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万見
- EMDB-16544: Structure of human mitochondrial RNase Z in complex with mitochon... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16544
タイトルStructure of human mitochondrial RNase Z in complex with mitochondrial pre-tRNA-His(0,Ser)
マップデータ
試料
  • 複合体: Human mitochondrial RNase P in complex with mitochondrial pre-tRNA-His(0,Ser)
    • タンパク質・ペプチド: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2
    • タンパク質・ペプチド: tRNA methyltransferase 10 homolog C
    • RNA: Mitochondrial Precursor tRNA-His(0,Ser)
  • タンパク質・ペプチド: Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
キーワードRNA maturation / RNA modification / mitochondrial tRNA / RNA methyltransferase / MRPP1 / MRPP2 / MRPP3 / RNA binding protein / m6A / RNA binding / RNA recognition
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNase Z / mitochondrial tRNA processing / tRNA-specific ribonuclease activity / mitochondrial RNA 5'-end processing / brexanolone metabolic process / isoursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / ursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase activity / mitochondrial tRNA methylation ...tRNase Z / mitochondrial tRNA processing / tRNA-specific ribonuclease activity / mitochondrial RNA 5'-end processing / brexanolone metabolic process / isoursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / ursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase activity / mitochondrial tRNA methylation / rRNA processing in the mitochondrion / tRNA (adenine9-N1)-methyltransferase / tRNA (adenine(9)-N1)-methyltransferase activity / tRNA processing in the mitochondrion / tRNA (guanine9-N1)-methyltransferase / mitochondrial ribonuclease P complex / tRNA (guanosine(9)-N1)-methyltransferase activity / mitochondrial tRNA 5'-end processing / chenodeoxycholate 7-alpha-dehydrogenase (NAD+) activity / mitochondrial tRNA 3'-end processing / tRNA modification in the mitochondrion / 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) activity / 7alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / cholate 7-alpha-dehydrogenase activity / C21-steroid hormone metabolic process / 3'-tRNA processing endoribonuclease activity / testosterone dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tRNA methyltransferase complex / tRNA 3'-end processing / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / isoleucine catabolic process / 3alpha(17beta)-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) / tRNA-derived small RNA (tsRNA or tRNA-related fragment, tRF) biogenesis / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / tRNA decay / 3alpha(or 20beta)-hydroxysteroid dehydrogenase / androstan-3-alpha,17-beta-diol dehydrogenase activity / bile acid biosynthetic process / testosterone dehydrogenase (NAD+) activity / Branched-chain amino acid catabolism / 17beta-estradiol 17-dehydrogenase / estradiol 17-beta-dehydrogenase [NAD(P)+] activity / positive regulation of mitochondrial translation / tRNA processing in the nucleus / estrogen metabolic process / fatty acid beta-oxidation / mitochondrial nucleoid / androgen metabolic process / Mitochondrial protein degradation / RNA endonuclease activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / mitochondrion organization / fatty acid metabolic process / lipid metabolic process / mRNA processing / protein homotetramerization / tRNA binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
tRNase Z endonuclease / : / tRNase Z endonuclease / tRNA methyltransferase 10 homologue C / tRNA (guanine-N1-)-methyltransferase, eukaryotic / tRNA methyltransferase TRM10-type domain / tRNA methyltransferase TRM10-type domain superfamily / SAM-dependent methyltransferase TRM10-type domain profile. / Beta-lactamase superfamily domain / tRNA methyltransferase TRMD/TRM10-type domain ...tRNase Z endonuclease / : / tRNase Z endonuclease / tRNA methyltransferase 10 homologue C / tRNA (guanine-N1-)-methyltransferase, eukaryotic / tRNA methyltransferase TRM10-type domain / tRNA methyltransferase TRM10-type domain superfamily / SAM-dependent methyltransferase TRM10-type domain profile. / Beta-lactamase superfamily domain / tRNA methyltransferase TRMD/TRM10-type domain / tRNA (Guanine-1)-methyltransferase / short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Metallo-beta-lactamase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA methyltransferase 10 homolog C / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2 / Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者MEYNIER V / HARDWICK S / CATALA M / ROSKE J / OERUM S / CHIRGADZE D / BARRAUD P / YU W / LUISI B / TISNE C
資金援助 フランス, 1件
OrganizationGrant number国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-19-CE07-0028 フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural basis for human mitochondrial tRNA maturation.
著者: Vincent Meynier / Steven W Hardwick / Marjorie Catala / Johann J Roske / Stephanie Oerum / Dimitri Y Chirgadze / Pierre Barraud / Wyatt W Yue / Ben F Luisi / Carine Tisné /
要旨: The human mitochondrial genome is transcribed into two RNAs, containing mRNAs, rRNAs and tRNAs, all dedicated to produce essential proteins of the respiratory chain. The precise excision of tRNAs by ...The human mitochondrial genome is transcribed into two RNAs, containing mRNAs, rRNAs and tRNAs, all dedicated to produce essential proteins of the respiratory chain. The precise excision of tRNAs by the mitochondrial endoribonucleases (mt-RNase), P and Z, releases all RNA species from the two RNA transcripts. The tRNAs then undergo 3'-CCA addition. In metazoan mitochondria, RNase P is a multi-enzyme assembly that comprises the endoribonuclease PRORP and a tRNA methyltransferase subcomplex. The requirement for this tRNA methyltransferase subcomplex for mt-RNase P cleavage activity, as well as the mechanisms of pre-tRNA 3'-cleavage and 3'-CCA addition, are still poorly understood. Here, we report cryo-EM structures that visualise four steps of mitochondrial tRNA maturation: 5' and 3' tRNA-end processing, methylation and 3'-CCA addition, and explain the defined sequential order of the tRNA processing steps. The methyltransferase subcomplex recognises the pre-tRNA in a distinct mode that can support tRNA-end processing and 3'-CCA addition, likely resulting from an evolutionary adaptation of mitochondrial tRNA maturation complexes to the structurally-fragile mitochondrial tRNAs. This subcomplex can also ensure a tRNA-folding quality-control checkpoint before the sequential docking of the maturation enzymes. Altogether, our study provides detailed molecular insight into RNA-transcript processing and tRNA maturation in human mitochondria.
履歴
登録2023年1月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月12日-
マップ公開2024年6月12日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16544.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16544.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.65 Å/pix.
x 480 pix.
= 312.96 Å		0.65 Å/pix.
x 480 pix.
= 312.96 Å		0.65 Å/pix.
x 480 pix.
= 312.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.652 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.0
最小 - 最大-22.209468999999999 - 36.491726
平均 (標準偏差)-0.0028050686 (±1.1342918)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 312.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human mitochondrial RNase P in complex with mitochondrial pre-tRN...

