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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Structure of the human 20S U5 snRNP | |||||||||
![]() | 20S U5 snRNP local filtered map | |||||||||
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![]() | snRNP / CD2BP2 / spliceosome / U5 / SPLICING | |||||||||
機能・相同性 | ![]() RNA localization / R-loop processing / U2 snRNP binding / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding / U7 snRNP / histone pre-mRNA 3'end processing complex / cis assembly of pre-catalytic spliceosome / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs ...RNA localization / R-loop processing / U2 snRNP binding / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding / U7 snRNP / histone pre-mRNA 3'end processing complex / cis assembly of pre-catalytic spliceosome / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / spliceosome conformational change to release U4 (or U4atac) and U1 (or U11) / protein methylation / U12-type spliceosomal complex / methylosome / 7-methylguanosine cap hypermethylation / snRNP binding / U1 snRNP binding / pICln-Sm protein complex / RNA splicing, via transesterification reactions / small nuclear ribonucleoprotein complex / U2-type catalytic step 1 spliceosome / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / SMN-Sm protein complex / spliceosomal tri-snRNP complex / P granule / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type spliceosomal complex / commitment complex / U2-type prespliceosome assembly / U2-type catalytic step 2 spliceosome / U4 snRNP / U2 snRNP / RNA Polymerase II Transcription Termination / U1 snRNP / Cajal body / U2-type prespliceosome / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNA binding / U5 snRNP / U2 snRNA binding / RNA processing / U6 snRNA binding / ribonucleoprotein complex binding / spliceosomal snRNP assembly / pre-mRNA intronic binding / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / response to cocaine / helicase activity / spliceosomal complex / fibrillar center / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA processing / osteoblast differentiation / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to tumor necrosis factor / protein-macromolecule adaptor activity / snRNP Assembly / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / cellular response to lipopolysaccharide / RNA helicase activity / nuclear body / RNA helicase / nuclear speck / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / mRNA binding / chromatin / nucleolus / GTP binding / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
![]() | Schneider S / Galej WP | |||||||||
資金援助 | European Union, 1件
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the human 20S U5 snRNP. 著者: Sarah Schneider / Irina Brandina / Daniel Peter / Sonal Lagad / Angelique Fraudeau / Júlia Portell-Montserrat / Jonas Tholen / Jiangfeng Zhao / Wojciech P Galej / ![]() ![]() ![]() 要旨: The 20S U5 small nuclear ribonucleoprotein particle (snRNP) is a 17-subunit RNA-protein complex and a precursor of the U4/U6.U5 tri-snRNP, the major building block of the precatalytic spliceosome. ...The 20S U5 small nuclear ribonucleoprotein particle (snRNP) is a 17-subunit RNA-protein complex and a precursor of the U4/U6.U5 tri-snRNP, the major building block of the precatalytic spliceosome. CD2BP2 is a hallmark protein of the 20S U5 snRNP, absent from the mature tri-snRNP. Here we report a high-resolution cryogenic electron microscopy structure of the 20S U5 snRNP, shedding light on the mutually exclusive interfaces utilized during tri-snRNP assembly and the role of the CD2BP2 in facilitating this process. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 8.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 39.2 KB 39.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 44.1 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 12.8 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 452.6 MB 452.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8rc0MC ![]() 8q91C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | 20S U5 snRNP local filtered map | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.045 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: halfA map
ファイル | emd_19041_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | halfA map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: halfB map
ファイル | emd_19041_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | halfB map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : 20S U5 snRNP complex purified from HEK293F cell line
+超分子 #1: 20S U5 snRNP complex purified from HEK293F cell line
+分子 #1: CD2 antigen cytoplasmic tail-binding protein 2
+分子 #2: Pre-mRNA-processing-splicing factor 8
+分子 #4: Pre-mRNA-processing factor 6
+分子 #5: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX23
+分子 #6: U5 small nuclear ribonucleoprotein 40 kDa protein
+分子 #7: U5 small nuclear ribonucleoprotein 200 kDa helicase
+分子 #8: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1
+分子 #9: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3
+分子 #10: Small nuclear ribonucleoprotein E
+分子 #11: Small nuclear ribonucleoprotein F
+分子 #12: Small nuclear ribonucleoprotein G
+分子 #13: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2
+分子 #14: Small nuclear ribonucleoprotein-associated proteins B and B'
+分子 #15: 116 kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component
+分子 #3: U5 snRNA
+分子 #16: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.8 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - #0 - Film type ID: 1 / 支持フィルム - #0 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #0 - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - #1 - Film type ID: 2 / 支持フィルム - #1 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #1 - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - #1 - Film thickness: 3 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
詳細 | objective aperture 70 um |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8506 / 平均露光時間: 5.2 sec. / 平均電子線量: 40.5 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 130000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | ![]() PDB-8rc0: |