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- EMDB-16332: Outer membrane attachment porin OmpM1 from Veillonella parvula, native -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16332
タイトルOuter membrane attachment porin OmpM1 from Veillonella parvula, native
マップデータB-factor sharpened (-97.5 angstrom sq.) map from non-uniform refinement
試料
  • 複合体: Outer membrane attachment porin OmpM1 trimer
    • タンパク質・ペプチド: S-layer homology domain-containing protein
キーワードOuter membrane attachment / porin / peptidoglycan-binding / nutrient transport / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性: / S-layer / S-layer homology domain / S-layer homology domain / S-layer homology (SLH) domain profile. / S-layer homology domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Veillonella parvula (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.28 Å
データ登録者Silale A / van den Berg B
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust214222/Z/18/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Dual function of OmpM as outer membrane tether and nutrient uptake channel in diderm Firmicutes.
著者: Augustinas Silale / Yiling Zhu / Jerzy Witwinowski / Robert E Smith / Kahlan E Newman / Satya P Bhamidimarri / Arnaud Baslé / Syma Khalid / Christophe Beloin / Simonetta Gribaldo / Bert van den Berg /
要旨: The outer membrane (OM) in diderm, or Gram-negative, bacteria must be tethered to peptidoglycan for mechanical stability and to maintain cell morphology. Most diderm phyla from the Terrabacteria ...The outer membrane (OM) in diderm, or Gram-negative, bacteria must be tethered to peptidoglycan for mechanical stability and to maintain cell morphology. Most diderm phyla from the Terrabacteria group have recently been shown to lack well-characterised OM attachment systems, but instead have OmpM, which could represent an ancestral tethering system in bacteria. Here, we have determined the structure of the most abundant OmpM protein from Veillonella parvula (diderm Firmicutes) by single particle cryogenic electron microscopy. We also characterised the channel properties of the transmembrane β-barrel of OmpM and investigated the structure and PG-binding properties of its periplasmic stalk region. Our results show that OM tethering and nutrient acquisition are genetically linked in V. parvula, and probably other diderm Terrabacteria. This dual function of OmpM may have played a role in the loss of the OM in ancestral bacteria and the emergence of monoderm bacterial lineages.
履歴
登録2022年12月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月8日-
マップ公開2023年11月8日-
更新2023年12月27日-
現状2023年12月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16332.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16332.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈B-factor sharpened (-97.5 angstrom sq.) map from non-uniform refinement
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.15 Å/pix.
x 300 pix.
= 344.4 Å		1.15 Å/pix.
x 300 pix.
= 344.4 Å		1.15 Å/pix.
x 300 pix.
= 344.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.148 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.241
最小 - 最大-1.4783549 - 1.960775
平均 (標準偏差)-0.00019185434 (±0.028547015)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 344.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_16332_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_16332_half_map_1.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_16332_half_map_2.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Outer membrane attachment porin OmpM1 trimer

全体名称: Outer membrane attachment porin OmpM1 trimer
要素
  • 複合体: Outer membrane attachment porin OmpM1 trimer
    • タンパク質・ペプチド: S-layer homology domain-containing protein

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超分子 #1: Outer membrane attachment porin OmpM1 trimer

超分子名称: Outer membrane attachment porin OmpM1 trimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Veillonella parvula (バクテリア) / 株: SKV38
分子量理論値: 130 KDa

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分子 #1: S-layer homology domain-containing protein

分子名称: S-layer homology domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Veillonella parvula (バクテリア) / 株: SKV38
分子量理論値: 46.547863 KDa
組換発現生物種: Veillonella parvula (バクテリア)
配列文字列: MKKQFATMLA ATAVLGVTTA FAANPFSDVT PDSWAYQAVS QLAQAGIVNG YPDGTFKGQN NITRYEMAQM VAKAMANQDR ANAEQQAMI NRLADEFSNE LNNLGVRVSR LEDRVGNVKV TGDARIRYQG SEDKGVYKAN SKSLTDGRAR VQFNANVNDK T QAVVRVKG ...文字列:
MKKQFATMLA ATAVLGVTTA FAANPFSDVT PDSWAYQAVS QLAQAGIVNG YPDGTFKGQN NITRYEMAQM VAKAMANQDR ANAEQQAMI NRLADEFSNE LNNLGVRVSR LEDRVGNVKV TGDARIRYQG SEDKGVYKAN SKSLTDGRAR VQFNANVNDK T QAVVRVKG NYEFGDSTKG SQATIDRAYV DHKFGSNVSA KAGRFQQTIG GGLMYDDTFD GAQLNVGNDK VQVQGAYGYM ID GAADGNS KSDNPSVSYV GLKGKVGKES SVGGFYSRLS SGNLNHNGVT VNSDKQDVYG FNADFRKNKL WAGGEWLKAS NVD NSQAWT AGLGYGNYDI AKKGTWDVKG QYFNQKANAP IVSSTWDQAY DLTNTSNGYK GYMASVDYAV QDNVGLSAGY GFNS KDQSG NDLSDFYRAE LNYKFGGHHH HHH

UniProtKB: S-layer homology domain-containing protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 10 mM HEPES-NaOH, 100 mM NaCl, 0.12% decyl maltoside
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6505 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 240000

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2) / 使用した粒子像数: 144245
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8bys:
Outer membrane attachment porin OmpM1 from Veillonella parvula, native

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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