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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-17539 | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of dimeric UBR5 | ||||||||||||
マップデータ | Amplitude-scaled map (LocScale). | ||||||||||||
試料 |
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キーワード | E3 / ubiquitin ligase (ユビキチンリガーゼ) / HECT / LIGASE (リガーゼ) | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 heterochromatin boundary formation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / DNA repair-dependent chromatin remodeling / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / progesterone receptor signaling pathway / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin binding / positive regulation of protein import into nucleus / protein polyubiquitination / ubiquitin protein ligase activity ...heterochromatin boundary formation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / DNA repair-dependent chromatin remodeling / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / progesterone receptor signaling pathway / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin binding / positive regulation of protein import into nucleus / protein polyubiquitination / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / DNA修復 / DNA damage response / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / 核質 / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.36 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Aguirre JD / Kater L / Kempf G / Cavadini S / Thoma NH | ||||||||||||
資金援助 | スイス, European Union, 3件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: UBR5 forms ligand-dependent complexes on chromatin to regulate nuclear hormone receptor stability 著者: Na NA | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_17539.map.gz | 106.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-17539-v30.xml emd-17539.xml | 18.2 KB 18.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_17539_fsc.xml | 12.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_17539.png | 60.3 KB | ||
その他 | emd_17539_additional_1.map.gz emd_17539_half_map_1.map.gz emd_17539_half_map_2.map.gz | 106.8 MB 200.2 MB 200.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-17539 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-17539 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8p82MC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_17539.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Amplitude-scaled map (LocScale). | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.118 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Full map.
ファイル | emd_17539_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Full map. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half-map A.
ファイル | emd_17539_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half-map A. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half-map B.
ファイル | emd_17539_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half-map B. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Dimer of UBR5
全体 | 名称: Dimer of UBR5 |
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要素 |
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-超分子 #1: Dimer of UBR5
超分子 | 名称: Dimer of UBR5 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5
