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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-17085 | |||||||||
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タイトル | Structure of Human Solute Carrier 26 family member A6 (SLC26A6) anion transporter in an inward-facing state | |||||||||
マップデータ | Final cryo-EM density map of human SLC26A6 | |||||||||
試料 |
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キーワード | Homodimer / Transporter / Exchanger / Bicarbonate / Chloride / Oxalate MEMBRANE PROTEIN / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 sulfate:bicarbonate antiporter activity / formate transport / mannitol transmembrane transport / oxalate transport / formate transmembrane transporter activity / Multifunctional anion exchangers / oxalic acid secretion / sulfate transport / protein kinase C signaling / transepithelial chloride transport ...sulfate:bicarbonate antiporter activity / formate transport / mannitol transmembrane transport / oxalate transport / formate transmembrane transporter activity / Multifunctional anion exchangers / oxalic acid secretion / sulfate transport / protein kinase C signaling / transepithelial chloride transport / epithelial fluid transport / sulfate transmembrane transporter activity / secondary active sulfate transmembrane transporter activity / oxalate transmembrane transporter activity / intracellular pH elevation / cellular response to fructose stimulus / chloride:bicarbonate antiporter activity / transepithelial transport / solute:inorganic anion antiporter activity / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / vesicle membrane / intestinal absorption / chloride transport / chloride transmembrane transporter activity / sperm capacitation / chloride channel activity / efflux transmembrane transporter activity / chloride channel complex / estrous cycle / monoatomic ion transport / cellular response to cAMP / sperm midpiece / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / establishment of localization in cell / angiotensin-activated signaling pathway / PDZ domain binding / regulation of intracellular pH / brush border membrane / cytoplasmic vesicle membrane / cellular response to type II interferon / basolateral plasma membrane / transferase activity / vesicle / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.28 Å | |||||||||
データ登録者 | Tippett DN / Breen C / Butler SJ / Sawicka M / Dutzler R | |||||||||
資金援助 | スイス, 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2023 タイトル: Structural and functional properties of the transporter SLC26A6 reveal mechanism of coupled anion exchange. 著者: David N Tippett / Colum Breen / Stephen J Butler / Marta Sawicka / Raimund Dutzler / 要旨: Members of the SLC26 family constitute a conserved class of anion transport proteins, which encompasses uncoupled transporters with channel-like properties, coupled exchangers and motor proteins. ...Members of the SLC26 family constitute a conserved class of anion transport proteins, which encompasses uncoupled transporters with channel-like properties, coupled exchangers and motor proteins. Among the 10 functional paralogs in humans, several participate in the secretion of bicarbonate in exchange with chloride and thus play an important role in maintaining pH homeostasis. Previously, we have elucidated the structure of murine SLC26A9 and defined its function as an uncoupled chloride transporter (Walter et al., 2019). Here we have determined the structure of the closely related human transporter SLC26A6 and characterized it as a coupled exchanger of chloride with bicarbonate and presumably also oxalate. The structure defines an inward-facing conformation of the protein that generally resembles known structures of SLC26A9. The altered anion selectivity between both paralogs is a consequence of a remodeled ion binding site located in the center of a mobile unit of the membrane-inserted domain, which also accounts for differences in the coupling mechanism. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_17085.map.gz | 277.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-17085-v30.xml emd-17085.xml | 16.6 KB 16.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_17085_fsc.xml | 14.3 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_17085.png | 122.3 KB | ||
マスクデータ | emd_17085_msk_1.map | 307.5 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-17085.cif.gz | 6.1 KB | ||
その他 | emd_17085_half_map_1.map.gz emd_17085_half_map_2.map.gz | 284.8 MB 284.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-17085 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-17085 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_17085_validation.pdf.gz | 966.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_17085_full_validation.pdf.gz | 965.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_17085_validation.xml.gz | 23.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_17085_validation.cif.gz | 30.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-17085 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-17085 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8opqMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_17085.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Final cryo-EM density map of human SLC26A6 | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.651 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_17085_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half-map 2 of human SLC26A6
ファイル | emd_17085_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half-map 2 of human SLC26A6 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half-map 1 of human SLC26A6
ファイル | emd_17085_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half-map 1 of human SLC26A6 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Homodimer of the human SLC26A6 anion transporter
全体 | 名称: Homodimer of the human SLC26A6 anion transporter |
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要素 |
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-超分子 #1: Homodimer of the human SLC26A6 anion transporter
超分子 | 名称: Homodimer of the human SLC26A6 anion transporter / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Solute carrier family 26 member 6
分子 | 名称: Solute carrier family 26 member 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 83.812328 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MSGLADASGP RDTQALLSAT QAMDLRRRDY HMERPLLNQE HLEELGRWGS APRTHQWRTW LQCSRARAYA LLLQHLPVLV WLPRYPVRD WLLGDLLSGL SVAIMQLPQG LAYALLAGLP PVFGLYSSFY PVFIYFLFGT SRHISVGTFA VMSVMVGSVT E SLAPQALN ...文字列: MSGLADASGP RDTQALLSAT QAMDLRRRDY HMERPLLNQE HLEELGRWGS APRTHQWRTW LQCSRARAYA LLLQHLPVLV WLPRYPVRD WLLGDLLSGL SVAIMQLPQG LAYALLAGLP PVFGLYSSFY PVFIYFLFGT SRHISVGTFA VMSVMVGSVT E SLAPQALN DSMINETARD AARVQVASTL SVLVGLFQVG LGLIHFGFVV TYLSEPLVRG YTTAAAVQVF VSQLKYVFGL HL SSHSGPL SLIYTVLEVC WKLPQSKVGT VVTAAVAGVV LVVVKLLNDK LQQQLPMPIP GELLTLIGAT GISYGMGLKH RFE VDVVGN IPAGLVPPVA PNTQLFSKLV GSAFTIAVVG FAIAISLGKI FALRHGYRVD SNQELVALGL SNLIGGIFQC FPVS CSMSR SLVQESTGGN SQVAGAISSL FILLIIVKLG ELFHDLPKAV LAAIIIVNLK GMLRQLSDMR SLWKANRADL LIWLV TFTA TILLNLDLGL VVAVIFSLLL VVVRTQMPHY SVLGQVPDTD IYRDVAEYSE AKEVRGVKVF RSSATVYFAN AEFYSD ALK QRCGVDVDFL ISQKKKLLKK QEQLKLKQLQ KEEKLRKQAA SPKGASVSIN VNTSLEDMRS NNVEDCKMMV SSGDKME DA TANGQEDSKA PDGSTLKALG LPQPDFHSLI LDLGALSFVD TVCLKSLKNI FHDFREIEVE VYMAACHSPV VSQLEAGH F FDASITKKHL FASVHDAVTF ALQHPRPVPD SPVSVTRLAL EVLFQ UniProtKB: Solute carrier family 26 member 6 |
-分子 #2: CHLORIDE ION
分子 | 名称: CHLORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: CL |
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分子量 | 理論値: 35.453 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 2 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.4 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE | ||||||||||||
詳細 | Full-lengthed Human SLC26A6 expressed in HEK293S GNTi- cells |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 11962 / 平均電子線量: 67.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 130000 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |