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- PDB-1lox: RABBIT RETICULOCYTE 15-LIPOXYGENASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lox
タイトルRABBIT RETICULOCYTE 15-LIPOXYGENASE
要素15-LIPOXYGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / 15LO_DEPOT2
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to interleukin-13 / regulation of engulfment of apoptotic cell / negative regulation of adaptive immune response / regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / arachidonate 12-lipoxygenase / lipoxin A4 biosynthetic process / arachidonate 15-lipoxygenase / arachidonate 12(S)-lipoxygenase activity / arachidonate 15-lipoxygenase activity / linoleate 13S-lipoxygenase ...cellular response to interleukin-13 / regulation of engulfment of apoptotic cell / negative regulation of adaptive immune response / regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / arachidonate 12-lipoxygenase / lipoxin A4 biosynthetic process / arachidonate 15-lipoxygenase / arachidonate 12(S)-lipoxygenase activity / arachidonate 15-lipoxygenase activity / linoleate 13S-lipoxygenase / linoleate 13S-lipoxygenase activity / phosphatidylethanolamine biosynthetic process / lipoxygenase pathway / 酸化還元酵素; 分子状酸素を取り込み一電子供与する; オキシゲナーゼ類; 2分子の酸素を取り込む / arachidonate metabolic process / hepoxilin biosynthetic process / linoleic acid metabolic process / positive regulation of cell-substrate adhesion / apoptotic cell clearance / bone mineralization / positive regulation of actin filament polymerization / fatty acid oxidation / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / lipid droplet / ossification / cellular response to calcium ion / response to endoplasmic reticulum stress / wound healing / lipid metabolic process / cytoplasmic side of plasma membrane / regulation of inflammatory response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / iron ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lipoxygenase, vertebrates, PLAT domain / Lipoxygenase, mammalian / Lipoxygenase-1; domain 5 / Lipoxygenase-1; Domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #60 / PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase, conserved site / Lipoxygenases iron-binding region signature 2. / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. ...Lipoxygenase, vertebrates, PLAT domain / Lipoxygenase, mammalian / Lipoxygenase-1; domain 5 / Lipoxygenase-1; Domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #60 / PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase, conserved site / Lipoxygenases iron-binding region signature 2. / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / Lipoxygenase-1 / Lipoxygenase / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily / Lipoxygenase / Lipoxygenase iron-binding catalytic domain profile. / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Up-down Bundle / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / (2E)-3-(2-OCT-1-YN-1-YLPHENYL)ACRYLIC ACID / Polyunsaturated fatty acid lipoxygenase ALOX15
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Gillmor, S.A. / Villasenor, A. / Fletterick, R.J. / Sigal, E. / Browner, M.F.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: The structure of mammalian 15-lipoxygenase reveals similarity to the lipases and the determinants of substrate specificity.
著者: Gillmor, S.A. / Villasenor, A. / Fletterick, R. / Sigal, E. / Browner, M.F.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Erratum. The Structure of Mammalian 15-Lipoxygenase Reveals Similarity to the Lipases and the Determinants of Substrate Specificity
著者: Gillmor, S.A. / Villasenor, A. / Fletterick, R. / Sigal, E. / Browner, M.F.
履歴
登録1997年10月6日処理サイト: BNL
改定 1.01998年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32015年12月16日Group: Atomic model
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 15-LIPOXYGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5653
ポリマ－75,2531
非ポリマー3122
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)198.900, 198.900, 136.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 15-LIPOXYGENASE / 15LOX


分子量: 75252.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: 15LOX IS BOUND TO A COMPETITIVE INHIBITOR WHICH HAS THE RESIDUE NUMBER 841
由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Cell: RETICULOCYTE / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 参照: UniProt: P12530, arachidonate 15-lipoxygenase
#2: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-RS7 / (2E)-3-(2-OCT-1-YN-1-YLPHENYL)ACRYLIC ACID


分子量: 256.339 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H20O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細CARBOXY TERMINUS IS ONE OF THE LIGANDS TO THE CATALYTIC FE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: PEG PH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
190 mg/mlprotein1drop
30.48 M1dropLi2SO4
450-200 mMHEPES1drop
50.5-2 %mPEG50001drop
60.45 M1reservoirLi2SO4
7100 mMHEPES1reservoir
81 %mPEG50001reservoir
2inhibitor1drop2-fold molar excess

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年8月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→25 Å / Num. obs: 39151 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.33 % / Biso Wilson estimate: 50 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.362 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.362 / % possible all: 95.7
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.4→16 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 100000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: EARLY ROUNDS OF REFINEMENT WERE DONE WITH THE PROGRAM REFMAC FROM CCP4
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 -5 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 39132 98 %-
原子変位パラメータBiso mean: 48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5109 0 20 94 5223
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.53
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.33
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.4
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.7
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.4
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.7
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 -5 %
Rwork0.322 4501 -
obs--98 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.33
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.322

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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