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- EMDB-17387: Full-length bacterial polysaccharide co-polymerase WzzE mutant R2... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17387
タイトルFull-length bacterial polysaccharide co-polymerase WzzE mutant R267A from E. coli. C4 symmetry
マップデータE. coli WzzE mutant R267A, C4 symmetry, unsharpened
試料
  • 複合体: Bacterial Polysaccharide Co-polymerase WzzE
    • タンパク質・ペプチド: ECA polysaccharide chain length modulation protein
キーワードComplex / Lipopolysaccharide (リポ多糖) / bacterial polysaccharide co-polymerase / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性ECA polysaccharide chain length modulation protein WzzE / enterobacterial common antigen biosynthetic process / Polysaccharide chain length determinant N-terminal domain / Chain length determinant protein / protein tyrosine kinase activity / 細胞膜 / ECA polysaccharide chain length modulation protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Wiseman B / Hogbom M
資金援助 スウェーデン, 3件
OrganizationGrant number国
Swedish Research Council2017-04018 スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg Foundation2017.0275 スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg Foundation2019.0436 スウェーデン
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: Alternating L4 loop architecture of the bacterial polysaccharide co-polymerase WzzE.
著者: Benjamin Wiseman / Göran Widmalm / Martin Högbom /
要旨: Lipopolysaccharides such as the enterobacterial common antigen are important components of the enterobacterial cell envelope that act as a protective barrier against the environment and are often ...Lipopolysaccharides such as the enterobacterial common antigen are important components of the enterobacterial cell envelope that act as a protective barrier against the environment and are often polymerized by the inner membrane bound Wzy-dependent pathway. By employing cryo-electron microscopy we show that WzzE, the co-polymerase component of this pathway that is responsible for the length modulation of the enterobacterial common antigen, is octameric with alternating up-down conformations of its L4 loops. The alternating up-down nature of these essential loops, located at the top of the periplasmic bell, are modulated by clashing helical faces between adjacent protomers that flank the L4 loops around the octameric periplasmic bell. This alternating arrangement and a highly negatively charged binding face create a dynamic environment in which the polysaccharide chain is extended, and suggest a ratchet-type mechanism for polysaccharide elongation.
履歴
登録2023年5月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年7月26日-
マップ公開2023年7月26日-
更新2023年8月9日-
現状2023年8月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17387.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17387.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 396.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈E. coli WzzE mutant R267A, C4 symmetry, unsharpened
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8676 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.25760704 - 1.0301425
平均 (標準偏差)0.0012270196 (±0.02688993)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ470470470
Spacing470470470
セルA=B=C: 407.772 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: E. coli WzzE mutant R267A, C4 symmetry, sharpened

ファイルemd_17387_additional_1.map
注釈E. coli WzzE mutant R267A, C4 symmetry, sharpened
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: E. coli WzzE mutant R267A, C4 symmetry, half map B

ファイルemd_17387_half_map_1.map
注釈E. coli WzzE mutant R267A, C4 symmetry, half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: E. coli WzzE mutant R267A, C4 symmetry, half map A

ファイルemd_17387_half_map_2.map
注釈E. coli WzzE mutant R267A, C4 symmetry, half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Bacterial Polysaccharide Co-polymerase WzzE

全体名称: Bacterial Polysaccharide Co-polymerase WzzE
要素
  • 複合体: Bacterial Polysaccharide Co-polymerase WzzE
    • タンパク質・ペプチド: ECA polysaccharide chain length modulation protein

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超分子 #1: Bacterial Polysaccharide Co-polymerase WzzE

超分子名称: Bacterial Polysaccharide Co-polymerase WzzE / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Homo octameric complex
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 320 KDa

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分子 #1: ECA polysaccharide chain length modulation protein

分子名称: ECA polysaccharide chain length modulation protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12
分子量理論値: 41.324906 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MTQPMPGKPA EDAENELDIR GLFRTLWAGK LWIIGMGLAF ALIALAYTFF ARQEWSSTAI TDRPTVNMLG GYYSQQQFLR NLDVRSNMA SADQPSVMDE AYKEFVMQLA SWDTRREFWL QTDYYKQRMV GNSKADAALL DEMINNIQFI PGDFTRAVND S VKLIAETA ...文字列:
MTQPMPGKPA EDAENELDIR GLFRTLWAGK LWIIGMGLAF ALIALAYTFF ARQEWSSTAI TDRPTVNMLG GYYSQQQFLR NLDVRSNMA SADQPSVMDE AYKEFVMQLA SWDTRREFWL QTDYYKQRMV GNSKADAALL DEMINNIQFI PGDFTRAVND S VKLIAETA PDANNLLRQY VAFASQRAAS HLNDELKGAW AARTIQMKAQ VKRQEEVAKA IYDRRMNSIE QALKIAEQHN IS RSATDVP AEELPDSEMF LLGRPMLQAA LENLQAVGPA FDLDYDQNRA MLNTLNVGPT LDPRFQTYRY LRTPEEPVKR DSP RRAFLM IMWGIVGGLI GAGVALTRRC SKEFRVPGSH HHHHHHH

UniProtKB: ECA polysaccharide chain length modulation protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.0 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: C-flat-2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 40 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 1.9000000000000001 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9573 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1198596
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: initial models were made using cryoSPARC's ab initio reconstruction job
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)
最終 3次元分類クラス数: 3 / 平均メンバー数/クラス: 350000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3) / 使用した粒子像数: 360569
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

8bhw


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 165
得られたモデル

PDB-8p3o:
Full-length bacterial polysaccharide co-polymerase WzzE mutant R267A from E. coli. C4 symmetry

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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