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万見
- PDB-1m0w: Yeast Glutathione Synthase Bound to gamma-glutamyl-cysteine, AMP-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m0w
タイトルYeast Glutathione Synthase Bound to gamma-glutamyl-cysteine, AMP-PNP and 2 Magnesium Ions
要素glutathione synthetase
キーワードLIGASE / Amine/Carboxylate Ligase / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutathione synthesis and recycling / glutathione synthase / glutathione synthase activity / glutathione biosynthetic process / glutathione binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione synthase lid domain / Dna Ligase; domain 1 - #80 / Glutathione Synthetase; Chain A, domain 3 / Glutathione Synthetase; Chain A, domain 3 / Glutathione synthase, substrate-binding domain superfamily, eukaryotic / Glutathione synthase, substrate-binding domain / Eukaryotic glutathione synthase / Glutathione synthase, alpha-helical / Glutathione synthase, substrate-binding domain superfamily / Glutathione synthase, N-terminal, eukaryotic ...Glutathione synthase lid domain / Dna Ligase; domain 1 - #80 / Glutathione Synthetase; Chain A, domain 3 / Glutathione Synthetase; Chain A, domain 3 / Glutathione synthase, substrate-binding domain superfamily, eukaryotic / Glutathione synthase, substrate-binding domain / Eukaryotic glutathione synthase / Glutathione synthase, alpha-helical / Glutathione synthase, substrate-binding domain superfamily / Glutathione synthase, N-terminal, eukaryotic / Glutathione synthase, C-terminal, eukaryotic / Glutathione synthase / Eukaryotic glutathione synthase, ATP binding domain / ATP-grasp fold, B domain / Pre-ATP-grasp domain superfamily / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GAMMA-GLUTAMYLCYSTEINE / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Glutathione synthetase GSH2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Gogos, A. / Shapiro, L. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Large Conformational Changes in the Catalytic Cycle of Glutathione Synthase
著者: Gogos, A. / Shapiro, L.
履歴
登録2002年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / pdbx_struct_conn_angle ...audit_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id ..._audit_author.identifier_ORCID / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: glutathione synthetase
B: glutathione synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,04017
ポリマ－111,7582
非ポリマー2,28315
水13,457747
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7900 Å2
ΔGint-117 kcal/mol
Surface area37950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.661, 52.006, 100.636
Angle α, β, γ (deg.)82.08, 86.77, 77.49
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 glutathione synthetase / GLUTATHIONE SYNTHASE / GSH SYNTHETASE / GSH-S


分子量: 55878.941 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GSH2 / プラスミド: pET28TEV / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q08220, glutathione synthase

-
非ポリマー , 5種, 762分子

#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-3GC / GAMMA-GLUTAMYLCYSTEINE / γ-グルタミルシステイン


分子量: 250.272 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H14N2O5S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 747 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.38 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Ammonium sulfate, PEG 400, Tris-HCl pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
13 mMgamma-dlutamylcysteine1drop
23 mMAMP-PNP1drop
310 mM1dropMgCl2
42.2 Mammonium sulfate1reservoir
50.1 MTris-HCl1reservoirpH8.0
62 %PEG4001reservoir
75 mMTCEP1reservoir
840 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1.04 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月23日 / 詳細: double crystal monochromator with sagital focusing
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 91335 / Num. obs: 91335 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 15.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 15.17
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. unique all: 8973 / Rsym value: 0.4 / % possible all: 95.4
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 505425
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.4 % / Rmerge(I) obs: 0.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1M0T

1m0t


解像度: 1.8→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.196 4433 5 %RANDOM
Rwork0.172 ---
all0.172 ---
obs0.172 88565 94.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 68.0262 Å2 / ksol: 0.390124 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.64 Å2-2.11 Å2-0.4 Å2
2--1.53 Å21.68 Å2
3----5.17 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7844 0 219 747 8810
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.97
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 697 5 %
Rwork0.231 13161 -
obs--88.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.82 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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