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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1a9x | ||||||
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タイトル | CARBAMOYL PHOSPHATE SYNTHETASE: CAUGHT IN THE ACT OF GLUTAMINE HYDROLYSIS | ||||||
要素 | (CARBAMOYL PHOSPHATE SYNTHETASE ...) x 2 | ||||||
キーワード | AMIDOTRANSFERASE / THIOESTER | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 carbamoyl-phosphate synthase complex / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / : / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / arginine biosynthetic process / glutaminase activity / amino acid binding ...carbamoyl-phosphate synthase complex / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / : / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / arginine biosynthetic process / glutaminase activity / amino acid binding / glutamine metabolic process / 'de novo' UMP biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Thoden, J. / Holden, H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998 タイトル: Carbamoyl phosphate synthetase: caught in the act of glutamine hydrolysis. 著者: Thoden, J.B. / Miran, S.G. / Phillips, J.C. / Howard, A.J. / Raushel, F.M. / Holden, H.M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1a9x.cif.gz | 1.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1a9x.ent.gz | 992.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1a9x.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a9/1a9x ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a9/1a9x | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1jdbS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
-CARBAMOYL PHOSPHATE SYNTHETASE ... , 2種, 8分子 ACEGBDFH
#1: タンパク質 | 分子量: 117956.656 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00968 #2: タンパク質 | 分子量: 41254.520 Da / 分子数: 4 / Mutation: H353N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00907, UniProt: P0A6F1*PLUS |
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-非ポリマー , 8種, 4631分子
#3: 化合物 | ChemComp-PO4 / #4: 化合物 | ChemComp-MN / #5: 化合物 | ChemComp-K / #6: 化合物 | ChemComp-CL / #7: 化合物 | ChemComp-ADP / #8: 化合物 | ChemComp-ORN / #9: 化合物 | ChemComp-NET / #10: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.4 詳細: 0.65M NET4CL 8% PEG 8000 100MM KCL 2.5MM MNCL2 2.5MM ADP 2.5MM ORNITHINE 5MM GLUTAMINE 25MM HEPES PH 7.4 THEN SOAKED INTO: 1.4M NET4CL 8% PEG 8000 250MM KCL 2.5MM MNCL2 2.5MM ADP 2.5MM ...詳細: 0.65M NET4CL 8% PEG 8000 100MM KCL 2.5MM MNCL2 2.5MM ADP 2.5MM ORNITHINE 5MM GLUTAMINE 25MM HEPES PH 7.4 THEN SOAKED INTO: 1.4M NET4CL 8% PEG 8000 250MM KCL 2.5MM MNCL2 2.5MM ADP 2.5MM ORNITHINE 5MM GLUTAMINE 25MM HEPES PH 7.4 7.5% ETHYLENE GLYCOL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 277 K / pH: 8 / 手法: batch method / 詳細: Thoden, J.B., (1995) Acta Crysta., D51, 827. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 120 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1.2 |
検出器 | タイプ: BRUKER / 検出器: CCD / 日付: 1997年11月1日 |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.2 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 700998 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 23.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.88 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.275 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.275 / % possible all: 91 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 1676492 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 91 % / Num. unique obs: 85888 / Num. measured obs: 170785 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1JDB 解像度: 1.8→30 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO /
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: TNT / Bsol: 290.8 Å2 / ksol: 0.99 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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