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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19109
タイトルStructure of XPD stalled at a Y-fork DNA containing a interstrand crosslink
マップデータFull map of Class1 B-factor sharpened
試料
  • 複合体: XPD-p44 complex bound to DNA
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent DNA helicase CHL1
    • タンパク質・ペプチド: General transcription and DNA repair factor IIH
  • DNA: DNA (47-MER)
  • DNA: DNA (46-MER)
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードdamaged DNA / helicase / XPD / NER / DNA repair / interstrand crosslink / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / DNA helicase activity / nucleotide-excision repair / DNA helicase / DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding ...hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / DNA helicase activity / nucleotide-excision repair / DNA helicase / DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
TFIIH C1-like domain / Ssl1-like / TFIIH subunit Ssl1/p44 / Ssl1-like / TFIIH C1-like domain / TFIIH C1-like domain / RAD3/XPD family / Helical and beta-bridge domain / Helical and beta-bridge domain / ATP-dependent helicase Rad3/Chl1-like ...TFIIH C1-like domain / Ssl1-like / TFIIH subunit Ssl1/p44 / Ssl1-like / TFIIH C1-like domain / TFIIH C1-like domain / RAD3/XPD family / Helical and beta-bridge domain / Helical and beta-bridge domain / ATP-dependent helicase Rad3/Chl1-like / Helicase superfamily 1/2, DinG/Rad3-like / Helicase-like, DEXD box c2 type / ATP-dependent helicase, C-terminal / DEAD2 / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain, DinG/Rad3-type / DEAD_2 / Helicase C-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-2 domain profile. / DEXDc2 / HELICc2 / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / C1-like domain superfamily / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 type domain signature. / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Zinc finger C2H2-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
General transcription and DNA repair factor IIH / General transcription and DNA repair factor IIH helicase subunit XPD
類似検索 - 構成要素
生物種Thermochaetoides thermophila (菌類) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Kuper J / Hove T / Kisker C
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / : 2024
タイトル: XPD stalled on cross-linked DNA provides insight into damage verification.
著者: Jochen Kuper / Tamsanqa Hove / Sarah Maidl / Hermann Neitz / Florian Sauer / Maximilian Kempf / Till Schroeder / Elke Greiter / Claudia Höbartner / Caroline Kisker /
要旨: The superfamily 2 helicase XPD is a central component of the general transcription factor II H (TFIIH), which is essential for transcription and nucleotide excision DNA repair (NER). Within these two ...The superfamily 2 helicase XPD is a central component of the general transcription factor II H (TFIIH), which is essential for transcription and nucleotide excision DNA repair (NER). Within these two processes, the helicase function of XPD is vital for NER but not for transcription initiation, where XPD acts only as a scaffold for other factors. Using cryo-EM, we deciphered one of the most enigmatic steps in XPD helicase action: the active separation of double-stranded DNA (dsDNA) and its stalling upon approaching a DNA interstrand cross-link, a highly toxic form of DNA damage. The structure shows how dsDNA is separated and reveals a highly unusual involvement of the Arch domain in active dsDNA separation. Combined with mutagenesis and biochemical analyses, we identified distinct functional regions important for helicase activity. Surprisingly, those areas also affect core TFIIH translocase activity, revealing a yet unencountered function of XPD within the TFIIH scaffold. In summary, our data provide a universal basis for NER bubble formation, XPD damage verification and XPG incision.
履歴
登録2023年12月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月29日-
マップ公開2024年5月29日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19109.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Full map of Class1 B-factor sharpened
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.13
最小 - 最大-0.8420988 - 1.8934904
平均 (標準偏差)0.00016427666 (±0.022277405)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 322.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Full Map of Class2 DeepEMhancer sharpened

ファイルemd_19109_additional_1.map
注釈Full Map of Class2 DeepEMhancer sharpened
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Class1 Half Map

ファイルemd_19109_half_map_1.map
注釈Class1 Half Map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Class 1 Half Map

ファイルemd_19109_half_map_2.map
注釈Class 1 Half Map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : XPD-p44 complex bound to DNA

全体名称: XPD-p44 complex bound to DNA
要素
  • 複合体: XPD-p44 complex bound to DNA
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent DNA helicase CHL1
    • タンパク質・ペプチド: General transcription and DNA repair factor IIH
  • DNA: DNA (47-MER)
  • DNA: DNA (46-MER)
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: XPD-p44 complex bound to DNA

超分子名称: XPD-p44 complex bound to DNA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Thermochaetoides thermophila (菌類)

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分子 #1: ATP-dependent DNA helicase CHL1

