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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1867 | |||||||||
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タイトル | Structure of the yeast eisosome core component Lsp1 filament bound to a liposome membrane. | |||||||||
マップデータ | This is a map of Lsp1 filament bound to a liposome membrane with helical symmetry parameters turn -80.8 degrees, rise 4.9 A | |||||||||
試料 |
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生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 31.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Karotki L / Huiskonen JT / Stefan CJ / Roth R / Surma MA / Aguilar PS / Krogan NJ / Emr SD / Heuser J / Gruenewald K / Walther TC | |||||||||
引用 | ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2011 タイトル: Eisosome proteins assemble into a membrane scaffold. 著者: Lena Karotki / Juha T Huiskonen / Christopher J Stefan / Natasza E Ziółkowska / Robyn Roth / Michal A Surma / Nevan J Krogan / Scott D Emr / John Heuser / Kay Grünewald / Tobias C Walther / 要旨: Spatial organization of membranes into domains of distinct protein and lipid composition is a fundamental feature of biological systems. The plasma membrane is organized in such domains to ...Spatial organization of membranes into domains of distinct protein and lipid composition is a fundamental feature of biological systems. The plasma membrane is organized in such domains to efficiently orchestrate the many reactions occurring there simultaneously. Despite the almost universal presence of membrane domains, mechanisms of their formation are often unclear. Yeast cells feature prominent plasma membrane domain organization, which is at least partially mediated by eisosomes. Eisosomes are large protein complexes that are primarily composed of many subunits of two Bin-Amphiphysin-Rvs domain-containing proteins, Pil1 and Lsp1. In this paper, we show that these proteins self-assemble into higher-order structures and bind preferentially to phosphoinositide-containing membranes. Using a combination of electron microscopy approaches, we generate structural models of Pil1 and Lsp1 assemblies, which resemble eisosomes in cells. Our data suggest that the mechanism of membrane organization by eisosomes is mediated by self-assembly of its core components into a membrane-bound protein scaffold with lipid-binding specificity. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1867.map.gz | 4.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1867-v30.xml emd-1867.xml | 9.1 KB 9.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd-1867.png | 375.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1867 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1867 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_1867_validation.pdf.gz | 240.1 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_1867_full_validation.pdf.gz | 239.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_1867_validation.xml.gz | 5.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1867 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1867 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1867.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | This is a map of Lsp1 filament bound to a liposome membrane with helical symmetry parameters turn -80.8 degrees, rise 4.9 A | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 4.42 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Lsp1
全体 | 名称: Lsp1 |
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要素 |
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-超分子 #1000: Lsp1
超分子 | 名称: Lsp1 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Helical multimer / Number unique components: 1 |
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-分子 #1: Yeast eisosome core component Lsp1 filament
分子 | 名称: Yeast eisosome core component Lsp1 filament / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Lsp1 filament / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's Yeast / 細胞: Yeast |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換プラスミド: pGEX-6P-1 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 詳細: 150mM KAcetate, 2mM MgAcetate, 20mM HEPES pH 7.4, 5% Glycerol |
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グリッド | 詳細: Cflat CF-2/1-2C |
凍結 | 凍結剤: NITROGEN / 装置: OTHER |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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温度 | 平均: 80 K |
詳細 | Low dose imaging |
撮影 | カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) / 平均電子線量: 20 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 68180 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 倍率(公称値): 50000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Side entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.9 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 80.8 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 31.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IHRSR |
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CTF補正 | 詳細: Phase flip for each particle |