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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-16976 | |||||||||
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タイトル | Human tRNA guanine transglycosylase (TGT) bound to tRNAAsp | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | RNA modification / transglycosylation / nucleid acid-protein complex / tRNA binding / RNA BINDING PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 tRNA-guanine transglycosylase complex / tRNA-guanosine34 queuine transglycosylase / transferase complex / tRNA modification in the nucleus and cytosol / tRNA-guanosine(34) queuine transglycosylase activity / tRNA-guanine transglycosylation / tRNA modification / mitochondrial outer membrane / tRNA binding / protein heterodimerization activity ...tRNA-guanine transglycosylase complex / tRNA-guanosine34 queuine transglycosylase / transferase complex / tRNA modification in the nucleus and cytosol / tRNA-guanosine(34) queuine transglycosylase activity / tRNA-guanine transglycosylation / tRNA modification / mitochondrial outer membrane / tRNA binding / protein heterodimerization activity / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||
データ登録者 | Sievers K / Neumann P / Susac L / Trowitzsch S / Tampe R / Ficner R | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2024 タイトル: Structural and functional insights into tRNA recognition by human tRNA guanine transglycosylase. 著者: Katharina Sievers / Piotr Neumann / Lukas Sušac / Stefano Da Vela / Melissa Graewert / Simon Trowitzsch / Dmitri Svergun / Robert Tampé / Ralf Ficner / 要旨: Eukaryotic tRNA guanine transglycosylase (TGT) is an RNA-modifying enzyme which catalyzes the base exchange of the genetically encoded guanine 34 of tRNAs for queuine, a hypermodified 7-deazaguanine ...Eukaryotic tRNA guanine transglycosylase (TGT) is an RNA-modifying enzyme which catalyzes the base exchange of the genetically encoded guanine 34 of tRNAs for queuine, a hypermodified 7-deazaguanine derivative. Eukaryotic TGT is a heterodimer comprised of a catalytic and a non-catalytic subunit. While binding of the tRNA anticodon loop to the active site is structurally well understood, the contribution of the non-catalytic subunit to tRNA binding remained enigmatic, as no complex structure with a complete tRNA was available. Here, we report a cryo-EM structure of eukaryotic TGT in complex with a complete tRNA, revealing the crucial role of the non-catalytic subunit in tRNA binding. We decipher the functional significance of these additional tRNA-binding sites, analyze solution state conformation, flexibility, and disorder of apo TGT, and examine conformational transitions upon tRNA binding. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_16976.map.gz | 35.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-16976-v30.xml emd-16976.xml | 17.3 KB 17.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_16976_fsc.xml | 9.5 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_16976.png | 100.1 KB | ||
マスクデータ | emd_16976_msk_1.map | 71.8 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-16976.cif.gz | 6.3 KB | ||
その他 | emd_16976_half_map_1.map.gz emd_16976_half_map_2.map.gz | 66.8 MB 66.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-16976 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-16976 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_16976_validation.pdf.gz | 784.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_16976_full_validation.pdf.gz | 784.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_16976_validation.xml.gz | 16.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_16976_validation.cif.gz | 22.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-16976 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-16976 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8omrMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_16976.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 71.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.78 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_16976_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_16976_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_16976_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Ternary complex of human tRNA guanine transglycosylase and tRNAAsp
