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万見
- EMDB-16378: Structure of IgE bound to the ectodomain of FceRIa -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16378
タイトルStructure of IgE bound to the ectodomain of FceRIa
マップデータconsensus map
試料
  • 複合体: IgE-FceRIa complex
    • タンパク質・ペプチド: Immunoglobulin heavy constant epsilon
    • タンパク質・ペプチド: Immunoglobulin kappa constant
    • タンパク質・ペプチド: High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit alpha
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードadaptive immune system / IgE / Fc receptor / allergy / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


high-affinity IgE receptor activity / adaptive immune memory response / primary adaptive immune response / IgE B cell receptor complex / B cell antigen processing and presentation / type I hypersensitivity / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / IgD immunoglobulin complex / eosinophil degranulation / IgA immunoglobulin complex ...high-affinity IgE receptor activity / adaptive immune memory response / primary adaptive immune response / IgE B cell receptor complex / B cell antigen processing and presentation / type I hypersensitivity / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / IgD immunoglobulin complex / eosinophil degranulation / IgA immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / macrophage activation / IgE binding / type 2 immune response / CD22 mediated BCR regulation / IgG immunoglobulin complex / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / antibody-dependent cellular cytotoxicity / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / mast cell degranulation / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / B cell proliferation / macrophage differentiation / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / immunoglobulin mediated immune response / Scavenging of heme from plasma / complement activation, classical pathway / antigen binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of Complement cascade / Cell surface interactions at the vascular wall / FCERI mediated MAPK activation / FCGR3A-mediated phagocytosis / B cell receptor signaling pathway / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / FCERI mediated NF-kB activation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antibacterial humoral response / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / blood microparticle / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / cell surface receptor signaling pathway / inflammatory response / immune response / external side of plasma membrane / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / : / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site ...: / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / : / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin kappa constant / Immunoglobulin heavy constant epsilon / High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Andersen GR / Jensen RK
資金援助 デンマーク, 3件
OrganizationGrant number国
Novo Nordisk FoundationNNF18OC0052105 デンマーク
LundbeckfondenR155-2015-2666 デンマーク
Danish Council for Independent Research0135-00061B デンマーク
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of IgE bound to the ectodomain of FceRIa
著者: Andersen GR / Jensen RK
履歴
登録2022年12月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月29日-
マップ公開2023年3月29日-
更新2024年11月6日-
現状2024年11月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16378.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16378.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈consensus map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 400 pix.
= 414.5 Å		1.04 Å/pix.
x 400 pix.
= 414.5 Å		1.04 Å/pix.
x 400 pix.
= 414.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03625 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.4
最小 - 最大-1.1788036 - 3.256266
平均 (標準偏差)0.0006115489 (±0.05338386)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 414.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map B for consensus map

ファイルemd_16378_half_map_1.map
注釈half map B for consensus map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A for consensus map

ファイルemd_16378_half_map_2.map
注釈half map A for consensus map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : IgE-FceRIa complex

全体名称: IgE-FceRIa complex
要素
  • 複合体: IgE-FceRIa complex
    • タンパク質・ペプチド: Immunoglobulin heavy constant epsilon
    • タンパク質・ペプチド: Immunoglobulin kappa constant
    • タンパク質・ペプチド: High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit alpha
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: IgE-FceRIa complex

超分子名称: IgE-FceRIa complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
詳細: complex of IgE bound to the ectodomain of the FceRIa subunit
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 220 KDa

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分子 #1: Immunoglobulin heavy constant epsilon

分子名称: Immunoglobulin heavy constant epsilon / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 46.831613 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: ASTQSPSVFP LTRCCKNIPS NATSVTLGCL ATGYFPEPVM VTWDTGSLNG TTMTLPATTL TLSGHYATIS LLTVSGAWAK QMFTCRVAH TPSSTDWVDN KTFSVCSRDF TPPTVKILQS SCDGGGHFPP TIQLLCLVSG YTPGTINITW LEDGQVMDVD L STASTTQE ...文字列:
ASTQSPSVFP LTRCCKNIPS NATSVTLGCL ATGYFPEPVM VTWDTGSLNG TTMTLPATTL TLSGHYATIS LLTVSGAWAK QMFTCRVAH TPSSTDWVDN KTFSVCSRDF TPPTVKILQS SCDGGGHFPP TIQLLCLVSG YTPGTINITW LEDGQVMDVD L STASTTQE GELASTQSEL TLSQKHWLSD RTYTCQVTYQ GHTFEDSTKK CADSNPRGVS AYLSRPSPFD LFIRKSPTIT CL VVDLAPS KGTVNLTWSR ASGKPVNHST RKEEKQRNGT LTVTSTLPVG TRDWIEGETY QCRVTHPHLP RALMRSTTKT SGP RAAPEV YAFATPEWPG SRDKRTLACL IQNFMPEDIS VQWLHNEVQL PDARHSTTQP RKTKGSGFFV FSRLEVTRAE WEQK DEFIC RAVHEAASPS QTVQRAVSSV A

UniProtKB: Immunoglobulin heavy constant epsilon

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分子 #2: Immunoglobulin kappa constant

分子名称: Immunoglobulin kappa constant / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.763983 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
RTVGAPSVFI FPPSDEQLKS GTASVVCLLN NFYPREAKVQ WKVDNALQSG NSQESVTEQD SKDSTYSLSS TLTLSKADYE KHKVYACEV THQGLSSPVT KSFNRGEC

UniProtKB: Immunoglobulin kappa constant

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分子 #3: High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit alpha

分子名称: High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit alpha
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.88007 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
KPKVSLNPPW NRIFKGENVT LTCNGNNFFE VSSTKWFHNG SLSEETNSSL NIVNAKFEDS GEYKCQHQQV NESEPVYLEV FSDWLLLQA SAEVVMEGQP LFLRCHGWRN WDVYKVIYYK DGEALKYWYE NHNISITNAT VEDSGTYYCT GKVWQLDYES E PLNITVIK APR

UniProtKB: High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit alpha

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分子 #7: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 59.16 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Stochastic gradient descent based model
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 573328
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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