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- PDB-1abb: CONTROL OF PHOSPHORYLASE B CONFORMATION BY A MODIFIED COFACTOR: C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1abb
タイトルCONTROL OF PHOSPHORYLASE B CONFORMATION BY A MODIFIED COFACTOR: CRYSTALLOGRAPHIC STUDIES ON R-STATE GLYCOGEN PHOSPHORYLASE RECONSTITUTED WITH PYRIDOXAL 5'-DIPHOSPHATE
要素GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B
キーワードGLYCOGEN PHOSPHORYLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSINIC ACID / PYRIDOXAL-5'-DIPHOSPHATE / Glycogen phosphorylase, muscle form
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Leonidas, D.D. / Oikonomakos, N.G. / Papageorgiou, A.C. / Acharya, K.R. / Barford, D. / Johnson, L.N.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1992
タイトル: Control of phosphorylase b conformation by a modified cofactor: crystallographic studies on R-state glycogen phosphorylase reconstituted with pyridoxal 5'-diphosphate.
著者: Leonidas, D.D. / Oikonomakos, N.G. / Papageorgiou, A.C. / Acharya, K.R. / Barford, D. / Johnson, L.N.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1989
タイトル: The Allosteric Transition of Glycogen Phosphorylase
著者: Barford, D. / Johnson, L.N.
履歴
登録1992年4月9日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B
B: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B
C: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B
D: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)385,74316
ポリマ－382,6584
非ポリマー3,08612
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20970 Å2
ΔGint-129 kcal/mol
Surface area112940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.000, 188.100, 88.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.29, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: TYR 1 280 - PRO 1 281 OMEGA ANGLE = 275.327 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
2: ASP 1 320 - PRO 1 321 OMEGA ANGLE = 231.150 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
3: ALA 1 836 - PRO 1 837 OMEGA ANGLE = 329.984 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
4: TRP 2 67 - ILE 2 68 OMEGA ANGLE = 138.728 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
5: TYR 2 280 - PRO 2 281 OMEGA ANGLE = 270.308 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
6: ASP 2 320 - PRO 2 321 OMEGA ANGLE = 228.278 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
7: CIS PROLINE - PRO 2 837
8: TYR 3 280 - PRO 3 281 OMEGA ANGLE = 275.626 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
9: ASP 3 320 - PRO 3 321 OMEGA ANGLE = 249.790 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
10: ALA 3 836 - PRO 3 837 OMEGA ANGLE = 314.024 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
11: TYR 4 280 - PRO 4 281 OMEGA ANGLE = 267.181 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
12: ASP 4 320 - PRO 4 321 OMEGA ANGLE = 238.142 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
13: ALA 4 836 - PRO 4 837 OMEGA ANGLE = 317.052 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION

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要素

#1: タンパク質
GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B


分子量: 95664.398 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P00489, glycogen phosphorylase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-PDP / PYRIDOXAL-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 327.122 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H11NO9P2
#4: 化合物
ChemComp-IMP / INOSINIC ACID


分子量: 348.206 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N4O8P
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUE 380 WAS BUILT AS AN ISOLEUCINE AS THIS SIDE CHAIN APPEARED TO FIT THE ELECTRON DENSITY FOR ...RESIDUE 380 WAS BUILT AS AN ISOLEUCINE AS THIS SIDE CHAIN APPEARED TO FIT THE ELECTRON DENSITY FOR THE 1.9 ANGSTROM NATIVE STRUCTURE OF T STATE PHOSPHORYLASE B. HOWEVER, THE SEQUENCE SHOWS THIS TO BE LEUCINE. SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: PHS1_RABIT SWISS-PROT RESIDUE PDB SEQRES NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ/INSERT CODE LEU 380 ILE 380 PRO 609 ALA 609 THE SEQUENCE GIVEN IN THIS ENTRY AGREES WITH THE AMINO ACID SEQUENCE DETERMINED BY TITANI ET AL. (BIOCHEMISTRY, 17, 5680-5693 (1978)) AND WITH THE CDNA SEQUENCE DETERMINED BY NAKANO ET AL. (FEBS LETT. 204:283-287 (1986)).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.41 %
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / pH: 7.5 / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein11
21.2-1.4 Mammonium sulfate12
36 mMIMP12
410 mMbeta-glycerophosphate12
50.5 mMEDTA12
63 mMdithiothreitol12
70.02 %12NaN3

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 78049 / % possible obs: 98 % / Num. measured all: 107286 / Rmerge(I) obs: 0.108

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.8→8 Å / σ(F): 1 /
Rfactor反射数
Rwork0.21 -
obs0.21 78049
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数26772 0 188 0 26960
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg4.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 73340
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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