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- EMDB-17085: Structure of Human Solute Carrier 26 family member A6 (SLC26A6) a... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17085
タイトルStructure of Human Solute Carrier 26 family member A6 (SLC26A6) anion transporter in an inward-facing state
マップデータFinal cryo-EM density map of human SLC26A6
試料
  • 複合体: Homodimer of the human SLC26A6 anion transporter
    • タンパク質・ペプチド: Solute carrier family 26 member 6
  • リガンド: CHLORIDE ION
キーワードHomodimer / Transporter / Exchanger / Bicarbonate / Chloride / Oxalate MEMBRANE PROTEIN / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfate:bicarbonate antiporter activity / formate transport / formate transmembrane transporter activity / mannitol transmembrane transport / oxalate transport / Multifunctional anion exchangers / oxalic acid secretion / : / protein kinase C signaling / sulfate transmembrane transporter activity ...sulfate:bicarbonate antiporter activity / formate transport / formate transmembrane transporter activity / mannitol transmembrane transport / oxalate transport / Multifunctional anion exchangers / oxalic acid secretion / : / protein kinase C signaling / sulfate transmembrane transporter activity / transepithelial chloride transport / oxalate transmembrane transporter activity / secondary active sulfate transmembrane transporter activity / epithelial fluid transport / intracellular pH elevation / cellular response to fructose stimulus / chloride:bicarbonate antiporter activity / transepithelial transport / solute:inorganic anion antiporter activity / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / intestinal absorption / vesicle membrane / chloride transport / chloride transmembrane transporter activity / sperm capacitation / chloride channel activity / efflux transmembrane transporter activity / chloride channel complex / estrous cycle / monoatomic ion transport / cellular response to cAMP / sperm midpiece / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / establishment of localization in cell / angiotensin-activated signaling pathway / regulation of intracellular pH / PDZ domain binding / brush border membrane / cytoplasmic vesicle membrane / cellular response to type II interferon / transferase activity / basolateral plasma membrane / vesicle / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sulphate anion transporter, conserved site / SLC26A transporters signature. / SLC26A/SulP transporter / SLC26A/SulP transporter domain / Sulfate permease family / STAS domain / STAS domain profile. / STAS domain / STAS domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Solute carrier family 26 member 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.28 Å
データ登録者Tippett DN / Breen C / Butler SJ / Sawicka M / Dutzler R
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: Elife / 年: 2023
タイトル: Structural and functional properties of the transporter SLC26A6 reveal mechanism of coupled anion exchange.
著者: David N Tippett / Colum Breen / Stephen J Butler / Marta Sawicka / Raimund Dutzler /
要旨: Members of the SLC26 family constitute a conserved class of anion transport proteins, which encompasses uncoupled transporters with channel-like properties, coupled exchangers and motor proteins. ...Members of the SLC26 family constitute a conserved class of anion transport proteins, which encompasses uncoupled transporters with channel-like properties, coupled exchangers and motor proteins. Among the 10 functional paralogs in humans, several participate in the secretion of bicarbonate in exchange with chloride and thus play an important role in maintaining pH homeostasis. Previously, we have elucidated the structure of murine SLC26A9 and defined its function as an uncoupled chloride transporter (Walter et al., 2019). Here we have determined the structure of the closely related human transporter SLC26A6 and characterized it as a coupled exchanger of chloride with bicarbonate and presumably also oxalate. The structure defines an inward-facing conformation of the protein that generally resembles known structures of SLC26A9. The altered anion selectivity between both paralogs is a consequence of a remodeled ion binding site located in the center of a mobile unit of the membrane-inserted domain, which also accounts for differences in the coupling mechanism.
履歴
登録2023年4月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月17日-
マップ公開2023年5月17日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17085.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17085.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final cryo-EM density map of human SLC26A6
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
0.65 Å/pix.
x 432 pix.
= 281.232 Å		0.65 Å/pix.
x 432 pix.
= 281.232 Å		0.65 Å/pix.
x 432 pix.
= 281.232 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.651 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0444
最小 - 最大-0.031957947 - 1.9056891
平均 (標準偏差)0.0011954558 (±0.023843175)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin000
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 281.232 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_17085_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 2 of human SLC26A6

ファイルemd_17085_half_map_1.map
注釈Half-map 2 of human SLC26A6
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 1 of human SLC26A6

ファイルemd_17085_half_map_2.map
注釈Half-map 1 of human SLC26A6
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homodimer of the human SLC26A6 anion transporter

全体名称: Homodimer of the human SLC26A6 anion transporter
要素
  • 複合体: Homodimer of the human SLC26A6 anion transporter
    • タンパク質・ペプチド: Solute carrier family 26 member 6
  • リガンド: CHLORIDE ION

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超分子 #1: Homodimer of the human SLC26A6 anion transporter

超分子名称: Homodimer of the human SLC26A6 anion transporter / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Solute carrier family 26 member 6

分子名称: Solute carrier family 26 member 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 83.812328 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSGLADASGP RDTQALLSAT QAMDLRRRDY HMERPLLNQE HLEELGRWGS APRTHQWRTW LQCSRARAYA LLLQHLPVLV WLPRYPVRD WLLGDLLSGL SVAIMQLPQG LAYALLAGLP PVFGLYSSFY PVFIYFLFGT SRHISVGTFA VMSVMVGSVT E SLAPQALN ...文字列:
MSGLADASGP RDTQALLSAT QAMDLRRRDY HMERPLLNQE HLEELGRWGS APRTHQWRTW LQCSRARAYA LLLQHLPVLV WLPRYPVRD WLLGDLLSGL SVAIMQLPQG LAYALLAGLP PVFGLYSSFY PVFIYFLFGT SRHISVGTFA VMSVMVGSVT E SLAPQALN DSMINETARD AARVQVASTL SVLVGLFQVG LGLIHFGFVV TYLSEPLVRG YTTAAAVQVF VSQLKYVFGL HL SSHSGPL SLIYTVLEVC WKLPQSKVGT VVTAAVAGVV LVVVKLLNDK LQQQLPMPIP GELLTLIGAT GISYGMGLKH RFE VDVVGN IPAGLVPPVA PNTQLFSKLV GSAFTIAVVG FAIAISLGKI FALRHGYRVD SNQELVALGL SNLIGGIFQC FPVS CSMSR SLVQESTGGN SQVAGAISSL FILLIIVKLG ELFHDLPKAV LAAIIIVNLK GMLRQLSDMR SLWKANRADL LIWLV TFTA TILLNLDLGL VVAVIFSLLL VVVRTQMPHY SVLGQVPDTD IYRDVAEYSE AKEVRGVKVF RSSATVYFAN AEFYSD ALK QRCGVDVDFL ISQKKKLLKK QEQLKLKQLQ KEEKLRKQAA SPKGASVSIN VNTSLEDMRS NNVEDCKMMV SSGDKME DA TANGQEDSKA PDGSTLKALG LPQPDFHSLI LDLGALSFVD TVCLKSLKNI FHDFREIEVE VYMAACHSPV VSQLEAGH F FDASITKKHL FASVHDAVTF ALQHPRPVPD SPVSVTRLAL EVLFQ

UniProtKB: Solute carrier family 26 member 6

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分子 #2: CHLORIDE ION

分子名称: CHLORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: CL
分子量理論値: 35.453 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
200.0 mMNaClSodium Chloride
10.0 mMC8H18N2O4SHEPES
0.172 mMC56H92O25GDN
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE
詳細Full-lengthed Human SLC26A6 expressed in HEK293S GNTi- cells

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 11962 / 平均電子線量: 67.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1749907
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 93169
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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