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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1jxa | ||||||
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タイトル | GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE WITH GLUCOSE 6-PHOSPHATE | ||||||
![]() | glucosamine 6-phosphate synthase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / beta-sandwich / nucleotide-binding fold / gene duplication / ammonia channel | ||||||
機能・相同性 | ![]() glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate derivative binding / fructose 6-phosphate metabolic process / protein N-linked glycosylation / glutamine metabolic process / carbohydrate metabolic process / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Teplyakov, A. / Obmolova, G. / Badet, B. / Badet-Denisot, M.A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Channeling of ammonia in glucosamine-6-phosphate synthase. 著者: Teplyakov, A. / Obmolova, G. / Badet, B. / Badet-Denisot, M.A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 355.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 287.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | The second part of one biological homodimer is generated by the two-fold axis (-x, y, -z) applied to chain A. Another dimer is formed by chains B and C. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 66818.000 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P17169, glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.69 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: LiCl, PEG4K, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 詳細: Obmolova, G., (1994) J.Mol.Biol., 242, 703. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月8日 / 詳細: CYLINDRICAL MIRROR |
放射 | モノクロメーター: Ge(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.1→20 Å / Num. all: 45685 / Num. obs: 45685 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 74.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 |
反射 シェル | 解像度: 3.1→3.2 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 92 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 111045 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1MOQ, 1GDO 解像度: 3.1→12 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.1→12 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 3.1 Å / 最低解像度: 12 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.22 / Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rfree: 0.28 / Rfactor Rwork: 0.2 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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