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- EMDB-19817: RUVBL1/2 in complex with ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19817
タイトルRUVBL1/2 in complex with ATP
マップデータCryoEM map (Refine3D) for RUVBL1/2-ATP complex
試料
  • 複合体: Hetero-hexameric RUVBL1-RUVBL2 complex bound to ATP and the CB-6644 inhibitor
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 1
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 2
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードRUVBL1 / RUVBL2 / CB-6644 / Inhibitor / Chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


promoter-enhancer loop anchoring activity / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Swr1 complex / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of double-strand break repair ...promoter-enhancer loop anchoring activity / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Swr1 complex / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of double-strand break repair / Ino80 complex / protein folding chaperone complex / box C/D snoRNP assembly / regulation of chromosome organization / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of DNA replication / TFIID-class transcription factor complex binding / regulation of embryonic development / MLL1 complex / Telomere Extension By Telomerase / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / regulation of DNA repair / DNA helicase activity / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / TBP-class protein binding / positive regulation of DNA repair / telomere maintenance / cellular response to estradiol stimulus / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / euchromatin / chromatin DNA binding / ADP binding / beta-catenin binding / nuclear matrix / transcription corepressor activity / UCH proteinases / cellular response to UV / nucleosome / unfolded protein binding / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein folding / HATs acetylate histones / ATPase binding / spermatogenesis / regulation of apoptotic process / DNA recombination / DNA helicase / transcription coactivator activity / protein stabilization / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / ribonucleoprotein complex / chromatin remodeling / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cell division / DNA repair / centrosome / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RuvB-like 2 / RuvB-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.26 Å
データ登録者Lopez-Perrote A / Llorca O / Garcia-Martin C
資金援助 スペイン, 1件
OrganizationGrant number
Agencia Estatal de Investigacion (AEI)PID2020-114429RB-I00 スペイン
引用ジャーナル: Cell Rep Phys Sci / : 2024
タイトル: Mechanism of allosteric inhibition of RUVBL1-RUVBL2 by the small-molecule CB-6644
著者: Garcia-Martin C / Lopez-Perrote A / Boskovic J / Llorca O
履歴
登録2024年3月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月15日-
マップ公開2024年5月15日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19817.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM map (Refine3D) for RUVBL1/2-ATP complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8272 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0035
最小 - 最大-0.005531825 - 0.017971016
平均 (標準偏差)0.000018228871 (±0.00068872754)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 248.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Sharpened map (Postprocess) for RUVBL1/2-ATP complex

ファイルemd_19817_additional_1.map
注釈Sharpened map (Postprocess) for RUVBL1/2-ATP complex
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Half map 1 (unfiltered) for RUVBL1/2-ATP complex

ファイルemd_19817_half_map_1.map
注釈Half map 1 (unfiltered) for RUVBL1/2-ATP complex
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Half map 2 (unfiltered) for RUVBL1/2-ATP complex

ファイルemd_19817_half_map_2.map
注釈Half map 2 (unfiltered) for RUVBL1/2-ATP complex
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Hetero-hexameric RUVBL1-RUVBL2 complex bound to ATP and the CB-66...

全体名称: Hetero-hexameric RUVBL1-RUVBL2 complex bound to ATP and the CB-6644 inhibitor
要素
  • 複合体: Hetero-hexameric RUVBL1-RUVBL2 complex bound to ATP and the CB-6644 inhibitor
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 1
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 2
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Hetero-hexameric RUVBL1-RUVBL2 complex bound to ATP and the CB-66...

超分子名称: Hetero-hexameric RUVBL1-RUVBL2 complex bound to ATP and the CB-6644 inhibitor
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 310.47 kDa/nm

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分子 #1: RuvB-like 1

分子名称: RuvB-like 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Sequence contains three extra aminoacids (GSH) at the N-terminus due to protease cleavage that do not affect the structure and activity of the protein
コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.579188 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSHMKIEEVK STTKTQRIAS HSHVKGLGLD ESGLAKQAAS GLVGQENARE ACGVIVELIK SKKMAGRAVL LAGPPGTGKT ALALAIAQE LGSKVPFCPM VGSEVYSTEI KKTEVLMENF RRAIGLRIKE TKEVYEGEVT ELTPCETENP MGGYGKTISH V IIGLKTAK ...文字列:
GSHMKIEEVK STTKTQRIAS HSHVKGLGLD ESGLAKQAAS GLVGQENARE ACGVIVELIK SKKMAGRAVL LAGPPGTGKT ALALAIAQE LGSKVPFCPM VGSEVYSTEI KKTEVLMENF RRAIGLRIKE TKEVYEGEVT ELTPCETENP MGGYGKTISH V IIGLKTAK GTKQLKLDPS IFESLQKERV EAGDVIYIEA NSGAVKRQGR CDTYATEFDL EAEEYVPLPK GDVHKKKEII QD VTLHDLD VANARPQGGQ DILSMMGQLM KPKKTEITDK LRGEINKVVN KYIDQGIAEL VPGVLFVDEV HMLDIECFTY LHR ALESSI APIVIFASNR GNCVIRGTED ITSPHGIPLD LLDRVMIIRT MLYTPQEMKQ IIKIRAQTEG INISEEALNH LGEI GTKTT LRYSVQLLTP ANLLAKINGK DSIEKEHVEE ISELFYDAKS SAKILADQQD KYMK

UniProtKB: RuvB-like 1

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分子 #2: RuvB-like 2

分子名称: RuvB-like 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: A strectch of 18 extra residues is present at the N-terminus due to cloning design that do not affect the structure and activity of the protein
コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 53.047488 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MADLNWISAG HAIADVGTMA TVTATTKVPE IRDVTRIERI GAHSHIRGLG LDDALEPRQA SQGMVGQLAA RRAAGVVLEM IREGKIAGR AVLIAGQPGT GKTAIAMGMA QALGPDTPFT AIAGSEIFSL EMSKTEALTQ AFRRSIGVRI KEETEIIEGE V VEIQIDRP ...文字列:
MADLNWISAG HAIADVGTMA TVTATTKVPE IRDVTRIERI GAHSHIRGLG LDDALEPRQA SQGMVGQLAA RRAAGVVLEM IREGKIAGR AVLIAGQPGT GKTAIAMGMA QALGPDTPFT AIAGSEIFSL EMSKTEALTQ AFRRSIGVRI KEETEIIEGE V VEIQIDRP ATGTGSKVGK LTLKTTEMET IYDLGTKMIE SLTKDKVQAG DVITIDKATG KISKLGRSFT RARDYDAMGS QT KFVQCPD GELQKRKEVV HTVSLHEIDV INSRTQGFLA LFSGDTGEIK SEVREQINAK VAEWREEGKA EIIPGVLFID EVH MLDIES FSFLNRALES DMAPVLIMAT NRGITRIRGT SYQSPHGIPI DLLDRLLIVS TTPYSEKDTK QILRIRCEEE DVEM SEDAY TVLTRIGLET SLRYAIQLIT AASLVCRKRK GTEVQVDDIK RVYSLFLDES RSTQYMKEYQ DAFLFNELKG ETMDT S

UniProtKB: RuvB-like 2

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / : ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / : MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.8 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
50.0 mMTristris(hydroxymethyl)aminomethane
150.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMMgCl2magnesium chloride
20.0 mMATPadenosine triphosphate
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 10.0 kPa
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス(公称値): 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: RELION ModelAngelo
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 29748
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: Other / Chain - Initial model type: in silico model / 詳細: ModelAngelo
精密化空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE
得られたモデル

PDB-9emc:
RUVBL1/2 in complex with ATP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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