全体名称: Human mitochondrial RNase P in complex with mitochondrial pre-tRNA-His(0,Ser)
要素
  • 複合体: Human mitochondrial RNase P in complex with mitochondrial pre-tRNA-His(0,Ser)
    • タンパク質・ペプチド: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2
    • タンパク質・ペプチド: tRNA methyltransferase 10 homolog C
    • RNA: Mitochondrial Precursor tRNA-His(0,Ser)
  • タンパク質・ペプチド: Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

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超分子 #1: Human mitochondrial RNase P in complex with mitochondrial pre-tRN...

超分子名称: Human mitochondrial RNase P in complex with mitochondrial pre-tRNA-His(0,Ser)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1, #3-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 300 KDa

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分子 #1: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2

分子名称: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.947021 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAAACRSVKG LVAVITGGAS GLGLATAERL VGQGASAVLL DLPNSGGEAQ AKKLGNNCVF APADVTSEKD VQTALALAKG KFGRVDVAV NCAGIAVASK TYNLKKGQTH TLEDFQRVLD VNLMGTFNVI RLVAGEMGQN EPDQGGQRGV IINTASVAAF E GQVGQAAY ...文字列:
MAAACRSVKG LVAVITGGAS GLGLATAERL VGQGASAVLL DLPNSGGEAQ AKKLGNNCVF APADVTSEKD VQTALALAKG KFGRVDVAV NCAGIAVASK TYNLKKGQTH TLEDFQRVLD VNLMGTFNVI RLVAGEMGQN EPDQGGQRGV IINTASVAAF E GQVGQAAY SASKGGIVGM TLPIARDLAP IGIRVMTIAP GLFGTPLLTS LPEKVCNFLA SQVPFPSRLG DPAEYAHLVQ AI IENPFLN GEVIRLDGAI RMQP

UniProtKB: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2

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分子 #2: Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2

