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- EMDB-16879: Cryo-EM structure of the electron bifurcating transhydrogenase St... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16879
タイトルCryo-EM structure of the electron bifurcating transhydrogenase StnABC complex from Sporomusa Ovata (state 1)
マップデータCryo-EM structure of the electron bifurcating trans-hydrogenase StnABC complex from Sporomusa Ovata in the apo state
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of the electron bifurcating trans-hydrogenase StnABC complex from Sporomusa Ovata in the oxidised state
    • タンパク質・ペプチド: NAD-dependent formate dehydrogenase gamma subunit
    • タンパク質・ペプチド: NAD-reducing hydrogenase subunit HoxF
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase-O, major subunit
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
キーワードflavin based Electron-bifurcation / transhydrogenases / anaerobic metabolism / ELECTRON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrogen dehydrogenase / hydrogen dehydrogenase activity / formate dehydrogenase / iron-sulfur cluster binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / DNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. ...NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / FAD/NAD(P)-binding domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Formate dehydrogenase-O, major subunit / NAD-reducing hydrogenase subunit HoxF / NAD-dependent formate dehydrogenase gamma subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Sporomusa ovata DSM 2662 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Kumar A / Kremp F / Mueller V / Schuller JM
資金援助European Union, ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)101075992European Union
German Research Foundation (DFG)SCHU 3364/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Molecular architecture and electron transfer pathway of the Stn family transhydrogenase.
著者: Anuj Kumar / Florian Kremp / Jennifer Roth / Sven A Freibert / Volker Müller / Jan M Schuller /
要旨: The challenge of endergonic reduction of NADP using NADH is overcome by ferredoxin-dependent transhydrogenases that employ electron bifurcation for electron carrier adjustments in the ancient Wood- ...The challenge of endergonic reduction of NADP using NADH is overcome by ferredoxin-dependent transhydrogenases that employ electron bifurcation for electron carrier adjustments in the ancient Wood-Ljungdahl pathway. Recently, an electron-bifurcating transhydrogenase with subunit compositions distinct from the well-characterized Nfn-type transhydrogenase was described: the Stn complex. Here, we present the single-particle cryo-EM structure of the Stn family transhydrogenase from the acetogenic bacterium Sporomusa ovata and functionally dissect its electron transfer pathway. Stn forms a tetramer consisting of functional heterotrimeric StnABC complexes. Our findings demonstrate that the StnAB subunits assume the structural and functional role of a bifurcating module, homologous to the HydBC core of the electron-bifurcating HydABC complex. Moreover, StnC contains a NuoG-like domain and a GltD-like NADPH binding domain that resembles the NfnB subunit of the NfnAB complex. However, in contrast to NfnB, StnC lost the ability to bifurcate electrons. Structural comparison allows us to describe how the same fold on one hand evolved bifurcation activity on its own while on the other hand combined with an associated bifurcating module, exemplifying modular evolution in anaerobic metabolism to produce activities critical for survival at the thermodynamic limit of life.
履歴
登録2023年3月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年9月13日-
マップ公開2023年9月13日-
更新2023年9月20日-
現状2023年9月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16879.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16879.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of the electron bifurcating trans-hydrogenase StnABC complex from Sporomusa Ovata in the apo state
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.438
最小 - 最大-2.6217694 - 7.172264
平均 (標準偏差)0.0065719564 (±0.16397175)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 327.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_16879_half_map_1.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_16879_half_map_2.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of the electron bifurcating trans-hydrogenase S...

全体名称: Cryo-EM structure of the electron bifurcating trans-hydrogenase StnABC complex from Sporomusa Ovata in the oxidised state
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of the electron bifurcating trans-hydrogenase StnABC complex from Sporomusa Ovata in the oxidised state
    • タンパク質・ペプチド: NAD-dependent formate dehydrogenase gamma subunit
    • タンパク質・ペプチド: NAD-reducing hydrogenase subunit HoxF
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase-O, major subunit
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

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超分子 #1: Cryo-EM structure of the electron bifurcating trans-hydrogenase S...

超分子名称: Cryo-EM structure of the electron bifurcating trans-hydrogenase StnABC complex from Sporomusa Ovata in the oxidised state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Sporomusa ovata DSM 2662 (バクテリア)
分子量理論値: 850 KDa

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分子 #1: NAD-dependent formate dehydrogenase gamma subunit

分子名称: NAD-dependent formate dehydrogenase gamma subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sporomusa ovata DSM 2662 (バクテリア)
分子量理論値: 18.973877 KDa
配列文字列:
MCNSCEKELE TKFPADKIDL TLLEPVFKEY AGKAGSIIGI LQKTQEIYGY LPLAALQAIA DNTDNKRAKI YGIATFYSQF RLNPVGKYV ILQCQGTACH VLGSKAIGSA ICDELGITPG QTTADGLFTL EDVACLGCCS LAPVIMINGE AYGKLTPTSV R KILQDIAE AEKGGVVSEG

UniProtKB: NAD-dependent formate dehydrogenase gamma subunit

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分子 #2: NAD-reducing hydrogenase subunit HoxF