全体 | 名称: Ternary complex of human tRNA guanine transglycosylase and tRNAAsp |
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要素 |
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-超分子 #1: Ternary complex of human tRNA guanine transglycosylase and tRNAAsp
超分子 | 名称: Ternary complex of human tRNA guanine transglycosylase and tRNAAsp タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Queuine tRNA-ribosyltransferase catalytic subunit 1
分子 | 名称: Queuine tRNA-ribosyltransferase catalytic subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Zn ion and 9DG are ligands / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: tRNA-guanosine34 preQ1 transglycosylase |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 44.25177 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: GPMAGAATQA SLESAPRIMR LVAECSRSRA RAGELWLPHG TVATPVFMPV GTQATMKGIT TEQLDALGCR ICLGNTYHLG LRPGPELIQ KANGLHGFMN WPHNLLTDSG GFQMVSLVSL SEVTEEGVRF RSPYDGNETL LSPEKSVQIQ NALGSDIIMQ L DDVVSSTV ...文字列: GPMAGAATQA SLESAPRIMR LVAECSRSRA RAGELWLPHG TVATPVFMPV GTQATMKGIT TEQLDALGCR ICLGNTYHLG LRPGPELIQ KANGLHGFMN WPHNLLTDSG GFQMVSLVSL SEVTEEGVRF RSPYDGNETL LSPEKSVQIQ NALGSDIIMQ L DDVVSSTV TGPRVEEAMY RSIRWLDRCI AAHQRPDKQN LFAIIQGGLD ADLRATCLEE MTKRDVPGFA IGGLSGGESK SQ FWRMVAL STSRLPKDKP RYLMGVGYAT DLVVCVALGC DMFDCVFPTR TARFGSALVP TGNLQLRKKV FEKDFGPIDP ECT CPTCQK HSRAFLHALL HSDNTAALHH LTVHNIAYQL QLMSAVRTSI VEKRFPDFVR DFMGAMYGDP TLCPTWATDA LASV GITLG UniProtKB: Queuine tRNA-ribosyltransferase catalytic subunit 1 |
-分子 #2: Queuine tRNA-ribosyltransferase accessory subunit 2
分子 | 名称: Queuine tRNA-ribosyltransferase accessory subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: Zn is an ion / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 46.77568 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MKLSLTKVVN GCRLGKIKNL GKTGDHTMDI PGCLLYTKTG SAPHLTHHTL HNIHGVPAMA QLTLSSLAEH HEVLTEYKEG VGKFIGMPE SLLYCSLHDP VSPCPAGYVT NKSVSVWSVA GRVEMTVSKF MAIQKALQPD WFQCLSDGEV SCKEATSIKR V RKSVDRSL ...文字列: MKLSLTKVVN GCRLGKIKNL GKTGDHTMDI PGCLLYTKTG SAPHLTHHTL HNIHGVPAMA QLTLSSLAEH HEVLTEYKEG VGKFIGMPE SLLYCSLHDP VSPCPAGYVT NKSVSVWSVA GRVEMTVSKF MAIQKALQPD WFQCLSDGEV SCKEATSIKR V RKSVDRSL LFLDNCLRLQ EESEVLQKSV IIGVIEGGDV MEERLRSARE TAKRPVGGFL LDGFQGNPTT LEARLRLLSS VT AELPEDK PRLISGVSRP DEVLECIERG VDLFESFFPY QVTERGCALT FSFDYQPNPE ETLLQQNGTQ EEIKCMDQIK KIE TTGCNQ EITSFEINLK EKKYQEDFNP LVRGCSCYCC KNHTRAYIHH LLVTNELLAG VLLMMHNFEH YFGFFHYIRE ALKS DKLAQ LKELIHRQAS UniProtKB: Queuine tRNA-ribosyltransferase accessory subunit 2 |
-分子 #3: tRNAAsp
分子 | 名称: tRNAAsp / タイプ: rna / ID: 3 / コピー数: 1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 24.148312 KDa |
配列 | 文字列: AGGUCGUUAG UAUAGUGGUG AGUAUCCCCG CCUGUCACGC GGGAGACCGG GGUUCGAUUC CCCGACGGCC UGCCA |
-分子 #4: ZINC ION
分子 | 名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ZN |
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分子量 | 理論値: 65.409 Da |
-分子 #5: 9-DEAZAGUANINE
分子 | 名称: 9-DEAZAGUANINE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: 9DG |
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分子量 | 理論値: 150.138 Da |
Chemical component information | ChemComp-9DG: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS GLACIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: OTHER / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 平均露光時間: 44.46 sec. / 平均電子線量: 62.1 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |