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- PDB-1csb: Crystal structure of cathepsin b inhibited with CA030 at 2.1 angs... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1csb
タイトルCrystal structure of cathepsin b inhibited with CA030 at 2.1 angstroms resolution: A basis for the design of specific epoxysuccinyl inhibitors
要素
  • CATHEPSIN B heavy chain
  • CATHEPSIN B light chain
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / PAPAIN-LIKE LYSOSOMAL DICARBOXY-PEPTIDASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin B / peptidase inhibitor complex / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / collagen catabolic process ...cathepsin B / peptidase inhibitor complex / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / collagen catabolic process / decidualization / collagen binding / epithelial cell differentiation / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / melanosome / peptidase activity / : / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / apical plasma membrane / symbiont entry into host cell / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease ...Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CA030, ethyl ester of epoxysuccinyl-Ile-Pro-OH / Chem-EP0 / Cathepsin B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Turk, D. / Bode, W.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Crystal structure of cathepsin B inhibited with CA030 at 2.0-A resolution: A basis for the design of specific epoxysuccinyl inhibitors.
著者: Turk, D. / Podobnik, M. / Popovic, T. / Katunuma, N. / Bode, W. / Huber, R. / Turk, V.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1991
タイトル: The Refined 2.15 Angstrom X-Ray Crystal Structure of Human Liver Cathepsin B: The Structural Basis for its Specificity
著者: Musil, D. / Zucic, D. / Turk, D. / Engh, R.A. / Mayr, I. / Huber, R. / Popovic, T. / Turk, V. / Towatari, T. / Katunuma, N. / Bode, W.
履歴
登録1994年12月9日処理サイト: BNL
改定 1.01996年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32011年8月31日Group: Non-polymer description
改定 1.42012年12月12日Group: Other
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.details / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATHEPSIN B light chain
B: CATHEPSIN B heavy chain
D: CATHEPSIN B light chain
E: CATHEPSIN B heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0486
ポリマ－55,3044
非ポリマー7452
水9,764542
1
A: CATHEPSIN B light chain
B: CATHEPSIN B heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0243
ポリマ－27,6522
非ポリマー3721
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5770 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area10630 Å2
手法PISA
2
D: CATHEPSIN B light chain
E: CATHEPSIN B heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0243
ポリマ－27,6522
非ポリマー3721
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5620 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area10760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.510, 34.150, 85.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO B 138 / 2: CIS PROLINE - PRO E 138
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.018575, -0.006577, -0.999806), (0.023824, 0.999697, -0.006133), (0.999544, -0.0237, 0.018726)
ベクター: 83.332, -25.121, 19.004)
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 D 1 .. D 47 A 1 .. A 47 0.432 M1 E 50 .. E 254 B 50 .. B 254 0.562 M1 F 3 .. F 4 C 3 .. C 4 0.456

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要素

#1: タンパク質・ペプチド CATHEPSIN B light chain


分子量: 5213.840 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: LIVER / Organelle: LYSOSOME / 参照: UniProt: P07858, cathepsin B
#2: 抗体 CATHEPSIN B heavy chain


分子量: 22437.910 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: LIVER / Organelle: LYSOSOME / 参照: UniProt: P07858, cathepsin B
#3: 化合物 ChemComp-EP0 / N-[(3R)-4-ethoxy-3-hydroxy-4-oxobutanoyl]-L-isoleucyl-L-proline / epoxy succinyl inhibitor


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 372.413 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H28N2O7 / 参照: CA030, ethyl ester of epoxysuccinyl-Ile-Pro-OH
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 542 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.07 %
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.5 Mammonium sulfate1reservoir
20.1 Msodium acetate1reservoir
35 mg/mlprotein1drop

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データ収集

放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年11月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 51421 / % possible obs: 79.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.098
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Rmerge(I) obs: 0.098
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.05 Å / % possible obs: 64 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XDSデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2→8 Å / σ(F): 2 / 詳細: THE MINIMAL ATOMIC TEMPERATURE FACTOR WAS SET TO 5. /
Rfactor反射数
Rwork0.194 -
obs0.194 24924
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3876 0 52 542 4470
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.58
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_bond_d / Dev ideal: 0.011

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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