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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Uncharacterized Q8U0N8 protein from Pyrococcus furiosus | |||||||||
![]() | Q8U0N8 | |||||||||
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![]() | uncharacterized / hexamer / pyrococcus / pore / UNKNOWN FUNCTION | |||||||||
機能・相同性 | Uncharacterized protein![]() | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.79 Å | |||||||||
![]() | Pacesa M / Correia BE / Levy ED | |||||||||
資金援助 | European Union, 1件
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![]() | ![]() タイトル: An atlas of protein homo-oligomerization across domains of life. 著者: Hugo Schweke / Martin Pacesa / Tal Levin / Casper A Goverde / Prasun Kumar / Yoan Duhoo / Lars J Dornfeld / Benjamin Dubreuil / Sandrine Georgeon / Sergey Ovchinnikov / Derek N Woolfson / ...著者: Hugo Schweke / Martin Pacesa / Tal Levin / Casper A Goverde / Prasun Kumar / Yoan Duhoo / Lars J Dornfeld / Benjamin Dubreuil / Sandrine Georgeon / Sergey Ovchinnikov / Derek N Woolfson / Bruno E Correia / Sucharita Dey / Emmanuel D Levy / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 要旨: Protein structures are essential to understanding cellular processes in molecular detail. While advances in artificial intelligence revealed the tertiary structure of proteins at scale, their ...Protein structures are essential to understanding cellular processes in molecular detail. While advances in artificial intelligence revealed the tertiary structure of proteins at scale, their quaternary structure remains mostly unknown. We devise a scalable strategy based on AlphaFold2 to predict homo-oligomeric assemblies across four proteomes spanning the tree of life. Our results suggest that approximately 45% of an archaeal proteome and a bacterial proteome and 20% of two eukaryotic proteomes form homomers. Our predictions accurately capture protein homo-oligomerization, recapitulate megadalton complexes, and unveil hundreds of homo-oligomer types, including three confirmed experimentally by structure determination. Integrating these datasets with omics information suggests that a majority of known protein complexes are symmetric. Finally, these datasets provide a structural context for interpreting disease mutations and reveal coiled-coil regions as major enablers of quaternary structure evolution in human. Our strategy is applicable to any organism and provides a comprehensive view of homo-oligomerization in proteomes. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 104.9 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 17.4 KB 17.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 12.5 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 129.5 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 209.3 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 5.9 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 194.5 MB 194.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Q8U0N8 | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.83 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map A
ファイル | emd_17402_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map B
ファイル | emd_17402_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Hexameric Q8U0N8 uncharacterized protein from Pyrococcus furiosus
全体 | 名称: Hexameric Q8U0N8 uncharacterized protein from Pyrococcus furiosus |
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要素 |
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-超分子 #1: Hexameric Q8U0N8 uncharacterized protein from Pyrococcus furiosus
超分子 | 名称: Hexameric Q8U0N8 uncharacterized protein from Pyrococcus furiosus タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Q8U0N8 protein
分子 | 名称: Q8U0N8 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 46.734129 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MSESINNITK PKERRDFVVM AGMRKDGTID FIKVYALNEK LAIEVLEAFL KENNIHPSDF IVIQRGYEDV KDKKAITTRS EEELSAMLG RLGLRLVSNG VLYTDGIDKL YQITAISREL FESLQKEKRE IFEDVQEKIT FNFSKVDLPE KYVKKLRLLE L MEDTIIFN ...文字列: MSESINNITK PKERRDFVVM AGMRKDGTID FIKVYALNEK LAIEVLEAFL KENNIHPSDF IVIQRGYEDV KDKKAITTRS EEELSAMLG RLGLRLVSNG VLYTDGIDKL YQITAISREL FESLQKEKRE IFEDVQEKIT FNFSKVDLPE KYVKKLRLLE L MEDTIIFN MAELEIPNLL KAIVEGTVLI PRFLEKEDLI IRIFDEELHE YRGSYFDKVL IKPPIIHWDF YLDSLEDFSF KK VEESIYI APLFLRATGG FLILTEPPED LVKTLLKLKK RGEVRTILEG KRITIPINFT LIVDTRHPER YAGLKFPIRI NLP PLDDET FLKVLETNLG ITPPTEIVRI FPPDYKTFLG VELIKNLFEK LKLTEKGKDE VSLLKEAATI ITGGTPGGSS GGSG HHHHH H UniProtKB: Uncharacterized protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 4 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 283.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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温度 | 最低: 186.0 K / 最高: 192.0 K |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率(補正後): 168674 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 96000 |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル | Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model |
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精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
得られたモデル | ![]() PDB-8p49: |