分子名称: Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: tRNase Z
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 92.281047 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MWALCSLLRS AAGRTMSQGR TISQAPARRE RPRKDPLRHL RTREKRGPSG CSGGPNTVYL QVVAAGSRDS GAALYVFSEF NRYLFNCGE GVQRLMQEHK LKVARLDNIF LTRMHWSNVG GLSGMILTLK ETGLPKCVLS GPPQLEKYLE AIKIFSGPLK G IELAVRPH ...文字列:
MWALCSLLRS AAGRTMSQGR TISQAPARRE RPRKDPLRHL RTREKRGPSG CSGGPNTVYL QVVAAGSRDS GAALYVFSEF NRYLFNCGE GVQRLMQEHK LKVARLDNIF LTRMHWSNVG GLSGMILTLK ETGLPKCVLS GPPQLEKYLE AIKIFSGPLK G IELAVRPH SAPEYEDETM TVYQIPIHSE QRRGKHQPWQ SPERPLSRLS PERSSDSESN ENEPHLPHGV SQRRGVRDSS LV VAFICKL HLKRGNFLVL KAKEMGLPVG TAAIAPIIAA VKDGKSITHE GREILAEELC TPPDPGAAFV VVECPDESFI QPI CENATF QRYQGKADAP VALVVHMAPA SVLVDSRYQQ WMERFGPDTQ HLVLNENCAS VHNLRSHKIQ TQLNLIHPDI FPLL TSFRC KKEGPTLSVP MVQGECLLKY QLRPRREWQR DAIITCNPEE FIVEALQLPN FQQSVQEYRR SAQDGPAPAE KRSQY PEII FLGTGSAIPM KIRNVSATLV NISPDTSLLL DCGEGTFGQL CRHYGDQVDR VLGTLAAVFV SHLAADHHTG LPSILL QRE RALASLGKPL HPLLVVAPNQ LKAWLQQYHN QCQEVLHHIS MIPAKCLQEG AEISSPAVER LISSLLRTCD LEEFQTC LV RHCKHAFGCA LVHTSGWKVV YSGDTMPCEA LVRMGKDATL LIHEATLEDG LEEEAVEKTH STTSQAISVG MRMNAEFI M LNHFSQRYAK VPLFSPNFSE KVGVAFDHMK VCFGDFPTMP KLIPPLKALF AGDIEEMEER REKRELRQVR AALLSRELA GGLEDGEPQQ KRAHTEEPQA KKVRAQ

UniProtKB: Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2

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分子 #3: tRNA methyltransferase 10 homolog C

分子名称: tRNA methyltransferase 10 homolog C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 48.007793 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MHHHHHHSSG VDLGTENLYF QSMSSKIPAV TYPKNESTPP SEELELDKWK TTMKSSVQEE CVSTISSSKD EDPLAATREF IEMWRLLGR EVPEHITEEE LKTLMECVSN TAKKKYLKYL YTKEKVKKAR QIKKEMKAAA REEAKNIKLL ETTEEDKQKN F LFLRLWDR ...文字列:
MHHHHHHSSG VDLGTENLYF QSMSSKIPAV TYPKNESTPP SEELELDKWK TTMKSSVQEE CVSTISSSKD EDPLAATREF IEMWRLLGR EVPEHITEEE LKTLMECVSN TAKKKYLKYL YTKEKVKKAR QIKKEMKAAA REEAKNIKLL ETTEEDKQKN F LFLRLWDR NMDIAMGWKG AQAMQFGQPL VFDMAYENYM KRKELQNTVS QLLESEGWNR RNVDPFHIYF CNLKIDGALH RE LVKRYQE KWDKLLLTST EKSHVDLFPK DSIIYLTADS PNVMTTFRHD KVYVIGSFVD KSMQPGTSLA KAKRLNLATE CLP LDKYLQ WEIGNKNLTL DQMIRILLCL KNNGNWQEAL QFVPKRKHTG FLEISQHSQE FINRLKKAKT AENLYFQSHH HHHH DYKDD DDK

UniProtKB: tRNA methyltransferase 10 homolog C

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分子 #4: Mitochondrial Precursor tRNA-His(0,Ser)

分子名称: Mitochondrial Precursor tRNA-His(0,Ser) / タイプ: rna / ID: 4 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.867301 KDa
配列文字列:
GUAAAUAUAG UUUAACCAAA ACAUCAGAUU GUGAAUCUGA CAACAGAGGC UUACGACCCC UUAUUUACCG AGAAAGCUCA CAAGAACUG CUAACUCAUG CCCCCAUGUC UAACAACAUG GCUUUCUCA

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分子 #5: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE

分子名称: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: NAD
分子量理論値: 663.425 Da
Chemical component information

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM

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分子 #6: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #7: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

分子名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: SAH
分子量理論値: 384.411 Da
Chemical component information

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC4H11NO32-Amino-2-hydroxymethyl-propane-1,3-diol
100.0 mMNaClSodium chloride
1.0 mMC9H15O6PTCEP
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 3 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細This sample was monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 48.9 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 130000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7onu

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.79 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 74166
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
当てはまり具合の基準: Cross-correllation coefficient
得られたモデル

PDB-8cbl:
Structure of human mitochondrial RNase Z in complex with mitochondrial pre-tRNA-His(0,Ser)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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