分子名称: NAD-reducing hydrogenase subunit HoxF / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sporomusa ovata DSM 2662 (バクテリア)
分子量理論値: 63.569254 KDa
配列文字列: MKVRVGLGSC GIAAGGRKVM DRLAQEIKNH GKEIELLPTG CIGMCFYEPI VDVFDGDKVY SYANVTADMA TEIFNSHIIG GQPLTQYIV STTEKPYTIL AKQVRIALRN CGVIDPENVD EYKANDGYKA LSKALKEMTP EEVIEEIKVA GLRGRGGAGF P TWFKWNAA ...文字列:
MKVRVGLGSC GIAAGGRKVM DRLAQEIKNH GKEIELLPTG CIGMCFYEPI VDVFDGDKVY SYANVTADMA TEIFNSHIIG GQPLTQYIV STTEKPYTIL AKQVRIALRN CGVIDPENVD EYKANDGYKA LSKALKEMTP EEVIEEIKVA GLRGRGGAGF P TWFKWNAA RQSKGEIKYV VCNADEGDPG AFMDRSVLEG DPHALLEGMA ICGYAIGANE GHIYCRAEYP LAIKRLEIAI AD AKQRNLL GKNIMGTNFS FDMKIKKGAG AFVCGEETAL IASLEGERGM PRLKPPFPAQ SGFWGKPTNI NNVETFANVP WIM YNGGSA YAAYGTEKSK GTKVFALAGK IKNGGLVEVP MGMSLREVIY DIGGGILNDR EFKAVQMGGP SGGCIPKQLL DTPV DYDSI NKTGAIMGSG GMIVMDETTC MVDMARFFLD FTVKESCGKC IYCRIGTKRM LEILERITTG EGREGDIEEL EELSI SIKD GSLCGLGQTA PNPVLTTIRY FRDEYEAHIR DKKCPAKSCK PLLTYTINQD NCKGCTLCAQ KCPVQAITGE KKKPHV IDQ ALCTKCGNCA SVCRLDAVCI E

UniProtKB: NAD-reducing hydrogenase subunit HoxF

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分子 #3: Formate dehydrogenase-O, major subunit

分子名称: Formate dehydrogenase-O, major subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sporomusa ovata DSM 2662 (バクテリア)
分子量理論値: 126.488734 KDa
配列文字列: MSKISINING RELVVSAGQT ILQAAAEHGI EIPHLCHDER IQPYGACGLC VVEVEGSPKL VRSCATSVQN GQVIRTDTSR TVVARKTAL QLLASDHRGD CRPPCMLACP AQTDCQGYVG LIANGQYEEA LKLIKDKMPI PASIGKICPH PCETACRREL V EEPISIAQ ...文字列:
MSKISINING RELVVSAGQT ILQAAAEHGI EIPHLCHDER IQPYGACGLC VVEVEGSPKL VRSCATSVQN GQVIRTDTSR TVVARKTAL QLLASDHRGD CRPPCMLACP AQTDCQGYVG LIANGQYEEA LKLIKDKMPI PASIGKICPH PCETACRREL V EEPISIAQ LKSFVAEVDL NGNQYQPPMK PATGKKVAVV GAGPAGLTAA YFLARDGHKV VIYEAMPHPG GMLRYGIPQY RL DKALLDA EVALMTKMGI EIIYNTKIGD DVSLDYLHDN YDAVFLGIGS WQSQGLRCKG EDMEGVLGGI DFLREVTMNS NIT LGGKVL VVGGGNTAMD VARTSKRLGA EEVTIIYRRT IDEMPAEKIE IHEAQEEGVK FQLLVAPVEV LGENGHAKAL KCEI MRLGE PDASGRRKPE PTGETVVYEA DRIIAAIGQK TVIGNIKDIA TDKSGNIIVN GGAFTTNRDK VFAGGDAVTG PKIAI DAIA QGKNAAQVID SYLNGCLVPH ADSQYFTQKD ITAADLADRA KAPRVSLTVE DAEVRNKSFM QVAKTFTEEE ALRESK RCL ECGCRDYFEC QLIKYIQDYD VSTEKDSQVE CHKTTEFDNH PFIERNPDKC VLCGLCVRVC DEVVGATAIG LVGRGFD SV IMPEFKLPLS ETACISCGQC VDVCPTGACM EKQVSYKQIP ANMDSMASVC GYCGVGCNVN IEYKGDVVFR VTPDRVND D GWLCQRGKFG LGHANDKARL TAPVIKRNGQ FVKVDWNEAN LEVVKRLQAV VAAYGKDSIG VVVSPRLTNE ELFLAGKLA DAVNTTIKTS YSVDGGSGLG SVLGYDASTN SFAELDNSDF VLTLGKVKEN HPVLDFKIRL SGVCSVAWPQ SLANTADMKV FLKALLNLG VDENKVAEKT EGFAELKASL ADVKVSEEIQ ALAQKYAKAA KPLIVIDEDT VSAEAVKLMA YAAVITGKIG A AYRGIILV RTKNNTQGAV DMGFVMPVSA VAQGIESGKI KALVVIGEDP AAYPQESALL QKLSFLVVYD MFMTKTATAA DM VVPLVSS AEVNGTYTRS DRRIQAVRAA IQPKTGKATL QILIETLKSL GIKYDTIADV RAAIASEVSN YAGMDAADFG TTV YWPNNK NVLYTDGFAT EGQKAILAAV GDVPVFVEKK KYDSVEMNFV NGRQSL

UniProtKB: Formate dehydrogenase-O, major subunit

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分子 #4: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 12 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #6: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 36 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

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分子 #7: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 4 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 116573
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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