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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-16606 | |||||||||
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タイトル | Rnase R bound to a 30S degradation intermediate (State I - head-turning) | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | SSU / 30S / RNase R / ribosomal degradation / turnover / RIBOSOME | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex ...ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / response to antibiotic / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.15 Å | |||||||||
データ登録者 | Paternoga H / Dimitrova-Paternoga L / Wilson DN | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2024 タイトル: Structural basis of ribosomal 30S subunit degradation by RNase R. 著者: Lyudmila Dimitrova-Paternoga / Sergo Kasvandik / Bertrand Beckert / Sander Granneman / Tanel Tenson / Daniel N Wilson / Helge Paternoga / 要旨: Protein synthesis is a major energy-consuming process of the cell that requires the controlled production and turnover of ribosomes. Although the past few years have seen major advances in our ...Protein synthesis is a major energy-consuming process of the cell that requires the controlled production and turnover of ribosomes. Although the past few years have seen major advances in our understanding of ribosome biogenesis, structural insight into the degradation of ribosomes has been lacking. Here we present native structures of two distinct small ribosomal 30S subunit degradation intermediates associated with the 3' to 5' exonuclease ribonuclease R (RNase R). The structures reveal that RNase R binds at first to the 30S platform to facilitate the degradation of the functionally important anti-Shine-Dalgarno sequence and the decoding-site helix 44. RNase R then encounters a roadblock when it reaches the neck region of the 30S subunit, and this is overcome by a major structural rearrangement of the 30S head, involving the loss of ribosomal proteins. RNase R parallels this movement and relocates to the decoding site by using its N-terminal helix-turn-helix domain as an anchor. In vitro degradation assays suggest that head rearrangement poses a major kinetic barrier for RNase R, but also indicate that the enzyme alone is sufficient for complete degradation of 30S subunits. Collectively, our results provide a mechanistic basis for the degradation of 30S mediated by RNase R, and reveal that RNase R targets orphaned 30S subunits using a dynamic mechanism involving an anchored switching of binding sites. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_16606.map.gz | 24.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-16606-v30.xml emd-16606.xml | 39.2 KB 39.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_16606.png | 88.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-16606.cif.gz | 8.8 KB | ||
その他 | emd_16606_additional_1.map.gz emd_16606_half_map_1.map.gz emd_16606_half_map_2.map.gz | 171.5 MB 171.1 MB 171.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-16606 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-16606 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_16606_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_16606_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_16606_validation.xml.gz | 15.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_16606_validation.cif.gz | 18.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-16606 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-16606 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_16606.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.8 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: #1
ファイル | emd_16606_additional_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_16606_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_16606_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : 30S ribosomal subunit in complex with 3' exonuclease RNase R
+超分子 #1: 30S ribosomal subunit in complex with 3' exonuclease RNase R
+分子 #1: 16S rRNA
+分子 #2: RNA Substrate
+分子 #3: RNase R
+分子 #4: 30S ribosomal protein S2
+分子 #5: 30S ribosomal protein S4
+分子 #6: 30S ribosomal protein S5
+分子 #7: 30S ribosomal protein S8
+分子 #8: 30S ribosomal protein S12
+分子 #9: 30S ribosomal protein S15
+分子 #10: 30S ribosomal protein S16
+分子 #11: 30S ribosomal protein S17
+分子 #12: 30S ribosomal protein S20
+分子 #13: 30S ribosomal protein S6
+分子 #14: 30S ribosomal protein S18
+分子 #15: 30S ribosomal protein S11
+分子 #16: 30S ribosomal protein S3
+分子 #17: 30S ribosomal protein S7
+分子 #18: 30S ribosomal protein S9
+分子 #19: 30S ribosomal protein S10
+分子 #20: 30S ribosomal protein S13
+分子 #21: 30S ribosomal protein S14
+分子 #22: 30S ribosomal protein S19
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 0.9 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.4 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |