, beta-N-acetylhexosaminidase

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糖 , 3種, 18分子

#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖
ChemComp-GDL / 2-(acetylamido)-2-deoxy-D-glucono-1,5-lactone / 2-ACETAMIDO-2-DEOXY-D-GLUCONO-1,5-LACTONE


タイプ: D-saccharide / 分子量: 219.192 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H13NO6
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 2341分子

#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2326 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細BETA-HEXOSAMINIDASE IS RESPONSIBLE FOR THE DEGRADATION OF GM2 GANGLIOSIDES, AND A VARIETY OF OTHER ...BETA-HEXOSAMINIDASE IS RESPONSIBLE FOR THE DEGRADATION OF GM2 GANGLIOSIDES, AND A VARIETY OF OTHER MOLECULES CONTAINING TERMINAL N-ACETYL HEXOSAMINES, IN THE BRAIN AND OTHER TISSUES.
Has protein modificationY
配列の詳細EXPRESSED CONSTRUCT CONTAINS RESIDUES 42-TO 556 OF THE PRECURSOR PROTEIN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION PROTEIN SOLUTION: 10 MG/ML HEXB IN 10MM SODIUM CITRATE, 100 MM NACL, PH6.0 RESERVOIR SOLUTION: 100 MM SODIUM CITRATE, PH 5.6, 16% (V/V) ETHYLENE GLYCOL, 10%(V/V) ...詳細: HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION PROTEIN SOLUTION: 10 MG/ML HEXB IN 10MM SODIUM CITRATE, 100 MM NACL, PH6.0 RESERVOIR SOLUTION: 100 MM SODIUM CITRATE, PH 5.6, 16% (V/V) ETHYLENE GLYCOL, 10%(V/V) POLYETHYLENE GLYCOL 8000
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMsodium citrate1reservoirpH5.6
216 %(v/v)ethylene glycol1reservoir
310 %(v/v)PEG80001reservoir
410 mg/mlprotein1drop
510 mMsodium citrate1droppH6.0
6100 mM1dropNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→30 Å / Num. obs: 180325 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.7 % / Biso Wilson estimate: 31.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 25.4
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.356 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 2.25 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 1930354 / Rmerge(I) obs: 0.065
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.356 / Mean I/σ(I) obs: 5.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.25→28.12 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 4883320.78 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 1708 1 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.196 175064 97.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.6122 Å2 / ksol: 0.340616 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.86 Å26.16 Å20 Å2
2--8.56 Å20 Å2
3----17.42 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→28.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23420 0 402 2326 26148
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.97
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.371.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.152
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.042.5
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 174 1 %
Rwork0.268 17305 -
obs--98.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PARAMLIGANDS.TOP
X-RAY DIFFRACTION4LIGANDS.PARION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5CIS_PEPTIDE.PARAM
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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