分子 | 名称: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: HECT-type E3 ubiquitin transferase |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 313.263688 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MDYKDDDDKL AAANSSIDLI STSLYKKAGF RTMTSIHFVV HPLPGTEDQL NDRLREVSEK LNKYNLNSHP PLNVLEQATI KQCVVGPNH AAFLLEDGRV CRIGFSVQPD RLELGKPDNN DGSKLNSNSG AGRTSRPGRT SDSPWFLSGS ETLGRLAGNT L GSRWSSGV ...文字列: MDYKDDDDKL AAANSSIDLI STSLYKKAGF RTMTSIHFVV HPLPGTEDQL NDRLREVSEK LNKYNLNSHP PLNVLEQATI KQCVVGPNH AAFLLEDGRV CRIGFSVQPD RLELGKPDNN DGSKLNSNSG AGRTSRPGRT SDSPWFLSGS ETLGRLAGNT L GSRWSSGV GGSGGGSSGR SSAGARDSRR QTRVIRTGRD RGSGLLGSQP QPVIPASVIP EELISQAQVV LQGKSRSVII RE LQRTNLD VNLAVNNLLS RDDEDGDDGD DTASESYLPG EDLMSLLDAD IHSAHPSVII DADAMFSEDI SYFGYPSFRR SSL SRLGSS RVLLLPLERD SELLRERESV LRLRERRWLD GASFDNERGS TSKEGEPNLD KKNTPVQSPV SLGEDLQWWP DKDG TKFIC IGALYSELLA VSSKGELYQW KWSESEPYRN AQNPSLHHPR ATFLGLTNEK IVLLSANSIR ATVATENNKV ATWVD ETLS SVASKLEHTA QTYSELQGER IVSLHCCALY TCAQLENSLY WWGVVPFSQR KKMLEKARAK NKKPKSSAGI SSMPNI TVG TQVCLRNNPL YHAGAVAFSI SAGIPKVGVL MESVWNMNDS CRFQLRSPES LKNMEKASKT TEAKPESKQE PVKTEMG PP PSPASTCSDA SSIASSASMP YKRRRSTPAP KEEEKVNEEQ WSLREVVFVE DVKNVPVGKV LKVDGAYVAV KFPGTSSN T NCQNSSGPDA DPSSLLQDCR LLRIDELQVV KTGGTPKVPD CFQRTPKKLC IPEKTEILAV NVDSKGVHAV LKTGNWVRY CIFDLATGKA EQENNFPTSS IAFLGQNERN VAIFTAGQES PIILRDGNGT IYPMAKDCMG GIRDPDWLDL PPISSLGMGV HSLINLPAN STIKKKAAVI IMAVEKQTLM QHILRCDYEA CRQYLMNLEQ AVVLEQNLQM LQTFISHRCD GNRNILHACV S VCFPTSNK ETKEEEEAER SERNTFAERL SAVEAIANAI SVVSSNGPGN RAGSSSSRSL RLREMMRRSL RAAGLGRHEA GA SSSDHQD PVSPPIAPPS WVPDPPAMDP DGDIDFILAP AVGSLTTAAT GTGQGPSTST IPGPSTEPSV VESKDRKANA HFI LKLLCD SVVLQPYLRE LLSAKDARGM TPFMSAVSGR AYPAAITILE TAQKIAKAEI SSSEKEEDVF MGMVCPSGTN PDDS PLYVL CCNDTCSFTW TGAEHINQDI FECRTCGLLE SLCCCTECAR VCHKGHDCKL KRTSPTAYCD CWEKCKCKTL IAGQK SARL DLLYRLLTAT NLVTLPNSRG EHLLLFLVQT VARQTVEHCQ YRPPRIREDR NRKTASPEDS DMPDHDLEPP RFAQLA LER VLQDWNALKS MIMFGSQENK DPLSASSRIG HLLPEEQVYL NQQSGTIRLD CFTHCLIVKC TADILLLDTL LGTLVKE LQ NKYTPGRREE AIAVTMRFLR SVARVFVILS VEMASSKKKN NFIPQPIGKC KRVFQALLPY AVEELCNVAE SLIVPVRM G IARPTAPFTL ASTSIDAMQG SEELFSVEPL PPRPSSDQSS SSSQSQSSYI IRNPQQRRIS QSQPVRGRDE EQDDIVSAD VEEVEVVEGV AGEEDHHDEQ EEHGEENAEA EGQHDEHDED GSDMELDLLA AAETESDSES NHSNQDNASG RRSVVTAATA GSEAGASSV PAFFSEDDSQ SNDSSDSDSS SSQSDDIEQE TFMLDEPLER TTNSSHANGA AQAPRSMQWA VRNTQHQRAA S TAPSSTST PAASSAGLIY IDPSNLRRSG TISTSAAAAA AALEASNASS YLTSASSLAR AYSIVIRQIS DLMGLIPKYN HL VYSQIPA AVKLTYQDAV NLQNYVEEKL IPTWNWMVSI MDSTEAQLRY GSALASAGDP GHPNHPLHAS QNSARRERMT ARE EASLRT LEGRRRATLL SARQGMMSAR GDFLNYALSL MRSHNDEHSD VLPVLDVCSL KHVAYVFQAL IYWIKAMNQQ TTLD TPQLE RKRTRELLEL GIDNEDSEHE NDDDTNQSAT LNDKDDDSLP AETGQNHPFF RRSDSMTFLG CIPPNPFEVP LAEAI PLAD QPHLLQPNAR KEDLFGRPSQ GLYSSSASSG KCLMEVTVDR NCLEVLPTKM SYAANLKNVM NMQNRQKKEG EEQPVL PEE TESSKPGPSA HDLAAQLKSS LLAEIGLTES EGPPLTSFRP QCSFMGMVIS HDMLLGRWRL SLELFGRVFM EDVGAEP GS ILTELGGFEV KESKFRREME KLRNQQSRDL SLEVDRDRDL LIQQTMRQLN NHFGRRCATT PMAVHRVKVT FKDEPGEG S GVARSFYTAI AQAFLSNEKL PNLECIQNAN KGTHTSLMQR LRNRGERDRE REREREMRRS SGLRAGSRRD RDRDFRRQL SIDTRPFRPA SEGNPSDDPE PLPAHRQALG ERLYPRVQAM QPAFASKITG MLLELSPAQL LLLLASEDSL RARVDEAMEL IIAHGRENG ADSILDLGLV DSSEKVQQEN RKRHGSSRSV VDMDLDDTDD GDDNAPLFYQ PGKRGFYTPR PGKNTEARLN C FRNIGRIL GLCLLQNELC PITLNRHVIK VLLGRKVNWH DFAFFDPVMY ESLRQLILAS QSSDADAVFS AMDLAFAIDL CK EEGGGQV ELIPNGVNIP VTPQNVYEYV RKYAEHRMLV VAEQPLHAMR KGLLDVLPKN SLEDLTAEDF RLLVNGCGEV NVQ MLISFT SFNDESGENA EKLLQFKRWF WSIVEKMSMT ERQDLVYFWT SSPSLPASEE GFQPMPSITI RPPDDQHLPT ANTC ISRLY VPLYSSKQIL KQKLLLAIKT KNFGFV |
-分子 #2: ZINC ION
分子 | 名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: ZN |
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分子量 | 理論値: 65.409 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.6 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
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初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 399325 |
FSC曲線 (解像度の算出) |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | PDB-8p82: |