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- EMDB-16758: PHT1 in the outward facing conformation, bound to Sb27 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16758
タイトルPHT1 in the outward facing conformation, bound to Sb27
マップデータMap sharpened in cryoSPARC. Used for final model refinement.
試料
  • 複合体: PHT1-Sb27
    • 複合体: Solute carrier family 15 member 4
      • タンパク質・ペプチド: Solute carrier family 15 member 4
    • 複合体: Sybody 27
      • タンパク質・ペプチド: Sybody 27
キーワードPHT1 / Peptide transporter / Histidine transporter / Sybody 27 / SLE / SLC15A4 / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性:
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト) / Escherichia coli (大腸菌) / Gallus gallus (ニワトリ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Custodio T / Killer M / Loew C
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Molecular basis of TASL recruitment by the peptide/histidine transporter 1, PHT1.
著者: Tânia F Custódio / Maxime Killer / Dingquan Yu / Virginia Puente / Daniel P Teufel / Alexander Pautsch / Gisela Schnapp / Marc Grundl / Jan Kosinski / Christian Löw /
要旨: PHT1 is a histidine /oligopeptide transporter with an essential role in Toll-like receptor innate immune responses. It can act as a receptor by recruiting the adaptor protein TASL which leads to type ...PHT1 is a histidine /oligopeptide transporter with an essential role in Toll-like receptor innate immune responses. It can act as a receptor by recruiting the adaptor protein TASL which leads to type I interferon production via IRF5. Persistent stimulation of this signalling pathway is known to be involved in the pathogenesis of systemic lupus erythematosus (SLE). Understanding how PHT1 recruits TASL at the molecular level, is therefore clinically important for the development of therapeutics against SLE and other autoimmune diseases. Here we present the Cryo-EM structure of PHT1 stabilized in the outward-open conformation. By combining biochemical and structural modeling techniques we propose a model of the PHT1-TASL complex, in which the first 16 N-terminal TASL residues fold into a helical structure that bind in the central cavity of the inward-open conformation of PHT1. This work provides critical insights into the molecular basis of PHT1/TASL mediated type I interferon production.
履歴
登録2023年2月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年9月27日-
マップ公開2023年9月27日-
更新2024年2月28日-
現状2024年2月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16758.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16758.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map sharpened in cryoSPARC. Used for final model refinement.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.13
最小 - 最大-0.86931455 - 1.2928109
平均 (標準偏差)0.0010519194 (±0.027611876)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 217.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_16758_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Map post processed with DeepEMhancer. Tight Target model....

ファイルemd_16758_additional_1.map
注釈Map post processed with DeepEMhancer. Tight Target model. Used for display and initial docking of sybody 27 only.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unsharpened full map. Final Non Uniform Refinement in cryoSPARC.

ファイルemd_16758_additional_2.map
注釈Unsharpened full map. Final Non Uniform Refinement in cryoSPARC.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_16758_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_16758_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PHT1-Sb27

全体名称: PHT1-Sb27
要素
  • 複合体: PHT1-Sb27
    • 複合体: Solute carrier family 15 member 4
      • タンパク質・ペプチド: Solute carrier family 15 member 4
    • 複合体: Sybody 27
      • タンパク質・ペプチド: Sybody 27

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超分子 #1: PHT1-Sb27

超分子名称: PHT1-Sb27 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: Solute carrier family 15 member 4

超分子名称: Solute carrier family 15 member 4 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Sybody 27

超分子名称: Sybody 27 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Solute carrier family 15 member 4

分子名称: Solute carrier family 15 member 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 63.566996 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens subsp. 'Denisova' (ヒト)
配列文字列: MEEAEQSERS PLLGSGERGR AAIGAFHGRR LACAAVLLAE LLERVAFYGI TSNLVLFLNG PPYDWEGAQA SQALLLFMGI TYLVSPFGG WLADALLGKF GTILLSMALY LLGMLAFPVI AAPHTRQGLC GDIPLYPVEN CSSPATNATL APCSQVGTTR Y CAAATFVG ...文字列:
MEEAEQSERS PLLGSGERGR AAIGAFHGRR LACAAVLLAE LLERVAFYGI TSNLVLFLNG PPYDWEGAQA SQALLLFMGI TYLVSPFGG WLADALLGKF GTILLSMALY LLGMLAFPVI AAPHTRQGLC GDIPLYPVEN CSSPATNATL APCSQVGTTR Y CAAATFVG LVLVGLGVGS VKANITPFGA DQVKDRGPEA TRRFFNWFYW SINLGAILSL GGIAYIQQNV SFVIGYSIPA IC IGISFMV FLCGQSFFIT KPPDGSAFTD MFKILAYSCC SRKRHMEHST NSEGQGVLQQ PRKQSLFEMA KLSRGGPFRE DKV EDVKAL VKIIPVFLAL IPYWTVYFQM QTTYVLQSLH LKIPEIANDT NSVHTFPAAW LTMFDAVLIL ILIPLKDKLV DPVL KRNGL LPSSLKRIAV GMFFVMCSAF AAGILESNRL KIVKVKTINQ TIGNVTYHAA DMPIWWQIPQ YVLIGFSEIF ASIAG LEFA YSAAPKSMQS AIMGLFFFFS GIGSFVGSGL LALVSIKEIG WMSNHTDFGN INGCQLNYYF FLLAAIQGAT LLLFLI VSV KYDHQKSKMN DVAANGRI

UniProtKB: UNIPROTKB: F1NG54

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分子 #2: Sybody 27

分子名称: Sybody 27 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 13.504001 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
QVQLVESGGG SVQAGGSLRL SCAASGDIET IWYLGWFRQA PGKEREGVAA LSTVTGSTYY ADSVKGRFTV SLDNAKNTVY LQMNSLKPE DTALYYCAAA YTGWMAPLWQ WVYSYWGQGT QVTVS

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 75.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1328233
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-8cni:
PHT1 in the outward facing conformation, bound to Sb27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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