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- PDB-1kmn: HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE COMPLEXED WITH HISTIDINOL AND ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kmn
タイトルHISTIDYL-TRNA SYNTHETASE COMPLEXED WITH HISTIDINOL AND ATP
要素HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE
キーワードAMINOACYL-TRNA SYNTHASE / LIGASE / SYNTHETASE
機能・相同性
機能・相同性情報


histidine-tRNA ligase / histidine-tRNA ligase activity / histidyl-tRNA aminoacylation / protein homodimerization activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histidyl-anticodon-binding / Histidine-tRNA ligase / Histidine-tRNA ligase/ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / Anticodon-binding domain / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily ...Histidyl-anticodon-binding / Histidine-tRNA ligase / Histidine-tRNA ligase/ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / Anticodon-binding domain / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / L-histidinol / Histidine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Arnez, J.G. / Francklyn, C.S. / Moras, D.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: The first step of aminoacylation at the atomic level in histidyl-tRNA synthetase.
著者: Arnez, J.G. / Augustine, J.G. / Moras, D. / Francklyn, C.S.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of Histidyl-tRNA Synthetase from Escherichia Coli Complexed with Histidyl-Adenylate
著者: Arnez, J.G. / Harris, D.C. / Mitschler, A. / Rees, B. / Francklyn, C.S. / Moras, D.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallization of Histidyl-tRNA Synthetase from Escherichia Coli
著者: Francklyn, C. / Harris, D. / Moras, D.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1985
タイトル: Primary Structure of Histidine-tRNA Synthetase and Characterization of Hiss Transcripts
著者: Freedman, R. / Gibson, B. / Donovan, D. / Biemann, K. / Eisenbeis, S. / Parker, J. / Schimmel, P.
履歴
登録1997年5月9日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32015年6月24日Group: Non-polymer description
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE
B: HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE
C: HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE
D: HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)190,93912
ポリマ－188,3414
非ポリマー2,5978
水43224
1
A: HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE
B: HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,4696
ポリマ－94,1712
非ポリマー1,2994
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10010 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area28520 Å2
手法PISA
2
C: HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE
D: HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,4696
ポリマ－94,1712
非ポリマー1,2994
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9900 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area29090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.900, 107.300, 107.200
Angle α, β, γ (deg.)114.10, 97.40, 90.00
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.211038, -0.015998, -0.977347), (-0.020306, -0.999579, 0.020746), (-0.977267, 0.024224, 0.210624)2.35111, 9.22819, 1.53649
2given(-0.999999, -0.000972, 0.00062), (-0.000972, 0.999999, -0.000447), (-0.00062, -0.000447, -1)-0.0791, -9.81098, -0.14376
3given(0.205806, 0.01538, 0.978472), (-0.01291, -0.999747, 0.01843), (0.978508, -0.016425, -0.205555)-2.47854, -0.32692, -1.80982

-
要素

#1: タンパク質
HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE / HISTIDINE-TRNA LIGASE


分子量: 47085.316 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: JM109 / 解説: INDUCTION WITH IPTG / プラスミド: PHRS-7 / 遺伝子 (発現宿主): HISS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): TRP-LAC / 参照: UniProt: P60906, histidine-tRNA ligase
#2: 化合物
ChemComp-HSO / L-histidinol


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 142.179 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12N3O
#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 %
結晶化pH: 7.4 / 詳細: SLIGHT CONTRACTION DUE TO CRYO (-143 DEG C), pH 7.4
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop solution was mixed with an equal volume of reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
20.07-0.1 Menzyme1drop
350 mMhistidinol1drop
43 mMATP1drop
50.1 Mcitrate1reservoir
60.2 Mammonium acetate1reservoir
730 %(w/v)PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 130 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.94
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年11月3日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.94 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→16 Å / Num. obs: 63562 / % possible obs: 84.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 71 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 82.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 116502
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.5 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
MARXDSデータ削減
MARSCALEデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.8→13 Å / σ(F): 3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 -2.5 %
Rwork0.249 --
obs0.249 38015 64 %
原子変位パラメータBiso mean: 44.7 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11543 0 164 24 11731
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.894
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.04
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.606
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.93 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.506 68 2.6 %
Rwork0.406 2546 -
obs--35 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.04
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.606
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.406

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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