分子名称: ATP-dependent DNA helicase CHL1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Thermochaetoides thermophila (菌類)
分子量理論値: 91.847172 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MEFMIDDLPV LFPYPRIYPE QYAYMCDLKK TLDAGGNCVL EMPSGTGKTI TLLSLIVAYQ QHYAEHRKLI YCSRTMSEIE KALVELKAL MKFRAERLGY VEEFRGLGLT SRKNLCLHPS VKREKSGTIV DARCRSLTAG FVKEKKQRGE DVDVCIYHDN L DLLEPHNL ...文字列:
MEFMIDDLPV LFPYPRIYPE QYAYMCDLKK TLDAGGNCVL EMPSGTGKTI TLLSLIVAYQ QHYAEHRKLI YCSRTMSEIE KALVELKAL MKFRAERLGY VEEFRGLGLT SRKNLCLHPS VKREKSGTIV DARCRSLTAG FVKEKKQRGE DVDVCIYHDN L DLLEPHNL IPNGIWTLDN LLKYGEEHKQ CPYFTARRML QYCNVVIYSY HYLLDPKIAE RVSRDLSSDS IVVFDEAHNI DN VCIEALS TDITEESLRR ATRGAQNLEN RINEMKETDQ QKLQDEYEKL VEGLRGNDDG TREDSFMTSP VLPQDLLKEA VPG NIRRAE HFVAFLRRFI EYLKTRMKVR QVISETPPSF LAHLKEYTFI EKKPLRWCAE RLTSLVRTLE LTNIEDYHAL QEVA TFATL VATYEKGFLL ILEPYESDTA EVPNPVLHFC CLDAAIAIKP VFDKFRNVII TSGTISPLEM YPKMLNFTTV VQESY SMTL ARRSFLPLIV TRGSDQASIS TGFQVRNEPS VVRNYGNLLT EFAKITPDGM VVFFPSYLYM ESIISMWQGM GILDEV WKY KLILVETPDA QETSLALETY RTACCNGRGA VLLCVARGKV SEGIDFDHQY GRTVLCIGVP FQYTESRILK ARLEFLR ET YRIRENDFLS FDAMRHAAQC LGRVLRGKDD YGLMVLADRR FQKKRNQLPK WIAQALLDAD TNLSTDMAVS SARRFLKT M AQPFKAKDQE GISTWSLEDL KRHQQKMDEE RMKELEAQRE KESAPAVERP ADQGRESDYE VDEEEEREMM ALDVGN

UniProtKB: General transcription and DNA repair factor IIH helicase subunit XPD

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分子 #2: General transcription and DNA repair factor IIH

分子名称: General transcription and DNA repair factor IIH / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermochaetoides thermophila (菌類)
分子量理論値: 58.098469 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MADSDGEYVE DLSDDELHDH RPAEAGPHGA RSKAGAGKKR DGKKGKKGSS RHTKAAWEDI QRSWENVVET EDGSITIEAL IEAEKRRRL MRDTTPLQRG IIRHLVLVLD MSFAMAEKDL LPNRYLLTLN YAVDFVREYF EQNPISQMGI IAMRDGIAVR V SDMSGNPA ...文字列:
MADSDGEYVE DLSDDELHDH RPAEAGPHGA RSKAGAGKKR DGKKGKKGSS RHTKAAWEDI QRSWENVVET EDGSITIEAL IEAEKRRRL MRDTTPLQRG IIRHLVLVLD MSFAMAEKDL LPNRYLLTLN YAVDFVREYF EQNPISQMGI IAMRDGIAVR V SDMSGNPA DHIERLRFWA EHQEPQGNPS LQNALEMCRG ALYHTPSHGT REVLIVYGAL LSSDPGDIHE TISNLVKDRI RV TVVGLAA QVAVCAELCT RTNHGDDSTY AVALHEQHFR ELFLAATIPP PATASSATDK NGANGNANAA STDASLLMMG FPS RTLASA SHVSLCACHS RPSREGYLCT RCRAKVCRLP AECPACGLTL ILSTHLARSY HHLFPLKGWV EVSWAEARKS KQVG CFACL APFPLPPAPG SEKTGKEPTQ KTQGQAQQPP QERQGSSSNS NNAKKTTGIS LATALPEARA VGVSESGRYK CPTCG KHFC IDCDVFAHEV IHNCPGCQAD MRPKQDASSN NIGPANGLNN VVDGDAMVLD

UniProtKB: General transcription and DNA repair factor IIH

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分子 #3: DNA (47-MER)

分子名称: DNA (47-MER) / タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.448297 KDa
配列文字列:
(DA)(DG)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DT)(DG) (DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DA)(DA) (DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DA)(DT)(DC) (DG)(DC)(DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DA)(DT) (DG) (DG)(DT)(DC)(DA)(DT)(DA)(DG)

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分子 #4: DNA (46-MER)

分子名称: DNA (46-MER) / タイプ: dna / ID: 4 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.329309 KDa
配列文字列:
(DC)(DT)(DA)(DT)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA)(DT) (DG)(DA)(DT)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(L5R) (DC)(DT)(DG)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DA)(DA) (DT)(DC)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DG)(DA)(DA) (DC)(DT)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)

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分子 #5: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / : SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

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分子 #6: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / : ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 49.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 237064
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 1

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8rev:
Structure of XPD stalled at a Y-fork DNA containing a interstrand crosslink

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る